Ацил-КоА-дегидрогеназа со средней длиной цепи - Medium-chain acyl-CoA dehydrogenase

Ацил-КоА-дегидрогеназа со средней длиной цепи
1egc.jpg
Тетрамер ацил-КоА-дегидрогеназы со средней длиной цепи, человек
Идентификаторы
Номер ЕС1.3.8.7
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum

Ацил-КоА-дегидрогеназа со средней длиной цепи (EC 1.3.8.7, жирная ацилкофермент A дегидрогеназа (неоднозначно), ацилкофермент А дегидрогеназа (неоднозначно), ацилдегидрогеназа (неоднозначно), жирно-ацил-КоА дегидрогеназа (неоднозначно), ацил-КоА-дегидрогеназа (неоднозначно), общая ацил-КоА-дегидрогеназа (неоднозначно), ацил-кофермент А-дегидрогеназа со средней длиной цепи, ацил-КоА: (акцептор) 2,3-оксидоредуктаза (неоднозначно), ACADM (название гена).) является фермент с систематическое название ацил-КоА со средней длиной цепи: флавопротеин-2,3-оксидоредуктаза с переносом электрона.[1][2][3][4][5][6][7][8] Этот фермент катализирует следующее химическая реакция

средняя сеть ацил-КоА + перенос электрона флавопротеин транс-2,3-дегидроацил-CoA со средней длиной цепи + восстановленный флавопротеин с переносом электрона

Этот фермент содержит ФАД в виде протезная группа.

Рекомендации

  1. ^ Crane FL, Hauge JG, Beinert H (июнь 1955 г.). «Флавопротеины, участвующие в первой окислительной стадии цикла жирных кислот». Biochimica et Biophysica Acta. 17 (2): 292–4. Дои:10.1016/0006-3002(55)90374-7. PMID  13239683.
  2. ^ Crane FL, Mii S, Hauge JG, Green DE, Beinert H (февраль 1956 г.). «О механизме дегидрирования жирных ацильных производных кофермента A. I. Общая жирная ацилкофермент A дегидрогеназа». Журнал биологической химии. 218 (2): 701–6. PMID  13295224.
  3. ^ Бейнерт, Х. (1963). «Ацилкофермент А дегидрогеназа». In Boyer, P.D .; Lardy, H .; Myrbäck, K. (ред.). Ферменты. 7 (2-е изд.). Нью-Йорк: Academic Press. С. 447–466.
  4. ^ Икеда Й, Окамура-Икеда К., Танака К. (январь 1985 г.). «Очистка и характеристика короткоцепочечных, среднецепочечных и длинноцепочечных ацил-КоА дегидрогеназ из митохондрий печени крысы. Выделение голо- и апоферментов и превращение апофермента в голофермент». Журнал биологической химии. 260 (2): 1311–25. PMID  3968063.
  5. ^ Торп С., Ким Дж. Дж. (Июнь 1995 г.). «Структура и механизм действия ацил-КоА дегидрогеназ». Журнал FASEB. 9 (9): 718–25. Дои:10.1096 / fasebj.9.9.7601336. PMID  7601336. S2CID  42549744.
  6. ^ Ким Дж. Дж., Ван М., Пашке Р. (август 1993 г.). «Кристаллические структуры среднецепочечной ацил-КоА дегидрогеназы из митохондрий печени свиньи с субстратом и без него». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 90 (16): 7523–7. Bibcode:1993ПНАС ... 90,7523К. Дои:10.1073 / пнас.90.16.7523. ЧВК  47174. PMID  8356049.
  7. ^ Петерсон К.Л., Сергиенко Е.Е., Ву Ю., Кумар Н.Р., Штраус А.В., Олесон А.Е., Мухонен В.В., Шабб Дж.Б., Шривастава Д.К. (ноябрь 1995 г.). «Рекомбинантная ацил-КоА-дегидрогеназа средней цепи печени человека: очистка, характеристика и механизм взаимодействия с функционально разнообразными молекулами C8-КоА». Биохимия. 34 (45): 14942–53. Дои:10.1021 / bi00045a039. PMID  7578106.
  8. ^ Тугуд Х.С., ван Тиль А., Басран Дж., Сатклифф М.Дж., Скраттон Н.С., Лейс Д. (июль 2004 г.). «Обширное движение домена и перенос электронов в человеческом электрон-переносящем комплексе флавопротеинов. Средняя цепь Ацил-КоА дегидрогеназа». Журнал биологической химии. 279 (31): 32904–12. Дои:10.1074 / jbc.M404884200. PMID  15159392.

внешняя ссылка