Аспеин - Aspein

Аспеин необычно кислый двустворчатая раковина матрица белок, который может играть важную роль в карбонате кальция биоминерализация.[1] Ген аспеина (аспеин, Uniprot: Q76K52 ) кодирует последовательность из 413 аминокислоты, включая высокую долю Asp (60,4%), Gly (16,0%) и Ser (13,2%), и прогнозируемые изоэлектрическая точка составляет 1,78.[2] Это самый кислый из всех белков матрикса раковин моллюсков, секвенированных до сих пор, или, вероятно, даже из всех известных белков на Земле.[3] Основное тело аспеина занято последовательностями (Asp) 2–10, перемежаемыми с Ser – Gly. дипептиды. ОТ-ПЦР продемонстрировали, что транскрипт аспеина выражен на внешнем крае мантия, что соответствует кальцитовой призматический слой, но не во внутренней части мантии, соответствующей перламутровому слою арагонита. Аспеин, вероятно, отвечает за направленное образование кальцит в раковине жемчужной устрицы Pinctada fucata.[4]

Рекомендации

  1. ^ Цукамото, Д; Сарашина, я; Эндо, К. (2004). «Структура и экспрессия необычно кислого матричного протеина раковин жемчужных устриц». Biochem Biophys Res Commun. 320 (4): 1175–80. Дои:10.1016 / j.bbrc.2004.06.072. PMID  15249213.
  2. ^ Козловский, Л.П. (2016). «IPC - Калькулятор изоэлектрической точки». Биология Директ. 11 (1): 55. Дои:10.1186 / s13062-016-0159-9. ЧВК  5075173. PMID  27769290. Архивировано из оригинал на 2013-04-29. Получено 2016-12-20.
  3. ^ Isowa, Y; Сарашина, я; Сетиамарга, DHE; Эндо, К. (2012). «Сравнительное исследование белка аспеина матрикса раковины у птериоидных двустворчатых моллюсков». Дж Мол Эвол. 75 (1–2): 11–8. Дои:10.1007 / s00239-012-9514-3.
  4. ^ Такеучи, Т; Сарашина, я; Иидзима, М; Эндо, К. (2008). «Регулирование полиморфизма кристаллов CaCO (3) in vitro с помощью высококислотного белка раковины моллюска аспеина». FEBS Lett. 582 (5): 591–6. Дои:10.1016 / j.febslet.2008.01.026.