Цитохром d - Cytochrome d

Убихинолоксидаза (электрогенная, генерирующая протон-движущую силу; цитохром bd)
Cytochrome bd CydABX предсказал 26335199.png
Прогнозируемая структура Кишечная палочка Цитохром bd-1
Идентификаторы
Номер ЕС7.1.1.7
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum

Цитохром d, ранее известный как цитохром а2, это имя для всех цитохромы (переносящий электроны гем белков), которые содержат гем D в виде кофактор. Два несвязанных класса цитохрома d известны: цитохром bd, фермент который генерирует заряд через мембрану, так что протоны перемещаются,[1] и цитохром CD1 (NirS; SCOP b.70.2), а нитритредуктаза.[2]

Цитохром bd находится в большом количестве аэробные бактерии, особенно если он вырос с ограниченным поступлением кислорода. По сравнению с другими терминальными оксидазами он отличается высоким сродством к кислороду и устойчивостью к отравлению цианидами. У него есть группа очень похожих родственников, которые не используют гем D, известный как оксидазы, нечувствительные к цианидам (ИТ-директора).[3]

Функция

Структура Heme D.

Цитохром d, как и другие белки его семейства, связан с мембраной. гемепротеин, но в отличие от цитохромы а и б, цитохром D имеет гем D вместо группы гема A или гема B.[4]

Цитохром d является частью концевой оксидазы цитохрома bd, которая катализирует двухэлектронное окисление убихинола. Этот процесс окислительного фосфорилирования который окисляет убихинол-8 к убихинон. Химическая реакция, за которой следует этот процесс:

Убихинол-8 + О2 → Убихинон-8 + H2О[5]

По аналогичной реакции он также катализирует снижение кислорода в воду, что включает 4 электроны.

Как терминальная оксидаза, реакция генерирует движущую силу протона:

2 убихинол [внутренняя мембрана] + O2 + 4 часа+[цитоплазма] → 2 убихинона [внутренняя мембрана] + 2 H2O + 4 H+[периплазма]

Некоторые члены семьи могут принимать или предпочитать другие хинолы, переносящие электроны, такие как менахинол или же пластохинол вместо убихинола.[3]

Структура

Цитохром bd (семейство OPM 805) представляет собой три-гемоксидазу, поскольку он состоит из цитохромов b558, б595 и d. Его основная функция - снижение из O2 к H2О. Считается, что в нем используется дигем активный сайт, который образован гемами цитохромов b595 и d. Эти два цитохрома считаются высокоспиновые комплексы, что напрямую связано с спин электронов. В то время как другие терминальные оксидазы дыхательных путей, которые катализируют ту же реакцию, имеют активный центр гем-медь и используют протонный насос цитохром bd имеет активный центр с железом вместо меди и не нуждается в протонном насосе, поскольку они сами могут создавать силу движения протонов.[6] Они встроены в бактериальный цитоплазматический бислой и служат терминальными оксидазами в дыхательная цепь.[7]

Оксидазы обычно состоят из двух или трех субъединиц. Подразделения 1 (ИнтерПро: IPR003317 ) и 2 (ИнтерПро: IPR002585 ), как предполагается, обладают псевдосимметрией и достаточны для связывания двух молекул гема b.[8] Некоторым ансамблям протеобактерий требуется третья субъединица (ИнтерПро: IPR012994 ) связать гем d; другие нет.[9]

Гетеротримерные цитохромы с высоким разрешением. bd из Геобациллы вид определен (PDB: 5IR6, 5DOQ). Третья субъединица не обладает гомологией последовательности с третьей субъединицей протеобактерий, но входит в сборки в аналогичном положении.[10]

Вхождение

кишечная палочка

Кишечная палочка обладают двумя наборами Cytochrome bd.[7] Комплекс bd-I (CydABX) является гетеротримером, а комплекс bd-II (AppCB) является гетеродимером. Существует ген AppX, который может соответствовать субъединице 3 для AppCB.[9]

Способность bd-II генерировать движущую силу протона является предметом недавних дебатов, помещая его в категорию неэлектрогенных. Убихинолоксидаза (H + -транспорт) в некоторых категориях.[11]

Azotobacter vinelandii

Azotobacter vinelandii это азотфиксирующие бактерии который известен своей высокой частотой дыхания среди аэробные организмы. Некоторые физиологические исследования постулируют, что цитохром d действует как терминальная оксидаза в мембранах этого организма, принимая участие в электронная транспортная система. Исследования охарактеризовали разные гены в двух субъединицах (Q09049, C1DEL1; третья единица C1DEL0). Очень обширный гомология с CydAB E. coli был обнаружен в этих исследованиях.[12]

Спектры

Как правило, в белковые комплексы цитохром D дает полоса поглощения приблизительно 636 нм или 638 нм, в зависимости от формы цитохрома d. Если это окисленный, полоса имеет длину 636 нм и длину 638 нм, если она уменьшенный. Обычно это связано с определенными протезные группы при обнаружении в комплексах из нескольких субъединиц. Обнаружение цитохрома d как пиридинового щелочного гемахрома Fe (II) очень сложно, потому что стабильность в этих условиях ограничена. Если цитохром d извлекается из белкового комплекса (как гем D) и помещается в эфир содержащие от 1 до 5% HCl, он дает другую полосу поглощения (603 нм, в окисленной форме).[2]

Рекомендации

  1. ^ EC 7.1.1.7
  2. ^ а б "Номенклатурный комитет Международного союза биохимиков (NC-IUB). Номенклатура белков-переносчиков электронов. Рекомендации 1989" (PDF). Европейский журнал биохимии. 200 (3): 599–611. Сентябрь 1991 г. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1991.tb16223.x. PMID  1655423.
  3. ^ а б Борисов В.Б., Геннис Р.Б., Конопля Ж., Верховский М.И. (ноябрь 2011). «Цитохром bd дыхательные кислородредуктазы». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика. 1807 (11): 1398–413. Дои:10.1016 / j.bbabio.2011.06.016. ЧВК  3171616. PMID  21756872.
  4. ^ Белевич И, Борисов В.Б., Константинов А.А., Верховский М.И. (август 2005 г.). «Оксигенированный комплекс цитохрома bd из Escherichia coli: стабильность и фотолабильность». Письма FEBS. 579 (21): 4567–70. Дои:10.1016 / j.febslet.2005.07.011. PMID  16087180.
  5. ^ Субъединица 1 цитохрома d убихинолоксидазы
  6. ^ Борисов В.Б., Верховский М.И. (январь 2013 г.). «Размещение CO в активном дигемном центре цитохрома bd терминальной оксидазы из Escherichia coli». Журнал неорганической биохимии. 118: 65–7. Дои:10.1016 / j.jinorgbio.2012.09.016. PMID  23123340.
  7. ^ а б Майкл Дж. Миллер, Роберт Б. Геннис. Комплекс цитохрома d является сайтом связывания в аэробной дыхательной цепи Escherichia coli. Журнал биологической химии, том 260, № 26 (1985)
  8. ^ Овчинников С., Кинч Л., Пак Х, Ляо Ю., Пей Дж., Ким Д.Э., Камисетти Х., Гришин Н.В., Бейкер Д. (сентябрь 2015 г.). «Крупномасштабное определение ранее неразрешенных белковых структур с использованием эволюционной информации». eLife. 4: e09248. Дои:10.7554 / eLife.09248. ЧВК  4602095. PMID  26335199.
  9. ^ а б Escherichia coli K-12 substr. MG1655 Транспортер: терминальная оксидаза цитохрома bd-I
  10. ^ Сафарян С., Раджендран С., Мюллер Х., Преу Дж., Лангер Дж. Д., Овчинников С., Хиросе Т., Кусумото Т., Сакамото Дж., Мишель Х. (апрель 2016 г.). «Структура bd-оксидазы указывает на аналогичные механизмы для мембранно-интегрированных кислородных редуктаз». Наука. 352 (6285): 583–6. Bibcode:2016Научный ... 352..583S. Дои:10.1126 / science.aaf2477. ЧВК  5515584. PMID  27126043.
  11. ^ Борисов В.Б., Мурали Р., Верховская М.Л., Блох Д.А., Хан Х., Геннис Р.Б., Верховский М.И. (октябрь 2011 г.). «Аэробная дыхательная цепь Escherichia coli не может работать в полностью несвязанном режиме». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 108 (42): 17320–4. Bibcode:2011ПНАС..10817320Б. Дои:10.1073 / pnas.1108217108. ЧВК  3198357. PMID  21987791.
  12. ^ Джонс CW, Redfearn ER. Цитохромная система Azotobacter vinelandii. Biochim Biophys Acta. 6 сентября 1967 г .; 143 (2): 340–353