Связывающий домен пептидогликана - Peptidoglycan binding domain

Предполагаемый пептидогликановый связывающий домен
PDB 1lbu EBI.jpg
Структура Streptomyces Albus мурамоил-пентапептид карбоксипептидаза.[1]
Идентификаторы
СимволPG_binding_1
PfamPF01471
Pfam кланCL0244
ИнтерПроIPR002477
SCOP21 фунт-сила / Объем / СУПФАМ

Связывающие домены пептидогликана есть общий пептидогликан функция связывания и общая структура ядра, состоящая из замкнутого трехспирального пучка с левым поворотом. Он находится на N- или C-конце множества ферментов, участвующих в деградации бактериальной клеточной стенки.[2][3][4] Примеры:

  • Мурамоил-пентапептид карбоксипептидаза (ЕС 3.4.17.8 )
  • Предшественник cwlA N-ацетилмурамоил-L-аланинамидазы (гидролаза клеточной стенки, автолизин, ЕС 3.5.1.28 )
  • Аутолитический лизоцим (1,4-бета-N-ацетилмурамидаза, автолизин, ЕС 3.2.1.17 )
  • Мембраносвязанная литическая муреинтрансгликозилаза B
  • Цинк-содержащая D-аланил-D-аланин-расщепляющая карбоксипептидаза, VanX.[5]

Многие из белков, имеющих этот домен, еще не охарактеризованы. Однако известно, что некоторые из них принадлежат к семейству пептидаз MEROPS M15 (клан MD), металлопептидазы подсемейства M15A. Ряд белков, принадлежащих к подсемейству M15A, не являются гомологами пептидаз, поскольку экспериментально было обнаружено, что они не обладают пептидазной активностью, или не имеют аминокислотных остатков, которые, как полагают, необходимы для каталитической активности.

Эукариотические ферменты могут содержать сходные по структуре PGBD-подобные домены. Матричные металлопротеиназы (MMP), которые катализируют деградацию внеклеточного матрикса, имеют N-концевые домены, которые напоминают PGBD. Примерами являются желатиназа A (MMP-2), которая разрушает коллаген IV типа,[6] стромелизин-1 (ММП-3), который играет роль в артрите и инвазии опухолей,[7][8] и желатиназа B (MMP-9), секретируемая нейтрофилами как часть механизма врожденной иммунной защиты.[9] Несколько MMP вовлечены в прогрессирование рака, поскольку деградация внеклеточного матрикса является важным этапом в каскаде метастазов.[10]

Примеры

Гены человека, кодирующие белки, содержащие этот домен, включают:

Рекомендации

  1. ^ PDB: 1 фунт-сила​
  2. ^ Крог С., Йоргенсен С.Т., Дивайн К.М. (1998). «Гены лизиса дефектного профага Bacillus subtilis PBSX». J. Bacteriol. 180 (8): 2110–2117. Дои:10.1128 / JB.180.8.2110-2117.1998. ЧВК  107137. PMID  9555893.
  3. ^ Джорис Б., Погружение G, Дидеберг О., Шарлье П., Фрере Дж. М., Гуйсен Дж. М. (1982). «Структура Zn2 + -содержащей D-аланил-D-аланин-расщепляющей карбоксипептидазы при разрешении 2,5 A». Природа. 299 (5882): 469–470. Дои:10.1038 / 299469a0. PMID  7121588. S2CID  4285241.
  4. ^ Фостер SJ (1991). «Клонирование, экспрессия, анализ последовательности и биохимическая характеристика аутолитической амидазы Bacillus subtilis 168 trpC2». J. Gen. Microbiol. 137 (8): 1987–1998. Дои:10.1099/00221287-137-8-1987. PMID  1683402.
  5. ^ Dive G, Dideberg O, Charlier P, Frere JM, Ghuysen JM, Jamoulle JC, Lamotte-brasseur J (1984). "Активные сайт-ориентированные инактиваторы Zn2 + -содержащей D-аланил-D-аланин-расщепляющей карбоксипептидазы Streptomyces albus G". Biochem. J. 219 (3): 763–772. Дои:10.1042 / bj2190763. ЧВК  1153542. PMID  6743245.
  6. ^ Сэйки М (1999). «Матричные металлопротеиназы мембранного типа». APMIS. 107 (1): 137–143. Дои:10.1111 / j.1699-0463.1999.tb01536.x. PMID  10190290. S2CID  221391745.
  7. ^ Breedveld FC, Смитс TJ, Барг EC, Kraan MC, Smith MD, Tak PP (2003). «Анализ клеточного инфильтрата и экспрессии провоспалительных цитокинов и матриксных металлопротеиназ в артроскопических синовиальных биоптатах: сравнение с синовиальными образцами от пациентов с конечной стадией деструктивного ревматоидного артрита». Анна. Реум. Дис. 62 (7): 635–638. Дои:10.1136 / ard.62.7.635. ЧВК  1754593. PMID  12810425.
  8. ^ Хорнебек В., Макварт FX (2003). «Протеолизированная матрица как матрица для регулирования опухолевой прогрессии». Биомед. Фармаколог. 57 (5–6): 223–230. Дои:10.1016 / S0753-3322 (03) 00049-0. PMID  12888258.
  9. ^ ван Дамм Дж., Проост П., Ван ден Стин П. Е., Вуйтс А., Хассон С. Дж., Опденаккер Г. (2003). «Желатиназа B / MMP-9 и нейтрофильная коллагеназа / MMP-8 обрабатывают хемокины GCP-2 / CXCL6, ENA-78 / CXCL5 человека и GCP-2 / LIX мыши и регулируют их физиологическую активность». Евро. J. Biochem. 270 (18): 3739–3749. Дои:10.1046 / j.1432-1033.2003.03760.x. PMID  12950257.
  10. ^ Йошизаки Т, Сато Х, Фурукава М (2002). «Последние достижения в регулировании активации матричной металлопротеиназы 2: от фундаментальных исследований до клинического применения (Обзор)». Онкол. Представитель. 9 (3): 607–611. Дои:10.3892 / или 9.3.607. PMID  11956636.
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR002477