Семья кротоназ - Crotonase family

Семейство эноил-CoA гидратазы / изомеразы
Идентификаторы
СимволECH
PfamPF00378
ИнтерПроIPR001753
PROSITEPDOC00150
SCOP21dub / Объем / СУПФАМ
CDDcd06558

В семейство кротоназ состоит из механически разнообразных белков, которые разделяют консервативную тримерную четвертичную структуру (иногда гексамер, состоящий из димера тримеров), ядро ​​которого состоит из 4 витков суперспирали (бета / бета / альфа) n.

Было показано, что некоторые ферменты в суперсемействе проявляют дегалогеназа, гидратаза, и изомераза активности, в то время как другие участвуют в образовании и расщеплении углерод-углеродных связей, а также в гидролизе тиоэфиров.[1] Однако эти разные ферменты разделяют потребность в стабилизации енолят анион промежуточное соединение, полученное из ацил-КоА субстрат. Это достигается двумя структурно консервативными пептидными NH-группами, которые обеспечивают водородные связи карбонильным фрагментам ацил-CoA субстратов и образуют «оксианионную дырку». В CoA тиоэфир производные связываются в характерной крючковой форме, а консервативный туннель связывает пантетеиновую группу КоА, которая связывает сайт связывания 3'-фосфатного АДФ с сайтом реакции.[2] Ферменты суперсемейства кротоназ включают:

Белки человека, содержащие этот домен

AUH; CDY2B; CDYL; CDYL2; DCI; ECH1; ECHDC1; ECHDC2; ECHDC3; ECHS1; EHHADH; ХАДХА; HCA64; HIBCH; PECI;

Рекомендации

  1. ^ Герлт Дж. А., Беннинг М. М., Холден Н. М., Холлер Т. (2001). «Суперсемейство кротоназ: различные родственные ферменты, которые катализируют различные реакции с участием ацил-кофермента а тиоэфиры». Соотв. Chem. Res. 34 (2): 145–57. Дои:10.1021 / ar000053l. PMID  11263873.
  2. ^ Бжозовский AM, Леонард PM, Беннетт JP, Уиттингем JL, Гроган G (2007). «Структурная характеристика бета-дикетонгидролазы из цианобактерий Anabaena sp. PCC 7120 в нативной и связанной с продуктом формах, кофермент А-независимый член суперсемейства кротоназ». Биохимия. 46 (1): 137–44. Дои:10.1021 / bi061900g. PMID  17198383.
  3. ^ Ву Дж., Кискер С., Уитти А., Фэн Й., Рудольф М.Дж., Белл А.Ф., Хофштейн Н.А., Парих С., Тонг П.Дж. (2002). «Стереоселективность еноил-CoA гидратазы является результатом предпочтительной активации одного из двух связанных конформеров субстрата». Chem. Биол. 9 (11): 1247–55. Дои:10.1016 / S1074-5521 (02) 00263-6. PMID  12445775.
  4. ^ Стоффель В., Мюллер-Ньюен Г. (1991). «Митохондриальная 3-2транс-еноил-КоА-изомераза. Очистка, клонирование, экспрессия и митохондриальный импорт ключевого фермента бета-окисления ненасыщенных жирных кислот». Биол. Chem. Hoppe-Seyler. 372 (8): 613–624. Дои:10.1515 / bchm3.1991.372.2.613. PMID  1958319.
  5. ^ Данауэй-Мариано Д., Беннинг М.М., Везенберг Г., Холден М.М., Тейлор К.Л., Ян Г., Лю Р.К., Сян Х. (1996). «Структура 4-хлорбензоил-кофермента А-дегалогеназы, определенная с разрешением 1,8 A: ферментный катализатор, полученный посредством адаптивной мутации». Биохимия. 35 (25): 8103–9. Дои:10.1021 / bi960768p. PMID  8679561.
  6. ^ Хилтунен Дж. К., Виренга Р. К., Модис Ю., Филппула С. А., Новиков Д. К., Норледж Б. (1998). «Кристаллическая структура диеноил-КоА-изомеразы при разрешении 1,5 A показывает важность боковых цепей аспартата и глутамата для катализа». Структура. 6 (8): 957–70. Дои:10.1016 / s0969-2126 (98) 00098-7. PMID  9739087.
  7. ^ Бейкер EN, Джонстон JM, Arcus VL (2005). «Структура нафтоатсинтазы (MenB) из Mycobacterium tuberculosis как в нативной, так и в связанной с продуктом формах». Acta Crystallogr. D. 61 (Pt 9): 1199–206. Дои:10.1107 / S0907444905017531. PMID  16131752.
  8. ^ Клебер HP, Эльсснер Т., Энгеманн С., Баумгарт К. (2001). «Участие сложных эфиров кофермента А и двух новых ферментов, еноил-КоА-гидратазы и КоА-трансферазы, в гидратации кротонобетаина до L-карнитина с помощью Escherichia coli». Биохимия. 40 (37): 11140–8. Дои:10.1021 / bi0108812. PMID  11551212.
  9. ^ Герлт Дж. А., Беннинг М. М., Холден Н. М., Холлер Т. (2000). «Новые реакции в суперсемействе кротоназ: структура метилмалонил-КоА декарбоксилазы из Escherichia coli». Биохимия. 39 (16): 4630–9. Дои:10.1021 / bi9928896. PMID  10769118.
  10. ^ Скофилд С.Дж., Макдонау М.А., Слиман М.С., Соренсен Дж.Л., Батчелар Э.Т. (2005). «Структурные и механистические исследования карбоксиметилпролинсинтазы (CarB), уникального члена суперсемейства кротоназ, катализирующего первый этап биосинтеза карбапенема». J. Biol. Chem. 280 (41): 34956–65. Дои:10.1074 / jbc.M507196200. PMID  16096274.
  11. ^ Леонард PM, Гроган G (2004). «Структура мутанта 6-оксокамфоргидролазы H122A, связанного с его природным продуктом, (2S, 4S) -альфа-камфолиновой кислотой: мутантная структура предполагает атипичный способ связывания в переходном состоянии для гомолога кротоназы». J. Biol. Chem. 279 (30): 31312–17. Дои:10.1074 / jbc.M403514200. PMID  15138275.
  12. ^ Резибуа-Грегуар А., Дуров Н. (1966). «Электронно-микроскопическое исследование случая церебрального гликогеноза». Acta Neuropathol. 6 (1): 70–9. Дои:10.1007 / BF00691083. PMID  5229654. S2CID  21331079.
  13. ^ Нуреки О, Фукаи С., Йокояма С., Муто Й, Куримото К. (2001). «Кристаллическая структура человеческого белка AUH, гомолога связывания одноцепочечной РНК еноил-КоА гидратазы». Структура. 9 (12): 1253–63. Дои:10.1016 / S0969-2126 (01) 00686-4. PMID  11738050.
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR001753