База данных мембран - Membranome database

Для использования в других целях см. Мембранома.
Мембранома
Содержание
ОписаниеДанные о однопролетные (битопические) трансмембранные белки в геномах
Типы данных
захвачен		Все битопные белки шести модельных организмов
ОрганизмыHomo sapiens, Arabidopsis thaliana, Dictyostelium discoideum, Saccharomyces cerevisiae, кишечная палочка, Methanococcus jannaschii
Контакт
Исследовательский центрФармацевтический колледж Мичиганского университета
Основное цитированиеPMID  27510400
Дата выхода2017
Доступ
Интернет сайтhttp://membranome.org
Скачать URL[1]
Инструменты
ИнтернетFMAP и TMDOCK
Разное
Версия2.0
Политика курированияКураторский

База данных мембран предоставляет структурную и функциональную информацию о более чем 6000 однопроходные (битопические) трансмембранные белки из Homo sapiens, Arabidopsis thaliana, Dictyostelium discoideum, Saccharomyces cerevisiae, кишечная палочка и Methanocaldococcus jannaschii.[1] Белки битопической мембраны состоят из единственной трансмембранной альфа-спирали, соединяющей водорастворимые домены белка, расположенные на противоположных сторонах биологической мембраны. Эти белки часто участвуют в преобразование сигнала и связь между ячейками в многоклеточные организмы.

База данных предоставляет информацию об отдельных белках, в том числе трехмерные модели их трансмембранных структур, созданные с помощью вычислений. альфа-спирали пространственно расположены в мембране, топология, внутриклеточные локализации, аминокислотные последовательности, доменная архитектура, функциональная аннотация и доступный экспериментальные структуры от Банк данных белков. Он также обеспечивает классификацию битопных белков на 15 функциональных классов, более 700 структурных суперсемейств и 1400 семейств, а также трехмерные структуры битопических белков. комплексы которые также относятся к разным семьям.[1] Вторая версия мембранома[2] предоставляет 3D-модели более 2000 параллельных гомодимеров, образованных TM α-спиралями битопных белков из разных организмов, которые были созданы с помощью программы TMDOCK.[3] Модели гомодимеров были проверены путем сравнения с доступными экспериментальными данными для почти 600 белков.[4] База данных включает загружаемые файлы координат трансмембранных спиралей и их гомодимеров с рассчитанными границами мембран.

Веб-сайт базы данных обеспечивает доступ к соответствующим веб-серверам, FMAP[5] и TMDOCK, которые были разработаны для моделирования индивидуальных альфа-спиралей и их димерных комплексов в мембранах. База данных и веб-серверы использовались в экспериментальных и биоинформатических исследованиях битопических мембранных белков.[6][7][8][9]

Рекомендации

  1. ^ а б Ломизе, Андрей Л; Ломизе, Михаил А; Кролицки, SR; Погожева, Ирина Д. (2017). «Мембраном: база данных для протеомного анализа однопроходных мембранных белков». Nucleic Acids Res. 45 (D1): D250 – D255. Дои:10.1093 / нар / gkw712. ЧВК  5210604. PMID  27510400.
  2. ^ Membranome 2.0: база данных для протеомного профилирования битопных белков и их димеровАвторы: Ломизе, Андрей Л., Хаге, Яков М., Погожева, Ирина Д., Биоинформатика, том: 34, выпуск: 6 стр .: 1061-1062.
  3. ^ TMDOCK: Энергетический метод моделирования альфа-спиральных димеров в мембранах, Ломизе, Андрей Л. и Погожева, Ирина Д., J. Mol. Биол., Том: 429 выпуск: 3, страницы: 390-398
  4. ^ Страница проверки димера мембранома
  5. ^ Термодинамическая модель вторичной структуры альфа-спиральных пептидов и белковАвторы: Lomize, AL и Mosberg, HI, Биополимеры, том 42, выпуск: 2, страницы: 239-269
  6. ^ Эволюция и адаптация однопроходных трансмембранных белков », Авторы: Погожева, Ирина Д. и Ломизе, Андрей Л., Biochimica et. Биомембраны Biophysica Acta, Том: 1860 Выпуск: 2 Страницы: 364-377
  7. ^ Структуры мембранных белков: обзор инструментов компьютерного моделирования, Алмейда, Хосе Дж .; Прето, Антонио Дж., Кукос, Панайотис И., Бонвин, Александр М. Дж. Дж., Морейра, Ирина С. Biochimica et. Биофизика Акта, т. 1859, выпуск: 10, страницы: 2021-2039
  8. ^ Параметры релаксации ЯМР метильных групп как инструмент для картирования границ раздела спирально-спиральных взаимодействий в мембранных белкахЛесовой Д.М., Минеев К.С., Брагин П.Е., Бочарова О.В., Бочаров Е.В., Арсеньев А.С. J. Biomol. ЯМР, т. 69, выпуск: 3, страницы 165-179
  9. ^ Пространственная структура трансмембранного домена TLR4 в бицеллах дает представление о механизме активации рецептора, Минеев, Константин С., Гончарук, Сергей А., Гончарук, Марина В., Волынский, Павел Е., Новикова, Екатерина В., Арсейнев, Александр С., Научные отчеты, т. 7, номер статьи: 6864