Семейство LCP - LCP family

Связанный с клеточной оболочкой домен аттенюатора транскрипции (каталитический домен TagU)
Идентификаторы
СимволLytR_cpsA_psr
PfamPF03816
ИнтерПроIPR004474
CATH3tflA02
Семья UniProt
Полиизопренил-тейхоевая кислота - трансфераза пептидогликантейхоевой кислоты TagU
Идентификаторы
СимволTagU
ИнтерПроIPR023734
описывает ту же семью; это полноразмерный белок
LytR / CpsA / Psr, С-концевой домен
Идентификаторы
СимволLytR_C
PfamPF13399
ИнтерПроIPR027381

В Семейство LCP или же Семья TagU белков является консервативным семья из фосфотрансферазы которые участвуют в прикреплении тейхоевая кислота (TA) молекулы в грамположительный клеточная стенка или клеточная мембрана. Первоначально он задумывался как компонент LytR (литический репрессор) оперона LytABC, кодирующего автолизины,[1] но позже было выяснено, что механизм регуляции заключается в продукции молекул ТА. Соответственно, он был переименован в TagU.[2]

Акроним «LCP» происходит от трех белков, изначально идентифицированных как содержащие этот домен, LytR (теперь TagU, Q02115), cpsA («регулятор экспрессии капсульного полисахарида») и psr («репрессор синтеза PBP 5»). Эти белки были ошибочно приняты за регуляторы транскрипции по разным причинам, но теперь известно, что все они являются TagU-подобными ферментами.[3][4] В то время как сам TagU только прикрепляет молекулы ТА к клеточной стенке пептидогликана (образуя WTA), другие белки LCP могут гликозилировать белки клеточной стенки (A. oris LcpA, PDB: 5V8C​)[5] или прикрепить молекулы ТА к якорю клеточной мембраны (образуя LTA).[6] Большинство, если не все, белки LCP также обладают вторичной пирофосфатазной активностью.[7]

Типичные белки TagU состоят из N-концевого трансмембранного домена (для закрепления), необязательного, неконсервативного вспомогательного домена (CATH 3tflA01), основного каталитического домена и иногда C-концевого домена, структура которого неизвестна. Основной домен LCP представляет собой магний-зависимый фермент.[2]

Рекомендации

  1. ^ Лазаревич В., Марго П., Сольдо Б., Карамата Д. (сентябрь 1992 г.). «Секвенирование и анализ дивергона Bacillus subtilis lytRABC: регуляторной единицы, включающей структурные гены N-ацетилмурамоил-L-аланинамидазы и ее модификатора». Журнал общей микробиологии. 138 (9): 1949–61. Дои:10.1099/00221287-138-9-1949. PMID  1357079.
  2. ^ а б Кавай Ю., Марлес-Райт Дж., Клеверли Р.М., Эмминс Р., Исикава С., Кувано М. и др. (Сентябрь 2011 г.). «Широко распространенное семейство белков сборки бактериальной клеточной стенки». Журнал EMBO. 30 (24): 4931–41. Дои:10.1038 / emboj.2011.358. ЧВК  3243631. PMID  21964069.
  3. ^ Ван Кью, Чжу Л., Джонс В., Ван С., Хуа И, Ши Х и др. (Июль 2015 г.). «CpsA, белок семейства LytR-CpsA-Psr в Mycobacterium marinum, необходим для целостности и вирулентности клеточной стенки». Инфекция и иммунитет. 83 (7): 2844–54. Дои:10.1128 / IAI.03081-14. ЧВК  4468561. PMID  25939506.
  4. ^ Марешал М., Аморосо А., Морло С., Верне Т., Койетт Дж., Джорис Б. (октябрь 2016 г.). «Enterococcus hirae LcpA (Psr), новый пептидогликан-связывающий белок, локализованный в месте деления». BMC Microbiology. 16 (1): 239. Дои:10.1186 / s12866-016-0844-у. ЧВК  5059904. PMID  27729019.
  5. ^ Амер Б.Р., Клубб РТ (декабрь 2014 г.). «Прекрасная новая роль ферментов LCP в гликозилировании белков». Молекулярная микробиология. 94 (6): 1197–200. Дои:10.1111 / мм. 12825. ЧВК  4262582. PMID  25302626.
  6. ^ Перси М.Г., Грюндлинг А. (8 сентября 2014 г.). «Синтез липотейхоевой кислоты и функция грамположительных бактерий». Ежегодный обзор микробиологии. 68 (1): 81–100. Дои:10.1146 / annurev-micro-091213-112949. PMID  24819367.
  7. ^ Сигел С.Д., Амер Б.Р., Ву С., Савая М.Р., Госшалк Дж.Э., Clubb RT, Ton-That H (февраль 2019 г.). «Структура и механизм LcpA, фосфотрансферазы, которая опосредует гликозилирование грамположительного белка, закрепленного на стенке бактериальной клетки». мБио. 10 (1). Дои:10,1128 / мБио.01580-18. ЧВК  6381275. PMID  30782654.

внешняя ссылка

  • MetaCyc RXN-18030: Полиизопренилтейхоевая кислота - трансфераза пептидогликановой кислоты.