Белок М (стрептококк) - M protein (Streptococcus)

Не путать с Белок М.
Gram_pos_anchor
Идентификаторы
СимволGram_pos_anchor
PfamPF00746
Pfam кланCL0501
ИнтерПроIPR019948
PROSITEPDOC00373

М белок это фактор вирулентности которые могут быть произведены некоторыми видами Стрептококк.[1]

Вирусы, паразиты и бактерии покрыты белок и сахар молекулы которые помогают им проникнуть в хост, противодействуя его защите. Одной из таких молекул является белок М, продуцируемый некоторыми стрептококками. бактерии. На своем C-конце внутри клеточной стенки M белки воплощать мотив это, как теперь известно, разделяют многие Грамположительный бактериальный поверхность белки. В мотив включает консервированный пентапептид LPXTG, который предшествует гидрофобный C-терминал мембрана охватывающий домен, который сам предшествует кластеру базовый остатки на С-конце.[2][3]

Белок М обладает сильным антифагоцитарным действием и является основным фактором вирулентности для стрептококков группы А (Streptococcus pyogenes). Связывается с сывороткой фактор H, разрушая C3-конвертаза и предотвращение опсонизация к C3b. Однако плазматические В-клетки могут генерировать антитела против М-белка, которые помогают опсонизации и дальнейшему разрушению микроорганизма макрофагами и нейтрофилами. Перекрестная реактивность антител против белка M в сердечной мышце, как предполагалось, каким-то образом связаны с ревматическая лихорадка.

Первоначально он был идентифицирован Ребекка Лэнсфилд,[4] кто также сформулировал Система классификации Лэнсфилда на стрептококковые бактерии. Бактерии как S. pyogenes, которые обладают белком М, классифицируются в группе А системы Лэнсфилда.

Литература

  • Фишетти В.А., Панчоли В., Шнеуинд О. (сентябрь 1990 г.). «Сохранение пентапептидной последовательности в якорной области поверхностных белков грамположительных кокков». Мол. Микробиол. 4 (9): 1603–5. Дои:10.1111 / j.1365-2958.1990.tb02072.x. PMID  2287281.
  • Пьер Р. Смистерс; Дэвид Дж. Макмиллан; Кадаба С. Срипракаш (июнь 2010 г.). «Стрептококковый белок M: очень универсальная молекула». Тенденции в микробиологии. 18 (6): 275–282. Дои:10.1016 / j.tim.2010.02.007. PMID  20347595.

Рекомендации

  1. ^ Чантер Н., Талбот, Северная Каролина, Ньютон-младший, Хьюсон Д., Верхейен К. (июнь 2000 г.). «Streptococcus equi с усеченными М-белками, выделенными от внешне здоровых лошадей». Микробиология. 146 (Pt 6): 1361–9. Дои:10.1099/00221287-146-6-1361. PMID  10846214.
  2. ^ Шнеуинд О, Джонс К.Ф., Фишетти В.А. (июнь 1990 г.). «Последовательность и структурные характеристики трипсин-устойчивого поверхностного белка Т6 стрептококков группы А». J. Bacteriol. 172 (6): 3310–7. ЧВК  209141. PMID  2188957.
  3. ^ Фишетти В.А., Панчоли В., Шнеуинд О. (сентябрь 1990 г.). «Сохранение пентапептидной последовательности в якорной области поверхностных белков грамположительных кокков». Мол. Микробиол. 4 (9): 1603–5. Дои:10.1111 / j.1365-2958.1990.tb02072.x. PMID  2287281.
  4. ^ «Стрептококковый белок M: молекулярный дизайн и биологическое поведение». Получено 2009-06-21.