Номер оборота - Turnover number - Wikipedia

Номер оборота имеет два разных значения:

В энзимология, номер оборота (также называемый k_Кот) определяется как максимальное количество химических превращений субстрат молекул в секунду, что один активный сайт выполнит для данного фермент концентрация ${\displaystyle [E_{T}]}$ для ферментов с двумя или более активными центрами.^[1] Для ферментов с одним активным центром k_Кот называется каталитической постоянной.^[2] Его можно рассчитать исходя из максимальной скорости реакции. ${\displaystyle V_{\max }}$ и концентрация на сайте катализатора ${\displaystyle [E_{T}]}$ следующее:

${\displaystyle k_{\mathrm {cat} }={\frac {V_{\max }}{[E_{T}]}}}$ (Видеть Кинетика Михаэлиса-Ментен ).

В других областях химии, таких как металлоорганический катализ, номер оборота (сокращенно Тонна) имеет другое значение: количество молей субстрата, которое моль катализатора может преобразовать до того, как станет инактивированным.^[3] В этом смысле идеальный катализатор имел бы бесконечное число оборотов, потому что он никогда не будет потреблен, но на практике часто можно увидеть число оборотов от 100 до 40 миллионов за каталаза. Период, термин частота оборота (сокращенно TOF) используется для обозначения оборота в единицу времени, как в энзимологии. Для наиболее важных промышленных приложений частота оборота находится в диапазоне 10⁻² – 10² s⁻¹ (ферменты 10³ – 10⁷ s⁻¹).^[1]Частота оборота каталазы максимальная, т.е. 4 X 10⁷ s⁻¹.

Число оборотов ограниченных диффузией ферментов

Смотрите также: Фермент с ограниченной диффузией

АХЭ - это сериновая гидролаза с заявленной каталитической константой> 10,000 / с. Это означает, что AChE реагирует с ацетилхолином со скоростью, близкой к ограниченной диффузией.^[4]

Карбоангидраза - один из самых быстрых ферментов, скорость которого обычно ограничивается распространение скорость его субстраты. Типичные каталитические константы для различных форм этого фермента находятся в диапазоне 10⁴ и 10⁶ реакции в секунду.^[5]

Смотрите также

• Катализ

Рекомендации

1. Роскоски, Роберт (01.01.2015), «Михаэлис-Ментен Кинетикс ☆», Справочный модуль по биомедицинским наукам, Эльзевьер, Дои:10.1016 / b978-0-12-801238-3.05143-6, ISBN  978-0-12-801238-3, получено 2020-12-15
2. Лесковац V (2003). Комплексная кинетика ферментов. Нью-Йорк, США: Kluwer Academic / Plenum.
3. Блигаард, Томас; Баллок, Р. Моррис; Кэмпбелл, Чарльз Т .; Чен, Цзингуан Г .; Гейтс, Брюс С .; Gorte, Raymond J .; Джонс, Кристофер В .; Джонс, Уильям Д .; Китчин, Джон Р .; Скотт, Сюзанна Л. (2016). «На пути к сравнительному анализу в науке о катализе: передовой опыт, проблемы и возможности». Катализ ACS. 6 (4): 2590–2602. Дои:10.1021 / acscatal.6b00183.
4. Куинн Д.М. (1987). «Ацетилхолинэстераза: структура фермента, динамика реакции и виртуальные переходные состояния». Химические обзоры. 87: 955–79. Дои:10.1021 / bi00349a019.
5. Линдског С (1997). «Строение и механизм карбоангидразы». Фармакология и терапия. 74 (1): 1–20. Дои:10.1016 / S0163-7258 (96) 00198-2. PMID  9336012.