Нейрогипофизарный гормон - Neurohypophysial hormone
| Нейрогипофизарные гормоны, N-концевой домен | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 анализ кристаллической структуры деаминоокситоцина. конформационная гибкость и рецепторное связывание | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Гормон_4 | ||||||||
| Pfam | PF00220 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR022423 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00237 | ||||||||
| SCOP2 | 1xy1 / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| |||||||||
| Нейрогипофизарные гормоны, С-концевой домен | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 структура раствора мономерной формы мутантного нелигандированного бычьего нейрофизина, минимизированная средняя структура | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Гормон_5 | ||||||||
| Pfam | PF00184 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR000981 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00237 | ||||||||
| SCOP2 | 1xy2 / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| |||||||||
В нейрогипофизарные гормоны сформировать семья структурно и функционально связанных пептидные гормоны. Их основными представителями являются окситоцин и вазопрессин. Они названы в честь места их выброса в кровь, нейрогипофиз (другое название задней доли гипофиза).
Большая часть циркулирующих гормонов окситоцина и вазопрессина синтезируется в магноцеллюлярные нейросекреторные клетки из супраоптическое ядро и паравентрикулярное ядро гипоталамуса. Затем они транспортируются в нейросекреторных гранулах по аксонам внутри гипоталамо-нейрогипофизарный тракт к аксоплазматический поток к терминалы аксонов образующий нервную часть задней доли гипофиза. Там они хранятся в Тела сельди и может поступать в кровоток на основе гормональных и синаптических сигналов с помощью питуициты.[1][2][3]
Окситоцин опосредует сокращение гладкая мышца матки и молочной железы, а вазопрессин - антидиуретик действует на почки и опосредует сужение периферических сосудов.[4] Из-за схожести двух гормонов возникает перекрестная реакция: окситоцин обладает незначительной антидиуретической функцией и высоким уровнем AVP может вызвать сокращение матки.[5][6] Как и большинство активных пептидов, оба гормона синтезируются в виде более крупных предшественников белка, которые ферментативно превращаются в свои зрелые формы.
Члены этого семейства встречаются у птиц, рыб, рептилий и амфибий (мезотоцин, изотоцин, валитоцин, глумитоцин, аспаргтоцин, вазотоцин, серитоцин, асватоцин, фазватоцин), у червей (аннетоцин, нематоцин), у осьминогов (цефалотоцин), Locusta migratoria (Перелетная саранча) (локупрессин или нейропептид F1 / F2) и у моллюсков (конопрессины G и S).[7]
Рекомендации
- ^ Бурбах Дж. П., Лакман С. М., Мерфи Д., Гейнер Х (июль 2001 г.). «Генная регуляция в магноцеллюлярной гипоталамо-нейрогипофизарной системе». Physiol. Rev. 81 (3): 1197–267. Дои:10.1152 / Physrev.2001.81.3.1197. PMID 11427695.
- ^ Джонс К. В., Пикеринг Б. Т. (декабрь 1972 г.). «Внутриаксональный транспорт и оборот нейрогипофизарных гормонов у крыс». J. Physiol. 227 (2): 553–64. Дои:10.1113 / jphysiol.1972.sp010047. ЧВК 1331210. PMID 4678722.
- ^ Хаттон Г.И. (сентябрь 1988 г.). «Питуициты, глия и контроль терминальной секреции» (PDF). J. Exp. Биол. 139: 67–79. PMID 3062122.
- ^ Ачер Р., Шове Дж. (1988). «Структура, обработка и эволюция предшественников нейрогипофизарного гормона нейрофизина». Биохимия. 70 (9): 1197–1207. Дои:10.1016 / 0300-9084 (88) 90185-Х. PMID 3147712.
- ^ Ли С., Ван В., Саммер С.Н., Вестфолл Т.Д., Брукс Д.П., Фальк С., Шриер Р.В. (февраль 2008 г.). «Молекулярные механизмы антидиуретического действия окситоцина». Варенье. Soc. Нефрол. 19 (2): 225–32. Дои:10.1681 / ASN.2007010029. ЧВК 2396735. PMID 18057218.
- ^ Joo KW, Jeon US, Kim GH, Park J, Oh YK, Kim YS, Ahn C, Kim S, Kim SY, Lee JS, Han JS (октябрь 2004 г.). «Антидиуретическое действие окситоцина связано с повышенной экскрецией аквапорина-2 с мочой». Нефрол. Набирать номер. Пересадка. 19 (10): 2480–6. Дои:10.1093 / ndt / gfh413. PMID 15280526.
- ^ Мишель Дж., Ачер Р., Шове Дж., Уэдраого Ю., Чоу Дж., Чайт Б.Т. (1995). «Новый нейрогипофизарный пептид, серитоцин ([Ser5, Ile8] -окситоцин), идентифицированный у устойчивой к сухости африканской жабы Bufo regularis». Int. J. Pept. Protein Res. 45 (5): 482–487. Дои:10.1111 / j.1399-3011.1995.tb01064.x. PMID 7591488.