Альфа-коллаген - Alpha collagen

Альфа-коллаген специально разработан для обеспечения определенных соотношений α-цепи пептиды как строительные блоки. Клетки-мишени могут обрабатывать пептиды α-цепи с образованием тройная спираль коллаген, и восполнить запасы коллагена в целевом участке. Ученые считают, что альфа-коллаген может помочь доставить определенное соотношение пептидов на пользу целевым клеткам.[1][2]

Альфа-коллаген разработан для использования в качестве добавки при остеоартрите на основе теории о различных средах организма. внеклеточный матрикс (ECM). ECM суставного хряща включает множество классов макромолекул; коллаген (фибриллы коллагена I, II, VI, X типа) и протеогликаны. Соотношение и доля коллагена играют важную роль в прочности на разрыв и сжатие, а также в эластичности ткани. Содержание коллагена в хрящах различается между суставами и структурами мягких тканей.[3] Например, хрящ в колене имеет структуру, отличную от лодыжки. Хрящи, кожа и межпозвонковые диски подвергаются постоянной регенерации, во время которой анаболические и катаболические процессы находятся в равновесии. Любой дисбаланс в этом равновесии между дегенерацией и регенерацией матрикса приводит к снижению компонентов ECM и ведет к потере хондрального повреждения.[4] Следовательно, важно бороться с дегенеративным процессом до того, как начнутся воспалительные металлопротеиназы, восполняя коллаген в ECM. В исследованиях (in vitro и in vivo) было показано, что добавление коллагена увеличивает толщину или объем хрящевой ткани. Коллаген может стимулировать хондроциты, которые отвечают за метаболическое поддержание ECM.[5][6]

Различные типы альфа-коллагена

Идентифицированы многие другие типы альфа-коллагена.

Рекомендации

  1. ^ Белло, Альфонсо Э .; Эссер, Штеффен (01.11.2006). «Гидролизат коллагена для лечения остеоартрита и других заболеваний суставов: обзор литературы». Текущие медицинские исследования и мнения. 22 (11): 2221–2232. Дои:10.1185 / 030079906X148373. ISSN  0300-7995. PMID  17076983.
  2. ^ "Наука об альфа-коллагене". Архивировано из оригинал 15 ноября 2016 г.. Получено 20 августа 2016.
  3. ^ Треппо, Стивен; Кепп, Хольгер; Quan, Emerson C .; Коул, Ада А .; Kuettner, Klaus E .; Гродзинский, Алан Дж. (01.09.2000). «Сравнение биомеханических и биохимических свойств хрящевой ткани коленного и голеностопного суставов человека». Журнал ортопедических исследований. 18 (5): 739–748. Дои:10.1002 / jor.1100180510. ISSN  1554-527X. PMID  11117295.
  4. ^ Лу П, Такай К., Уивер В.М., Верб З. (декабрь 2015 г.). «Деградация и ремоделирование внеклеточного матрикса в процессе развития и болезни». Холодная весна Харб Perspect Biol. 3 (12): a005058. Дои:10.1101 / cshperspect.a005058. ЧВК  3225943. PMID  21917992.
  5. ^ Эссер, Штеффен; Зайферт, Юрген (25 февраля 2003 г.). «Стимуляция биосинтеза и секреции коллагена типа II в хондроцитах крупного рогатого скота, культивируемых с деградированным коллагеном». Исследования клеток и тканей. 311 (3): 393–399. Дои:10.1007 / s00441-003-0702-8. ISSN  0302-766X. PMID  12658447.
  6. ^ Беня, Пол Д .; Padilla, Silvia R .; Нимни, Марсель Э. (1978-12-01). «Независимая регуляция типов коллагена хондроцитами при потере дифференцированной функции в культуре». Клетка. 15 (4): 1313–1321. Дои:10.1016/0092-8674(78)90056-9. PMID  729001.