Аспартат-префенатаминотрансфераза - Aspartate—prephenate aminotransferase
| Аспартат-префенат-аминотрансфераза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 2.6.1.78 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, аспартат-префенат аминотрансфераза (EC 2.6.1.78 ) является фермент который катализирует то химическая реакция
- L-арогенат + оксалоацетат префенат + L-аспартат
Таким образом, два субстраты этого фермента L-арогенат и оксалоацетат, а его два товары находятся префенат и L-аспартат.
Этот фермент принадлежит к семейству трансферазы в частности трансаминазы, переносящие азотистые группы. В систематическое название этого класса ферментов L-арогенат: оксалоацетатаминотрансфераза. Другие широко используемые имена включают префенат трансаминаза (неоднозначно), PAT (неоднозначный), префенат аспартатаминотрансфераза, и L-аспартат: префенатаминотрансфераза.
Рекомендации
- Де-Экнамкул В., Эллис Б. Э. (1988). «Очистка и характеристика префенатаминотрансферазы из культур клеток Anchusa officinalis». Arch. Biochem. Биофизы. 267 (1): 87–94. Дои:10.1016/0003-9861(88)90011-2. PMID 3196038.
| Этот EC 2.6 фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |