Редуктаза оксида азота (менахинол) - Nitric oxide reductase (menaquinol)
Редуктаза оксида азота (менахинол) | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Номер ЕС | 1.7.5.2 | ||||||||
Базы данных | |||||||||
IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
ПРИАМ | профиль | ||||||||
PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
|
Редуктаза оксида азота (менахинол) (EC 1.7.5.2 ) является фермент.[1][2][3] Этот фермент катализирует следующее химическая реакция
- 2 оксид азота + менахинол оксид азота + менахинон + H2О
Редуктаза оксида азота содержит медь.
В 2015 г. лаборатория, охарактеризовавшая Bacillus azotoformans Фермент писал: «Медь-A-зависимый Nor из Bacillus azotoformans использует цитохром c₅₅₁ в качестве донора электронов, но не обладает активностью менахинола, в отличие от нашего более раннего сообщения».[4]
Рекомендации
- ^ Крамм Р., Польманн А., Фридрих Б. (октябрь 1999 г.). «Очистка и характеристика однокомпонентной редуктазы оксида азота из Ralstonia eutropha H16». Письма FEBS. 460 (1): 6–10. Дои:10.1016 / s0014-5793 (99) 01315-0. PMID 10571051.
- ^ Strampraad MJ, Schröder I, de Vries S (февраль 2001 г.). «Новая медь А, содержащая менахинол NO редуктазу из Bacillus azotoformans». Биохимия. 40 (8): 2632–9. Дои:10.1021 / bi0020067. PMID 11327887.
- ^ Heering HA, de Vries S (октябрь 2004 г.). «NO редуктаза из Bacillus azotoformans представляет собой бифункциональный фермент, принимающий электроны от менахинола и специфического эндогенного мембраносвязанного цитохрома c551». Биохимия. 43 (42): 13487–95. Дои:10.1021 / bi0488101. PMID 15491156.
- ^ Аль-Аттар С., де Врис С. (июль 2015 г.). «Электрогенная редуктаза оксида азота». Письма FEBS. 589 (16): 2050–7. Дои:10.1016 / j.febslet.2015.06.033. PMID 26149211.
внешняя ссылка
- Азот + оксид + редуктаза + (менахинол) в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)