Мунисцины - Muniscins

Структура белков Мунисцина[1] и димер[2] белков FCHO
Ленточное представление BAR-доменов от двух мономеров эндофилин-A1.[3]
Гомологический домен μ мунисцинов произошел от TCUP

В семейство белков мунисцина был первоначально определен в 2009 году[4] как белки, имеющие 2 гомологичных домена, которые участвуют в клатрин опосредованный эндоцитоз (CME) и были рассмотрены.[5] В добавление к FCHO1, FCHO2 и Syp1,[6][7] SGIP1 также входит в семейство, потому что содержит μ (mu) область гомологии и участвует в CME, хотя не содержит F-BAR домен[1][8]

Мунисцины известны как альтернативные грузовые адаптеры. То есть они участвуют в выборе того, какие молекулы груза интернализуются через CME.[5] Кроме того, считается, что структура димера с его вогнутой стороной, ориентированной к плазматической мембране, помогает изгибать мембрану по мере образования ямки, покрытой клатрином.[5] Мунисцины - это ранние белки, участвующие в CME.[5] Белки FCHO необходимы для CME,[9] но, похоже, не требуется положить начало CME.[10]

Сообщалось, что домен μ-гомологии мунисцинов произошел из части древнего комплекса белка-адаптера груза под названием TSET.[11]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б Умасанкар П.К., Ма Л., Тиман Дж. Р., Джа А., Дорей Б., Уоткинс С. К., Трауб Л. М. (2014). «Роль в сборке клатриновой оболочки центрального линкера белка мунисцина, выявленная с помощью TALEN-опосредованного редактирования генов». eLife. 3. Дои:10.7554 / eLife.04137. ЧВК  4215538. PMID  25303365.
  2. ^ Симада А., Ямагути А., Кохда Д. (2016). «Структурная основа для распознавания двух последовательных взаимно взаимодействующих мотивов DPF доменом гомологии SGIP1 μ». Научные отчеты. 6: 19565. Bibcode:2016НатСР ... 619565S. Дои:10.1038 / srep19565. ЧВК  4731787. PMID  26822536.
  3. ^ Вайссенхорн В. (2005). «Кристаллическая структура BAR-домена эндофилина-A1». Журнал молекулярной биологии. 351 (3): 653–61. Дои:10.1016 / j.jmb.2005.06.013. PMID  16023669.
  4. ^ Рейдер А., Баркер С.Л., Мишра С.К., Им Ю.Дж., Мальдонадо-Баес Л., Херли Дж. Х., Трауб Л. М., Вендланд Б. (2009). «Syp1 - это консервативный эндоцитарный адаптер, который содержит домены, участвующие в отборе груза и мембранных канальцах». Журнал EMBO. 28 (20): 3103–16. Дои:10.1038 / emboj.2009.248. ЧВК  2771086. PMID  19713939.
  5. ^ а б c d Робинсон М.С. (2015). «Сорок лет везикул, покрытых клатрином». Трафик. 16 (12): 1210–38. Дои:10.1111 / tra.12335. PMID  26403691.
  6. ^ анон. "SYP1 [Saccharomyces cerevisiae]". ncbi.nlm.nih.gov/. ncbi.nlm.nih.gov/. Получено 26 мая 2017.
  7. ^ Boettner DR, D'Agostino JL, Torres OT, Daugherty-Clarke K, Uygur A, Reider A, Wendland B, Lemmon SK, Goode BL (2009). «Белок Syp1 F-BAR отрицательно регулирует активность комплекса WASp-Arp2 / 3 во время образования эндоцитарного пятна». Текущая биология. 19 (23): 1979–87. Дои:10.1016 / j.cub.2009.10.062. ЧВК  2828323. PMID  19962315.
  8. ^ Дергай О, Новохатская О, Дергай М, Скрипкина И, Цыба Л, Моро Дж, Рындич А (2010). «Интерсектин 1 образует комплексы с SGIP1 и Reps1 в ямках, покрытых клатрином». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 402 (2): 408–13. Дои:10.1016 / j.bbrc.2010.10.045. PMID  20946875.
  9. ^ Хенне В.М., Букро Э., Мейнеке М., Эвергрен Э., Валлис Ю., Миттал Р., МакМахон ХТ (2010). «Белки FCHo являются нуклеаторами клатрин-опосредованного эндоцитоза». Наука. 328 (5983): 1281–4. Bibcode:2010Sci ... 328.1281H. Дои:10.1126 / science.1188462. ЧВК  2883440. PMID  20448150.
  10. ^ Cocucci E, Aguet F, Boulant S, Kirchhausen T (2012). «Первые пять секунд жизни ямы, покрытой клатрином». Клетка. 150 (3): 495–507. Дои:10.1016 / j.cell.2012.05.047. ЧВК  3413093. PMID  22863004.
  11. ^ Херст Дж, Шлахт А., Норкотт Дж. П., Трейнор Д., Блумфилд Дж., Антробус Р., Кей Р. Р., Дакс Дж. Б., Робинсон М. С. (2014). «Характеристика TSET, древнего и широко распространенного комплекса мембранной торговли». eLife. 3: e02866. Дои:10.7554 / eLife.02866. ЧВК  4031984. PMID  24867644.