Родопсин - Rhodopsin

Эта статья о визуальном родопсине позвоночных. Для других типов родопсина см. Ретинилиденовый белок.

RHO
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 4ZWJ, 5DGY
Идентификаторы
Псевдонимы	RHO, CSNBAD1, OPN2, RP4, родопсин, родопсин, визуальный фиолетовый
Внешние идентификаторы	OMIM: 180380 MGI: 97914 ГомолоГен: 68068 Генные карты: RHO
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 3 (человек)[1] Группа 3q22.1 Начинать 129,528,639 бп[1] Конец 129,535,344 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 6 (мышь)[2] Группа 6 E3 | 6 53,72 см Начинать 115,931,748 бп[2] Конец 115,940,036 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • активность преобразователя сигнала • связывание ионов металлов • фоторецепторная активность • GO: 0001948 связывание с белками • Активность рецепторов, связанных с G-белками • Связывание сетчатки с 11-цис • Активность фоторецепторов, связанных с G-белком Сотовый компонент • Гольджи-ассоциированная везикулярная мембрана • аппарат Гольджи • Мембрана Гольджи • внешний сегмент фоторецептора • межклеточное соединение • неотъемлемый компонент плазматической мембраны • мембрана • фоторецептор внутренний сегмент • ресничная мембрана • клеточная мембрана • мембрана внутреннего сегмента фоторецептора • мембрана наружного сегмента фоторецептора • неотъемлемый компонент мембраны • мембрана фоторецепторного диска • проекция клетки Биологический процесс • развитие сетчатки глаза камерного типа • сенсорное восприятие светового раздражителя • преобразование сигнала • ответ на раздражитель • обнаружение светового раздражителя • поглощение видимого света • клеточный ответ на световой раздражитель • фосфорилирование белков • ответ на световой раздражитель • регуляция сигнального пути, опосредованного родопсином • ретиноидный метаболический процесс • фототрансдукция • фототрансдукция, видимый свет • поддержание фоторецепторных клеток • визуальное восприятие • связь белок-хромофор • Путь передачи сигналов рецептора, сопряженного с G-белком • сигнальный путь, опосредованный родопсином Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	6010	212541
Ансамбль	ENSG00000163914	ENSMUSG00000030324
UniProt	P08100	P15409
RefSeq (мРНК)	NM_000539	NM_145383
RefSeq (белок)	NP_000530	NP_663358
Расположение (UCSC)	Chr 3: 129,53 - 129,54 Мб	Chr 6: 115.93 - 115.94 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Родопсин (также известен как визуальный фиолетовый) это свет -чувствительный рецепторный белок участвует в визуальная фототрансдукция. Он назван в честь древнегреческий ῥόδον (Родон) за Роза, из-за розоватого цвета, и ὄψις (ópsis) за достопримечательность.^[5] Родопсин - это биологический пигмент найдено в стержни из сетчатка и является Рецептор, связанный с G-белком (GPCR). Это принадлежит опсины. Родопсин чрезвычайно чувствителен к свету и поэтому обеспечивает зрение в условиях низкой освещенности.^[6] Когда родопсин подвергается воздействию света, он немедленно фотообесцвечивание. У человека он полностью регенерируется примерно через 30 минут, после чего стержни становятся более чувствительными.^[7]

Родопсин был открыт Франц Кристиан Болль в 1876 г.^[8][9]

Структура

Родопсин состоит из двух компонентов: молекула белка также называется скотопсином и ковалентно -граница кофактор называется сетчатка. Скотопсин - это опсин, светочувствительный Рецептор, связанный с G-белком что встраивается в липидный бислой клеточных мембран с использованием семи белков трансмембранные домены. Эти домены образуют карман, в котором фотореактивные хромофор, сетчатка, лежит горизонтально к клеточной мембране, связана с лизин остаток в седьмом трансмембранном домене белка. Тысячи молекул родопсина находятся в каждом внешнем сегменте диска стержневой клетки-хозяина. Сетчатка вырабатывается в сетчатка из витамин А, из диетических бета-каротин. Изомеризация из 11-СНГ-ретинал во все-транс-ретинал свет вызывает серию конформационных изменений («обесцвечивание») в опсине, что в конечном итоге приводит его к форме, называемой метародопсин II (Мета II), которая активирует связанный G протеин, трансдуцин, чтобы запустить циклический гуанозинмонофосфат (cGMP) второй посланник каскад.^[7][10][11]

Родопсин стержни наиболее сильно поглощает зелено-синий свет и поэтому выглядит красновато-пурпурным, поэтому его также называют «визуально-пурпурным».^[12] Он отвечает за монохромный видение в темноте.^[7]

Бычий родопсин

Визуальный цикл

Несколько близкородственных опсинов различаются лишь несколькими аминокислоты и в длины волн света, который они поглощают сильнее всего. У людей помимо родопсина есть восемь других опсинов, а также криптохром (светочувствительный, но не опсин).^[13][14]

В фотопсины находятся в конические клетки сетчатки и являются основой цветовое зрение. Они имеют максимумы поглощения для желтовато-зеленого (фотопсин I), зеленого (фотопсин II) и голубовато-фиолетового (фотопсин III) света. Оставшийся опсин, меланопсин, находится в светочувствительные ганглиозные клетки и сильнее всего поглощает синий свет.

В родопсине альдегидная группа сетчатки ковалентно связана с аминогруппой остатка лизина в протеине протонированного База Шиффа (-NH⁺= СН-).^[15] Когда родопсин поглощает свет, его кофактор сетчатки изомеризуется из 11-цис-конфигурации в полностью транс-конфигурацию, и впоследствии белок подвергается серии релаксации, чтобы приспособиться к измененной форме изомеризованного кофактора. Промежуточные продукты, образующиеся при этом процессе, были впервые исследованы в лаборатории Джордж Уолд, получивший Нобелевскую премию за свои исследования в 1967 г.^[16] Впоследствии динамика фотоизомеризации была исследована с временным разрешением. ИК спектроскопия и УФ / видимый спектроскопия. Первый фотопродукт под названием фотородопсин формы в пределах 200 фемтосекунды после облучения, с последующим внутри пикосекунды вторым по имени батородопсин с искаженными полностью транс-облигациями. Этот интермедиат можно поймать и изучить на криогенный температуры и первоначально назывался прелюмиродопсином.^[17] В последующих промежуточных звеньях люмиродопсин и метародопсин Iсвязь основания Шиффа с полностью транс-ретиналем остается протонированной, и белок сохраняет свой красноватый цвет. Критическое изменение, инициирующее возбуждение нейронов, включает превращение метародопсина I в метародопсин II, что связано с депротонированием основания Шиффа и изменением цвета с красного на желтый.^[18]

Строение родопсина подробно изучено с помощью рентгеновская кристаллография на кристаллах родопсина.^[19] Несколько моделей (например, велосипедно-педальный механизм, hula-twist механизм) попытка объяснить, как группа сетчатки может изменить свою конформацию, не сталкиваясь с обволакивающим карманом белка родопсина.^[20][21][22] Недавние данные подтверждают, что родопсин является функциональным мономером, а не димером, который на протяжении многих лет был парадигмой рецепторов, связанных с G-белком.^[23]

Фототрансдукция

Родопсин является важным рецептором, связанным с G-белком в фототрансдукция.

Функция

Продукт световой активации, Метародопсин II, инициирует визуальная фототрансдукция пути за счет стимуляции G-белка трансдуцин (ГРАММ_т), что приводит к высвобождению его α-субъединицы. Эта GTP-связанная субъединица в свою очередь активирует цГМФ фосфодиэстераза. цГМФ фосфодиэстераза гидролизуется (расщепляется) cGMP, снижая его локальную концентрацию, чтобы он больше не мог активировать цГМФ-зависимый катионные каналы. Это приводит к гиперполяризации фоторецепторных клеток, изменяя скорость, с которой они высвобождают передатчики.

Деактивация

Мета II (метародопсин II) быстро дезактивируется после активации трансдуцина посредством родопсинкиназа и арестовать.^[24] Пигмент родопсин должен быть регенерирован для дальнейшей фототрансдукции. Это означает замену полностью транс-ретиналя на 11-цис-ретиналь, и распад Meta II имеет решающее значение в этом процессе. Во время распада Meta II, основание Шиффа, которое обычно удерживает все транс-ретиналь и апопротеин опсин (апородопсин), гидролизуется и становится Meta III. В наружном сегменте палочек Meta III распадается на отдельные полностью трансретинальные и опсиновые.^[24] Второй продукт распада Meta II представляет собой комплекс опсина, полностью транс-ретиналя, в котором полностью транс-ретиналь перемещен во вторые сайты связывания. Переходит ли распад Meta II в Meta III или полностью трансретинальный опсиновый комплекс, по-видимому, зависит от pH реакции. Более высокий pH способствует реакции распада на Meta III.^[24]

Заболевание сетчатки

Мутация гена родопсина является основным фактором различных ретинопатий, таких как пигментный ретинит. Как правило, вызывающий заболевание белок объединяется с убиквитин в теле включения, разрушает сеть промежуточных филаментов и снижает способность клетки разрушать нефункционирующие белки, что приводит к образованию фоторецепторов. апоптоз.^[25] Другие мутации родопсина приводят к Х-сцепленная врожденная стационарная куриная слепота, в основном из-за конститутивной активации, когда мутации происходят вокруг хромофор-связывающего кармана родопсина.^[26] Было обнаружено несколько других патологических состояний, связанных с родопсином, включая плохой трафик после Гольджи, нарушение регуляции активации, нестабильность внешнего сегмента стержня и связывание аррестина.^[26]

Микробные родопсины

Основная статья: Микробный родопсин

Немного прокариоты выражать протонные насосы называется бактериородопсины, архаэродопсины, протеородопсины, гелиородопсины и ксантородопсины выполнять фототрофия.^[27] Как и зрительные пигменты животных, они содержат хромофор сетчатки (хотя это всетранс, а не 11-СНГ форма) и иметь семь трансмембранные альфа-спирали; однако они не связаны с G-белком. Прокариотический галородопсины световые насосы для хлоридов.^[27] Одноклеточные жгутиковые водоросли содержат канал родопсины которые действуют как светозависимые катионные каналы, когда экспрессируются в гетерологичных системах. Многие другие про- и эукариотические организмы (в частности, грибы, такие как Нейроспора) экспрессируют насосы ионов родопсина или сенсорные родопсины, функция которых пока неизвестна. Совсем недавно микробные родопсины с гуанилилциклаза активность были обнаружены.^[28][29][30] Хотя все микробные родопсины обладают значительным гомология последовательностей друг к другу, они не имеют обнаруживаемой гомологии последовательностей Рецептор, связанный с G-белком (GPCR), к которому относятся зрительные родопсины животных. Тем не менее, микробные родопсины и GPCR, возможно, эволюционно связаны, основываясь на сходстве их трехмерных структур. Следовательно, они были отнесены к одному и тому же суперсемейству в Структурная классификация белков (СКОП).^[31]

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000163914 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000030324 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Восприятие (2008), Гостевое редакционное эссе, Восприятие, стр. 1
6. Литманн Б.Дж., Митчелл, округ Колумбия (1996). «Структура и функции родопсина». В Ли AG (ред.). Рецепторы, связанные с родопсином и G-белком, часть A (том 2, 1996) (набор из 2 томов). Гринвич, Коннектикут: JAI Press. С. 1–32. ISBN  978-1-55938-659-3.
7. Стюарт Дж. А., Бридж Р. Р. (1996). «Характеристика первичных фотохимических событий в бактериородопсине и родопсине». В Ли AG (ред.). Рецепторы, связанные с родопсином и G-белком, часть A (том 2, 1996) (набор из 2 томов). Гринвич, Коннектикут: JAI Press. С. 33–140. ISBN  978-1-55938-659-3.
8. Энциклопедия неврологических наук. Академическая пресса. 29 апреля 2014. С. 441–. ISBN  978-0-12-385158-1.
9. Giese AC (24 сентября 2013 г.). Фотофизиология: общие принципы; Воздействие света на растения. Эльзевир. п. 9. ISBN  978-1-4832-6227-7. Получено 23 сентября 2015.
10. Хофманн К.П., Хек М. (1996). «Индуцированные светом белок-белковые взаимодействия на мембране стержневого фоторецепторного диска». В Ли AG (ред.). Рецепторы, связанные с родопсином и G-белком, часть A (том 2, 1996) (набор из 2 томов). Гринвич, Коннектикут: JAI Press. С. 141–198. ISBN  978-1-55938-659-3.
11. Колб Х., Фернандес Э., Нельсон Р., Джонс Б.В. (1 марта 2010 г.). «Webvision: фоторецепторы». Университет Юты. Архивировано из оригинал 16 августа 2000 г.
12. Роджерс К. "Родопсин". Британская энциклопедия. Britannica.com. Получено 30 января 2016.
13. Теракита А (2005). "Опсины". Геномная биология. 6 (3): 213. Дои:10.1186 / gb-2005-6-3-213. ЧВК  1088937. PMID  15774036.
14. Фоли Л.Е., Гегер Р.Дж., Репперт С.М. (июнь 2011 г.). «Криптохром человека проявляет светозависимую магниточувствительность». Nature Communications. 2: 356. Bibcode:2011НатКо ... 2..356F. Дои:10.1038 / ncomms1364. ЧВК  3128388. PMID  21694704.
15. Bownds D, Wald G (январь 1965 г.). «Реакция хромофора родопсина с борогидридом натрия». Природа. 205 (4968): 254–7. Bibcode:1965Натура.205..254Б. Дои:10.1038 / 205254a0. PMID  14270706. S2CID  4226447.
16. Нобелевский фонд. «Нобелевская премия по физиологии и медицине 1967 года». Nobelprize.org. Nobel Media AB 2014. Получено 12 декабря 2015.
17. Йошизава Т., Вальд Г. (март 1963 г.). «Прелюмиродопсин и отбеливание зрительных пигментов». Природа. 197 (30 марта): 1279–86. Bibcode:1963Натура.197.1279Y. Дои:10.1038 / 1971279a0. PMID  14002749. S2CID  4263392.
18. Мэтьюз Р., Хаббард Р., Браун П. К., Уолд Г. (ноябрь 1963 г.). «Таутомерные формы метародопсина». Журнал общей физиологии. 47 (2): 215–40. Дои:10.1085 / jgp.47.2.215. ЧВК  2195338. PMID  14080814.
19. Gulati S, Jastrzebska B, Banerjee S, Placeres ÁL, Miszta P, Gao S, Gunderson K, Tochtrop GP, Filipek S, Katayama K, Kiser PD, Mogi M, Stewart PL, Palczewski K (март 2017 г.). «Фотоциклическое поведение родопсина, вызванное атипичным механизмом изомеризации». Труды Национальной академии наук. 114 (13): E2608-15. Дои:10.1073 / pnas.1617446114. ЧВК  5380078. PMID  28289214.
20. Накамичи Х., Окада Т. (июнь 2006 г.). «Кристаллографический анализ первичной зрительной фотохимии». Angewandte Chemie. 45 (26): 4270–3. Дои:10.1002 / anie.200600595. PMID  16586416.
21. Шрайбер М., Сугихара М., Окада Т., Бусс V (июнь 2006 г.). «Квантово-механические исследования на кристаллографической модели батородопсина». Angewandte Chemie. 45 (26): 4274–7. Дои:10.1002 / anie.200600585. PMID  16729349.
22. Вайнгарт О. (сентябрь 2007 г.). «Скрученная связь C11 = C12 хромофора родопсина - фотохимическая горячая точка». Журнал Американского химического общества. 129 (35): 10618–9. Дои:10.1021 / ja071793t. PMID  17691730.
23. Chabre M, le Maire M (июль 2005 г.). «Мономерный рецептор, связанный с G-белком, как функциональная единица». Биохимия. 44 (27): 9395–403. Дои:10.1021 / bi050720o. PMID  15996094.
24. Heck M, Schädel SA, Maretzki D, Bartl FJ, Ritter E, Palczewski K, Hofmann KP (январь 2003 г.). «Сигнальные состояния родопсина. Формирование запасной формы метародопсина III из активного метародопсина II». Журнал биологической химии. 278 (5): 3162–9. Дои:10.1074 / jbc.M209675200. ЧВК  1364529. PMID  12427735.
25. Салиба Р.С., Манро П.М., Лютерт П.Дж., Читам Мэн (июль 2002 г.). «Клеточная судьба мутантного родопсина: контроль качества, деградация и образование агресом». Журнал клеточной науки. 115 (Pt 14): 2907–18. PMID  12082151.
26. Mendes HF, van der Spuy J, Chapple JP, Cheetham ME (апрель 2005 г.). «Механизмы гибели клеток при пигментном ретините родопсина: значение для терапии». Тенденции в молекулярной медицине. 11 (4): 177–85. Дои:10.1016 / j.molmed.2005.02.007. PMID  15823756.
27. Bryant DA, Frigaard NU (ноябрь 2006 г.). «Прокариотический фотосинтез и фототрофия в свете». Тенденции в микробиологии. 14 (11): 488–96. Дои:10.1016 / j.tim.2006.09.001. PMID  16997562.
28. Гао С.К., Нагпал Дж., Шнайдер М.В., Козьяк-Павлович В., Нагель Г., Готтшалк А. (июль 2015 г.). «Оптогенетическая манипуляция цГМФ в клетках и животных с помощью строго регулируемого светом опсина гуанилилциклазы CyclOp». Nature Communications. 6 (8046): 8046. Bibcode:2015НатКо ... 6.8046G. Дои:10.1038 / ncomms9046. ЧВК  4569695. PMID  26345128.
29. Scheib U, Stehfest K, Gee CE, Körschen HG, Fudim R, Oertner TG, Hegemann P (август 2015 г.). «Родопсин-гуанилилциклаза водного гриба Blastocladiella emersonii обеспечивает быстрый оптический контроль передачи сигналов цГМФ». Научная сигнализация. 8 (389): RS8. Дои:10.1126 / scisignal.aab0611. PMID  26268609. S2CID  13140205.
30. Шейб У., Брозер М., Константин О.М., Ян С., Гао С., Мукерджи С. и др. (Май 2018). «Родопсинциклазы для фотоуправления цГМФ / цАМФ и 2.3 Å структуры аденилатциклазного домена». Nature Communications. 9 (1): 2046. Bibcode:2018НатКо ... 9.2046S. Дои:10.1038 / s41467-018-04428-w. ЧВК  5967339. PMID  29799525.
31. «Надсемейство: реакционный центр бактериальной фотосистемы II, субъединицы L и M». SCOP.

дальнейшее чтение

• Смотрите также бактериородопсин, используется в некоторых галобактерии как управляемый светом протонный насос.

• Хамфрис П., Кенна П., Фаррар Г.Дж. (май 1992 г.). «О молекулярной генетике пигментного ретинита». Наука. 256 (5058): 804–8. Bibcode:1992Sci ... 256..804H. Дои:10.1126 / science.1589761. PMID  1589761.
• Эдвардс SC (июль 1995 г.). «Участие цГМФ и кальция в фотоответе в фоторецепторных клетках позвоночных». Журнал Медицинской ассоциации Флориды. 82 (7): 485–8. PMID  7673885.
• аль-Магтх М., Грегори С., Инглхерн С., Хардкасл А., Бхаттачарья С. (1993). «Мутации родопсина в аутосомно-доминантном пигментном ретините». Человеческая мутация. 2 (4): 249–55. Дои:10.1002 / humu.1380020403. PMID  8401533. S2CID  28459589.
• Гаррига П., Манйоса Дж. (Сентябрь 2002 г.). «Глазной фоторецепторный белок родопсин. Структурные последствия для заболевания сетчатки». Письма FEBS. 528 (1–3): 17–22. Дои:10.1016 / S0014-5793 (02) 03241-6. PMID  12297272. S2CID  41860711.
• Инглхерн С.Ф., Кин Т.Дж., Башир Р., Джей М., Фицке Ф., Берд А.С., Кромби А., Бхаттачарья С. (апрель 1992 г.). «Завершенный скрининг мутаций гена родопсина в группе пациентов с аутосомно-доминантным пигментным ретинитом». Молекулярная генетика человека. 1 (1): 41–5. Дои:10,1093 / hmg / 1.1.41. PMID  1301135.
• Фаррар Дж. Дж., Финдли Дж. Б., Кумар-Сингх Р., Кенна П., Хамфрис М. М., Шарп Е., Хамфрис П. (декабрь 1992 г.). «Аутосомно-доминантный пигментный ретинит: новая мутация в гене родопсина в исходном 3q-сцепленном семействе». Молекулярная генетика человека. 1 (9): 769–71. Дои:10,1093 / hmg / 1.9.769. PMID  1302614.
• Робинсон П.Р., Коэн Г.Б., Жуковский Е.А., Опрян Д.Д. (октябрь 1992 г.). «Конститутивно активные мутанты родопсина». Нейрон. 9 (4): 719–25. Дои:10.1016 / 0896-6273 (92) 90034-Б. PMID  1356370. S2CID  13172583.
• Фудзики К., Хотта Й, Хаякава М., Сакума Х., Шионо Т., Норо М., Сакума Т., Тамай М., Хикиджи К., Кавагути Р. (июнь 1992 г.). «Точечные мутации гена родопсина, обнаруженные в японских семьях с аутосомно-доминантным пигментным ретинитом (ADRP)». Японский журнал генетики человека. 37 (2): 125–32. Дои:10.1007 / BF01899733. PMID  1391967.
• Олссон Дж. Э., Гордон Дж. У., Павлик Б. С., Крыша Д., Хейс А., Молдей Р. С., Мукаи С., Коули Г. С., Берсон Е. Л., Дрыджа Т. П. (ноябрь 1992 г.). «Трансгенные мыши с мутацией родопсина (Pro23His): мышиная модель аутосомно-доминантного пигментного ретинита». Нейрон. 9 (5): 815–30. Дои:10.1016/0896-6273(92)90236-7. PMID  1418997. S2CID  37524461.
• Андреассон С., Эхингер Б., Абрахамсон М., Фекс Г. (сентябрь 1992 г.). «Семья из шести поколений с аутосомно-доминантным пигментным ретинитом и мутацией гена родопсина (аргинин-135-лейцин)». Офтальмологическая педиатрия и генетика. 13 (3): 145–53. Дои:10.3109/13816819209046483. PMID  1484692.
• Инглхерн С.Ф., Лестер Д.Х., Башир Р., Атиф Ю., Кин Т.Дж., Сертедаки А., Линдси Дж., Джей М., Берд А.С., Фаррар Г.Дж. (март 1992 г.). «Рекомбинация между родопсином и локусом D3S47 (C17) в семьях пигментного родопсина ретинита». Американский журнал генетики человека. 50 (3): 590–7. ЧВК  1684283. PMID  1539595.
• Фишман Г.А., Стоун Е.М., Гилберт Л.Д., Шеффилд В.К. (май 1992 г.). «Окулярные данные, связанные с мутацией кодона 106 гена родопсина. Изменение глицина на аргинин при аутосомно-доминантном пигментном ретините». Архив офтальмологии. 110 (5): 646–53. Дои:10.1001 / archopht.1992.01080170068026. PMID  1580841.
• Кин Т.Дж., Инглхерн С.Ф., Лестер Д.Х., Башир Р., Джей М., Берд А.С., Джей Б., Бхаттачарья СС (сентябрь 1991 г.). «Аутосомно-доминантный пигментный ретинит: четыре новые мутации в родопсине, одна из них в месте прикрепления сетчатки». Геномика. 11 (1): 199–205. Дои:10.1016 / 0888-7543 (91) 90119-У. PMID  1765377.
• Dryja TP, Hahn LB, Cowley GS, McGee TL, Berson EL (октябрь 1991 г.). «Спектр мутаций гена родопсина у пациентов с аутосомно-доминантным пигментным ретинитом». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 88 (20): 9370–4. Bibcode:1991PNAS ... 88.9370D. Дои:10.1073 / пнас.88.20.9370. ЧВК  52716. PMID  1833777.
• Гал А., Артлих А., Людвиг М., Нимейер Г., Олек К., Швингер Э., Шинцель А. (октябрь 1991 г.). «Мутация Pro-347-Arg гена родопсина при аутосомно-доминантном пигментном ретините». Геномика. 11 (2): 468–70. Дои:10.1016 / 0888-7543 (91) 90159-С. PMID  1840561.
• Сунг Ч., Давенпорт С.М., Хеннесси Дж. К., Маумени И. Х., Якобсон С. Г., Хекенливли Дж. Р., Новаковски Р., Фишман Дж., Гоурас П., Натанс Дж. (Август 1991). «Мутации родопсина при аутосомно-доминантном пигментном ретините». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 88 (15): 6481–5. Bibcode:1991ПНАС ... 88.6481С. Дои:10.1073 / pnas.88.15.6481. ЧВК  52109. PMID  1862076.
• Якобсон С.Г., Кемп С.М., Сунг С.Х., Натанс Дж. (Сентябрь 1991 г.). «Функция сетчатки и уровни родопсина при аутосомно-доминантном пигментном ретините с мутациями родопсина». Американский журнал офтальмологии. 112 (3): 256–71. Дои:10.1016 / с0002-9394 (14) 76726-1. PMID  1882937.
• Шеффилд В.К., Фишман Г.А., Бек Дж. С., Кимура А. Е., Стоун Е. М. (октябрь 1991 г.). «Идентификация новых мутаций родопсина, связанных с пигментным ретинитом, с помощью денатурирующего гель-электрофореза с зажимом GC». Американский журнал генетики человека. 49 (4): 699–706. ЧВК  1683182. PMID  1897520.

внешняя ссылка

• Родопсин в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
• Колб Х., Фернандес Э., Нельсон Р., Джонс Б.В. (1 марта 2010 г.). «Домашняя страница Webvision: Организация сетчатки и зрительной системы». Университет Юты.
• Протеин родопсина
• Фотоизомеризация родопсина, анимация.
• Родопсин и глаз, резюме с картинками.