Аспартат 4-декарбоксилаза - Aspartate 4-decarboxylase
| аспартат-4-декарбоксилаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Додекамер аспартат-бета-декарбоксилазы, Comamonas testosteroni | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 4.1.1.12 | ||||||||
| Количество CAS | 9024-57-1 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, аспартат-4-декарбоксилаза (EC 4.1.1.12 ) является фермент который катализирует то химическая реакция
- L-аспартат L-аланин + CO2
Следовательно, у этого фермента есть один субстрат, L-аспартат, и два товары, L-аланин и CO2. Эта реакция является основой промышленного синтеза L-аланина.[1]
Этот фермент принадлежит к семейству лиасы в частности карбокси-лиазы, которые расщепляют углерод-углеродные связи. В систематическое название этого класса ферментов L-аспартат-4-карбокси-лиаза (L-аланин-образующая). Другие широко используемые имена включают десульфиназа, аминомалон-декарбоксилаза, аспартат-бета-декарбоксилаза, аспартат омега-декарбоксилаза, аспарагиновая омега-декарбоксилаза, аспарагиновая бета-декарбоксилаза, L-аспартат-бета-декарбоксилаза, цистеинсульфиновая десульфиназа, Десульфиназа L-цистеинсульфинат кислоты, и L-аспартат-4-карбокси-лиаза. Этот фермент участвует в метаболизм аланина и аспартата и метаболизм цистеина. Здесь работает один кофактор, пиридоксальфосфат.
Рекомендации
- ^ Карлхайнц Драуз, Ян Грейсон, Аксель Клеманн, Ханс-Петер Криммер, Вольфганг Лойхтенбергер, Кристоф Векбеккер (2006). Энциклопедия промышленной химии Ульмана. Вайнхайм: Wiley-VCH. Дои:10.1002 / 14356007.a02_057.pub2.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
- Какимото Т., Като Дж., Шибатани Т., Нисимура Н., Чибата И. (1969). «Кристаллическая L-аспартат-бета-декарбоксилаза Pseudomonas dacunhae I. Кристаллизация и некоторые физико-химические свойства». J. Biol. Chem. 244 (2): 353–8. PMID 5773301.
- Новогродский А; Мейстер А. (1964). «Контроль активности аспартат-бета-декарбоксилазы путем трансаминирования». J. Biol. Chem. 239: 879–888. PMID 14154469.
- Палекар А.Г., Тейт СС, Мейстер А (1970). «Ингибирование аспартат-бета-декарбоксилазы аминомалонатным стереоспецифическим декарбоксилированием аминомалоната до глицина». Биохимия. 9 (11): 2310–5. Дои:10.1021 / bi00813a014. PMID 5424207.
- Wilson EM; Корнберг HL (1963). «Свойства кристаллической 1-аспартат-4-карбоксилиазы из Achromobacter sp». Biochem. J. 88 (3): 578–587. ЧВК 1202217. PMID 14071532.
| Этот EC 4.1 фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |