Нитроредуктаза - Nitroreductase

Нитроредуктаза
Идентификаторы
Символ	Нитроредуктаза
Pfam	PF00881
ИнтерПро	IPR000415
CDD	cd02062
Доступные белковые структуры: Pfam   структуры / ECOD   PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum резюме структуры PDB PDB: 1bkj​ PDB: 1ds7​ PDB: 1f5v​ PDB: 1icr​ PDB: 1icu​ PDB: 1icv​ PDB: 1идт​ PDB: 1ккб​ PDB: 1kqc​ PDB: 1 тыс.​

Нитроредуктазы площадь семейство эволюционно родственных белков участвует в восстановлении азотсодержащих соединений, в том числе содержащих нитро функциональная группа. Члены этой семьи используют флавинмононуклеотид как кофактор и часто оказываются гомодимерами.^[1][2]

Члены этого семейства включают нечувствительную к кислороду NAD (P) H нитроредуктазу (флавинмононуклеотид-зависимая нитроредуктаза) (6,7-дигидроптеридинредуктаза ) (ЕС 1.5.1.34 ) и НАДН-дегидрогеназа (ЕС 1.6.99.3 ). Некоторые из этих белков описаны как оксидоредуктазы. Они в основном обнаруживаются в бактериальных линиях, хотя был идентифицирован ряд эукариотических гомологов: C. elegans P34273, D. melanogaster Q8T3Q0, Q9VTE7, мышь Q9DCX8 и человек O75989. Этот белок не обнаруживается у фотосинтезирующих эукариот. Последовательности, содержащие эту запись в фотосинтезирующих организмах, являются возможными ложноположительными.

Нитроредуктаза из Энтеробактерные клоаки был идентифицирован Брайантом и Делукой^[3] в штамме, изолированном от объекта боеприпасов, на основании его способности метаболизировать TNT (тринитротолуол). С тех пор было идентифицировано много гомологов, и теперь известно, что это семейство включает членов в различных организмах, которые катализируют различные реакции. В йодтирозиндейоденаза млекопитающих - дегалогеназа, BluB из Sinorhizobium meliloti каннибализирует связанный флавинмононуклеотид, чтобы обеспечить критически важный промежуточный продукт в биосинтезе витамина B12.

Кристаллические структуры из E. cloacae и Кишечная палочка были опубликованы ферменты с различными связанными субстратами и аналогами.

Пример потенциального холодоактивного фермента для пролекарственной терапии был описан с использованием холодоактивной нитроредуктазы, Ssap-NtrB.^[4] (Челик и Йетис, 2012 г.). Несмотря на то, что Ssap-NtrB, полученный из мезофильной бактерии, он показал оптимальную активность при 20 ° C против пролекарств рака. Авторы комментируют, что холодовая активность этого нового фермента будет полезна для терапии в сочетании с криотерапией, подвергая ткань-мишень воздействию низких температур, чтобы активировать ферментную активность для активации препарата только там, где это необходимо. Кроме того, фермент также можно использовать для биоремедиация соединений взрывоопасной и летучей природы в регионах, где необходима высокая активность при низких температурах.

Подсемейства

• Cob (II) ириновая кислота a, c-диамидредуктаза ИнтерПро: IPR012825

Белки человека, содержащие этот домен

IYD;

Рекомендации

1. Hecht HJ, Erdmann H, Park HJ, Sprinzl M, Schmid RD (декабрь 1995 г.). «Кристаллическая структура НАДН-оксидазы из Thermus thermophilus». Nat. Struct. Биол. 2 (12): 1109–14. Дои:10.1038 / nsb1295-1109. PMID  8846223. S2CID  8384273.
2. де Оливейра И.М., Энрикес Дж.А., Бонатто Д. (апрель 2007 г.). «Идентификация in silico новой группы специфических бактериальных и грибковых нитроредуктазоподобных белков». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 355 (4): 919–25. Дои:10.1016 / j.bbrc.2007.02.049. PMID  17331467.
3. Bryant, C .; ДеЛука, М. (1991-03-05). «Очистка и характеристика нечувствительной к кислороду нитроредуктазы NAD (P) H из Enterobacter cloacae». Журнал биологической химии. 266 (7): 4119–4125. ISSN  0021-9258. PMID  1999405.
4. Челик, Айхан; Йетиш, Гюльден (01.06.2012). «Необычно холодная активная нитроредуктаза для активации пролекарств». Биоорганическая и медицинская химия. 20 (11): 3540–3550. Дои:10.1016 / j.bmc.2012.04.004. PMID  22546205.

Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR000415