Водород: хинон оксидоредуктаза - Hydrogen:quinone oxidoreductase - Wikipedia
| водород: хинон оксидоредуктаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 1.12.5.1 | ||||||||
| Количество CAS | 147097-29-8 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, а водород: хинон оксидоредуктаза (ЕС 1.12.5.1 ) является фермент который катализирует в химическая реакция
- ЧАС2 + хинон хинол
Таким образом, два субстраты этого фермента ЧАС2 и хинон, тогда как его товар является хинол. Хинон может быть менахинон, убихинон, деметилменахинон или же метионахинон.
Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктазы особенно те, которые действуют на водород как донор с хиноном или подобным соединением в качестве акцептора. В систематическое название этого класса ферментов водород: хинон оксидоредуктаза. Другие широко используемые имена включают водород-убихинон оксидоредуктаза, водород: менахинон оксидоредуктаза, мембраносвязанная гидрогеназа, и хинон-реактивная Ni / Fe-гидрогеназа.
Рекомендации
- E, Duchene A, Tripier D, Juvenal K и др. (1992). «Хинон-реактивная Ni / Fe-гидрогеназа Wolinella succinogenes». Евро. J. Biochem. 206 (1): 93–102. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1992.tb16905.x. PMID 1587288.
- E, Duchene A, Tripier D, Juvenal K и др. (1993). «Хинон-реактивная Ni / Fe-гидрогеназа Wolinella Succinogenes». Евро. J. Biochem. 214 (3): 949–50. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1993.tb17999.x. PMID 8319698.
- Гросс Р., Саймон Дж., Ланкастер С. Р., Крегер А. (1998). «Идентификация остатков гистидина в гидрогеназе Wolinella succinogenes, которые необходимы для восстановления менахинона под действием H2». Мол. Микробиол. 30 (3): 639–46. Дои:10.1046 / j.1365-2958.1998.01100.x. PMID 9822828.
- Бернхард М., Бенелли Б., Хохкёпплер А., Заннони Д., Фридрих Б. (1997). «Функциональная и структурная роль субъединицы цитохрома b мембраносвязанного гидрогеназного комплекса Alcaligenes eutrophus H16». Евро. J. Biochem. 248 (1): 179–86. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1997.00179.x. PMID 9310376.
- Фербер Д.М., Майер Р.Дж. (1993). «Водород-убихинон оксидоредуктаза активность мембраносвязанной гидрогеназы Bradyrhizobium japonicum». FEMS Microbiol. Латыш. 110 (3): 257–64. Дои:10.1111 / j.1574-6968.1993.tb06331.x. PMID 8354459.
- Кодама Т (1991). «Метионахинон является прямым природным акцептором электронов мембраносвязанной гидрогеназы в штамме Hydrogenobacter thermophilus TK-6». Agric. Биол. Chem. 55: 3011–3016. Дои:10.1271 / bbb1961.55.3011.
- Infossi, Паскаль; Лоджу, Элизабет; Шовен, Жан-Поль; Гербетт, Гаэтан; Бругна, Мириам; Джудичи-Ортикони, Мария-Тереза (2010). «Мембранная гидрогеназа Aquifex aeolicus для биоокисления водорода: роль липидов и физиологических партнеров в стабильности и активности ферментов». Международный журнал водородной энергетики. 35 (19): 10778–10789. Дои:10.1016 / j.ijhydene.2010.02.054. ISSN 0360-3199.
- Фрилингсдорф, Стефан; Шуберт, Торстен; Польманн, Анна; Ленц, Оливер; Фридрих, Бербель (2011). «Тримерный суперкомплекс кислородно-толерантной мембраносвязанной [NiFe] -гидрогеназы из Ralstonia eutrophaH16». Биохимия. 50 (50): 10836–10843. Дои:10.1021 / bi201594m. ISSN 0006-2960.
- Раду, Валентин; Фрилингсдорф, Стефан; Эванс, Стивен Д .; Ленц, Оливер; Jeuken, Ларс Дж. С. (2014). «Повышенная переносимость кислорода полной гетеротримерной мембраносвязанной [NiFe] -гидрогеназы Ralstonia eutropha». Журнал Американского химического общества. 136 (24): 8512–8515. Дои:10.1021 / ja503138p. ISSN 0002-7863. ЧВК 4073834. PMID 24866391.
| Этот 1.12 по К.Э. фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |