ATG3 - ATG3

N-концевой белок, связанный с аутофагоцитозом
Идентификаторы
СимволАутофагия_N
PfamPF03986
ИнтерПроIPR007134
Домен активного сайта белка, ассоциированного с аутофагоцитозом
Идентификаторы
СимволАутофагия_акт_C
PfamPF03987
ИнтерПроIPR007135
С-концевой белок, связанный с аутофагоцитозом
Идентификаторы
СимволАутофагия_Cterm
PfamPF10381
ИнтерПроIPR019461

В молекулярной биологии связанный с аутофагией 3 (Atg3) это Фермент E2 для LC3 липидизация процесс.[1] Это важно для аутофагоцитоза. Супербелковый комплекс Atg16L состоит из множества конъюгатов Atg12-Atg5. Atg16L играет E3-подобную роль в реакции липидирования LC3. Активированный промежуточный продукт, LC3-Atg3 (E2), рекрутируется на сайт, где происходит липидирование.[2]

Atg3 катализирует конъюгация Atg8 и фосфатидилэтаноламина (PE). Atg3 имеет альфа / бета-складку, а его основная область топологически похожа на канонический E2. ферменты. Atg3 имеет две области, вставленные в область ядра, и еще одну с длинным альфа-спиральный структура который выступает из области сердечника на 30 А.[3] Это взаимодействует с atg8 через промежуточный тиоэфир связь между Cys-288 и C-концевым Gly atg8. Это также взаимодействует с С-концевой областью E1-подобного фермента atg7.

Аутофагоцитоз - это вызванный голоданием процесс, ответственный за транспорт цитоплазматический белки в лизосому / вакуоль. Atg3 - это убиквитин как модификатор, топологически подобный каноническому ферменту E2.[4] Это катализирует конъюгация Atg8 и фосфатидилэтаноламина.[5]

Atg3 состоит из трех доменов: N-концевой домен, каталитический домен и C-терминал домен. Каталитический домен содержит цистеин остаток в HPC мотив, это предполагаемый остаток активного сайта для распознавания субъединицы Apg5 аутофагосомы. сложный.[6] Небольшой C-концевой домен, вероятно, будет отдельным привязка область для стабильности аутофагосомы сложный.[7] Он имеет очень характерный консервированный FLKF мотив последовательности.

Рекомендации

  1. ^ Фудзита Н., Ито Т., Омори Х., Фукуда М., Нода Т., Йошимори Т. (май 2008 г.). «Комплекс Atg16L определяет место липидирования LC3 для мембранного биогенеза при аутофагии». Мол. Биол. Клетка. 19 (5): 2092–100. Дои:10.1091 / mbc.E07-12-1257. ЧВК  2366860. PMID  18321988.
  2. ^ Нода Т., Фудзита Н., Йошимори Т. (май 2008 г.). "Братья Уби воссоединились". Аутофагия. 4 (4): 540–1. Дои:10.4161 / авто.5973. PMID  18398292.
  3. ^ Ямада Ю., Сузуки Н.Н., Ханада Т., Ичимура Ю., Кумета Н., Фудзиока Ю., Осуми Ю., Инагаки Ф. (март 2007 г.). «Кристаллическая структура Atg3, фермента белка-носителя убиквитина (E2), связанного с аутофагией, который опосредует липидирование Atg8». J. Biol. Chem. 282 (11): 8036–43. Дои:10.1074 / jbc.M611473200. PMID  17227760.
  4. ^ Танида И., Танида-Мияке Е., Комацу М., Уэно Т., Коминами Е. (апрель 2002 г.). «Гомолог Apg3p / Aut1p человека является аутентичным ферментом E2 для нескольких субстратов, GATE-16, GABARAP и MAP-LC3, и способствует конъюгации hApg12p с hApg5p». J. Biol. Chem. 277 (16): 13739–44. Дои:10.1074 / jbc.M200385200. PMID  11825910.
  5. ^ Schlumpberger M, Schaeffeler E, Straub M, Bredschneider M, Wolf DH, Thumm M (февраль 1997 г.). «AUT1, ген, необходимый для аутофагоцитоза дрожжей Saccharomyces cerevisiae». J. Bacteriol. 179 (4): 1068–76. Дои:10.1128 / jb.179.4.1068-1076.1997. ЧВК  178799. PMID  9023185.
  6. ^ Мидзусима Н., Ёсимори Т., Осуми Ю. (декабрь 2002 г.). «Apg10 мыши как Apg12-конъюгирующий фермент: анализ двухгибридным методом, опосредованным конъюгацией». FEBS Lett. 532 (3): 450–4. Дои:10.1016 / S0014-5793 (02) 03739-0. PMID  12482611. S2CID  37247321.
  7. ^ Мидзусима Н., Йошимори Т., Осуми Ю. (май 2003 г.). «Роль системы конъюгации Apg12 в аутофагии млекопитающих». Int. J. Biochem. Cell Biol. 35 (5): 553–61. Дои:10.1016 / S1357-2725 (02) 00343-6. PMID  12672448.
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR007134
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR007135
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR019461