ФАД-оксидаза - FAD-oxidase

Доступные белковые структуры:
Pfam	структуры / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	резюме структуры

Оксидазы, связанные с FAD, С-концевой домен
	п-крезолметилгидроксилаза: изменение структуры субъединицы флавопротеина при ее связывании с субъединицей цитохрома
Идентификаторы
Символ	FAD-оксидаза_C
Pfam	PF02913
Pfam клан	CL0277
ИнтерПро	IPR004113
SCOP2	1аху / Объем / СУПФАМ
Доступные белковые структуры:
Pfam	структуры / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	резюме структуры

В молекулярной биологии ФАД-оксидазы семья FAD -зависимый оксидоредуктазы. Они есть флавопротеины которые содержат ковалентно связанная группа FAD, которая прикреплена к гистидин через связь 8-альфа- (N3-гистидил) рибофлавин. Область вокруг гистидина, который связывает группу FAD, является консервированный в этих ферменты.^[1]

использованная литература

^ Маттеви А., Фраайе М.В., Кода А., ван Беркель В.Дж. (апрель 1997 г.). «Кристаллизация и предварительный рентгеноструктурный анализ флавоэнзима ваниллилового спирта оксидазы из Penicillium simplicissimum» (PDF). Белки. 27 (4): 601–3. Дои:10.1002 / (SICI) 1097-0134 (199704) 27: 4 <601 :: AID-PROT12> 3.0.CO; 2-O. PMID 9141139.

Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR004113

[pmid9141139-1] Маттеви А., Фраайе М.В., Кода А., ван Беркель В.Дж. (апрель 1997 г.). «Кристаллизация и предварительный рентгеноструктурный анализ флавоэнзима ваниллилового спирта оксидазы из Penicillium simplicissimum» (PDF). Белки. 27 (4): 601–3. Дои:10.1002 / (SICI) 1097-0134 (199704) 27: 4 <601 :: AID-PROT12> 3.0.CO; 2-O. PMID 9141139.

[1]