Белок, связывающий одорант - Odorant-binding protein

Белки, связывающие одорант (OBP) небольшие (от 10 до 30 кДа) растворимые белки секретируется вспомогательными клетками, окружающими нейроны обонятельных рецепторов, в том числе носовой слизь многих видов позвоночных и сенсиллярной лимфе хемосенсорных сенсилла из насекомые. OBP характеризуются специфическим белковым доменом, который включает шесть α-спирали присоединились три дисульфид облигации. Хотя функция OBP в целом не установлена, считается, что они действуют как переносчики одоранта, доставляя молекулы одоранта к обонятельные рецепторы в клеточная мембрана сенсорных нейронов.

В обонятельные рецепторы наземных животных существуют в водная среда, но обнаружить одоранты которые в первую очередь гидрофобный.[1] Растворимость гидрофобных отдушек в воде значительно повышается за счет белков, связывающих одорант, которые существуют во внеклеточной жидкости, окружающей рецепторы одорантов.[1] Эта семья состоит из белки, связывающие феромоны (PBP), которые специфичны для мужчин и связываются с нейронами, чувствительными к феромонам, и белками, связывающими общий запах (GOBP).

Эти белки были первоначально идентифицированы на основании их способности связываться с умеренно аффинными радиоактивно меченными одорантами.[2][3]

Структура

OBP - это небольшие белки размером порядка 14 кДа. Считается, что все белки, связывающие одорант, имеют общую структуру, несмотря на их генетическое разнообразие и сильно изменчивы. основные конструкции.[4] У позвоночных ОБП являются частью липокалин семья. Они структурно характеризуются β-ствол мотив состоит из антипараллельный β-листы. OBP насекомых имеют очень небольшое сходство аминокислотной последовательности с OBP позвоночных, поскольку они в основном содержат α-спиральный домены.[5][6][7] OBP расходятся между видами и внутри видов. Было показано, что процент консервативных остатков между видами составляет всего 8%.[7] OBP имеют характерную сигнатуру, которая распознается консервативным паттерном из шести цистеинов, которые связаны в белке тремя дисульфидными мостиками.[8] Их структуры были исследованы для изучения новых биоиндуцированных репеллентов против комаров с потенциально улучшенным сродством связывания OBP, селективностью и пониженной летучестью.[9][10]

Функция

Функции белков, связывающих одорант, в целом недостаточно изучены. Обычно считается, что они увеличивают растворимость гидрофобных отдушек, связывая их и транспортируя через водную сенсиллу лимфу к рецепторам в дендритах.[11][5][12][13][14][15] и несколько исследований подтверждают роль OBP в обонятельном восприятии. in vivo.[16][17][18] Предполагается, что некоторые связывающие запах белки ускоряют прекращение реакции на запах, извлекая молекулы одоранта из сенсиллярной лимфы или из самих рецепторов.[19][20] В настоящее время только один OBP, Obp76a, тщательно исследован в обонятельной системе Дрозофила и имеет известную физиологическую роль.[11][14][21] Obp76a, более известный как LUSH, располагается на сенсилле трихоида и необходим для нормальной реакции рецептора запаха Or67d на его феромонный лиганд. цис-вакценилацетат (cVA), хотя ответы Or67d на cVA были обнаружены в отсутствие Obp76a[11][22][23][24] Также было обнаружено, что LUSH связывает cVA in vitro[21][25] и, как известно, связывает феромоны других насекомых,[26] короткоцепочечные спирты,[27][28] и фталаты.[29]

В 2016 году Лартер и др. обнаружили, что делеция единственного многочисленного OBP, Obp28a, в сенсилле ab8 Дрозофила не снижает величину их обонятельных ответов, предполагая, что Obp28a не требуется для транспорта одоранта и что сенсиллы ab8 не требуют обильного OBP. Их результаты также предполагают, что Obp28a может буферизовать изменения в запаховой среде, возможно, в качестве контроля молекулярного усиления, о чем ранее не сообщалось для OBP.[30]

Считается, что OBP выполняют несколько функций помимо обоняния, включая размножение, откладывание яиц и противовоспалительные реакции.[31]

Выражение

ОБП многочисленны и разнообразны. В Дрозофила, они кодируются 52 генами одного семейства, но имеют между собой только 20% аминокислотного сходства. Некоторые кодируются наиболее многочисленными мРНК усиков.[32][33] Внутри видов и между видами OBP экспрессируются в нескольких различных тканях, включая сенсиллы антенн,[34][35][36] вкусовая система и хемосенсорные органы.[37][38][35][39][40] Они также известны как эктопически выраженный в тканях, таких как кишечник.[15]

Геномный анализ Дрозофила и другие виды насекомых (Anopheles gambiae, Apis mellifera, Bombyx mori, и Triboliumcastaneum ) показал, что гены OBP значительно различаются между видами. Семейство ОБП насчитывает 21 (в A. меллифера) до 66 генов (в A. gambiae), тогда как в Дрозофила до 20 дюймов T. castaneum.[41][42][43] Обычно эти гены неравномерно разбросаны по геному. Большинство (69% генов OBP в Дрозофила) расположены в небольшие кластеры от 2 до 6 генов OBP.[43] В Дрозофила Семейство генов OBP было разделено на несколько подсемейств на основе структурных особенностей, функциональной информации и филогенетических отношений: подсемейства Classic, Minus-C, Plus-C, Dimer, PBP / GOBP, ABPI и ABPII, CRLBP и D7.[43] Эти подсемейства неравномерно распределены по членистоногие, даже среди двукрылые и полностью отсутствуют у некоторых видов.[15]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б Vogt, R.G .; Прествич, Г. Д .; Лернер, М. Р. (январь 1991 г.). «Подсемейства одорантов-связывающих белков связаны с различными классами нейронов обонятельных рецепторов у насекомых». Журнал нейробиологии. 22 (1): 74–84. Дои:10.1002 / neu.480220108. ISSN  0022-3034. PMID  2010751.
  2. ^ Pelosi, P .; Baldaccini, N.E .; Пизанелли, А. М. (1 января 1982 г.). «Идентификация специфического обонятельного рецептора 2-изобутил-3-метоксипиразина». Биохимический журнал. 201 (1): 245–248. Дои:10.1042 / bj2010245. ISSN  0264-6021. ЧВК  1163633. PMID  7082286.
  3. ^ Shi, W .; Остров, Д.А .; Gerchman, S.E .; Грациано, В .; Kycia, H .; Studier, B .; Almo, S.C .; Берли, С. (1999-08-25). «ПНП-оксидаза из Saccharomyces Cerevisiae». Дои:10.2210 / pdb1ci0 / pdb. Цитировать журнал требует | журнал = (помощь)
  4. ^ Грэм, Лори А; Дэвис, Питер Л. (июнь 2002 г.). «Белки, связывающие запахи Drosophila melanogaster: аннотация и характеристика дивергентного семейства генов». Ген. 292 (1–2): 43–55. Дои:10.1016 / s0378-1119 (02) 00672-8. ISSN  0378-1119. PMID  12119098.
  5. ^ а б Сэндлер, Бенджамин Н; Никонова, Лариса; Leal, Walter S; Кларди, Джон (февраль 2000 г.). «Сексуальное влечение у тутового шелкопряда: структура комплекса феромон-связывающий белок-бомбыкол». Химия и биология. 7 (2): 143–151. Дои:10.1016 / с1074-5521 (00) 00078-8. ISSN  1074-5521. PMID  10662696.
  6. ^ Лартиг, Одри; Кампаначчи, Валери; Руссель, Ален; Ларссон, Анна М .; Джонс, Т. Олвин; Тегони, Мариэлла; Камбийо, Кристиан (30 августа 2002). «Рентгеноструктура и исследование связывания лиганда хемосенсорного белка моли». Журнал биологической химии. 277 (35): 32094–32098. Дои:10.1074 / jbc.M204371200. ISSN  0021-9258. PMID  12068017.
  7. ^ а б Тегони, Мариэлла; Кампаначчи, Валери; Камбийо, Кристиан (май 2004 г.). «Структурные аспекты сексуального влечения и химического общения у насекомых». Тенденции в биохимических науках. 29 (5): 257–264. Дои:10.1016 / j.tibs.2004.03.003. ISSN  0968-0004. PMID  15130562.
  8. ^ Пелоси, П. (2005-01-01). «Разнообразие белков, связывающих запах и хемосенсорных белков, у насекомых». Химические чувства. 30 (Приложение 1): i291 – i292. Дои:10.1093 / chemse / bjh229. ISSN  0379-864X. PMID  15738163.
  9. ^ да Коста, Кау Сантана; Галусио, Жоао Маркос; да Кошта, Клаубер Энрике Соуза; Сантана, Аманда Руслана; душ Сантуш Карвалью, Витор; сделать Насименто, Лидиан Диниз; Лима и Лима, Андерсон Энрике; Невес Круз, Джордди; Алвес, Клаудио Наум; Ламейра, Жеронимо (31 декабря 2019 г.). «Изучение возможности натуральных продуктов из эфирных масел в качестве ингибиторов пахучих белков: подход виртуального скрининга на основе структуры и лигандов для поиска новых репеллентов от комаров». СКУД Омега. 4 (27): 22475–22486. Дои:10.1021 / acsomega.9b03157. ISSN  2470-1343. ЧВК  6941369. PMID  31909330.
  10. ^ Тиреу, Триас; Китреоти, Грузия; Цицаноу, Катерина Е .; Кусси, Константинос; Drakou, Christina E .; Киннерсли, Джули; Крёбер, Томас; Герен, Патрик М .; Чжоу, Цзин-Цзян; Ятру, Костас; Элиопулос, Элиас (июль 2018 г.). «Идентификация новых биоинспирированных синтетических репеллентов от комаров путем комбинированного скрининга на основе лигандов и молекулярного стыковки на основе структуры OBP». Биохимия и молекулярная биология насекомых. 98: 48–61. Дои:10.1016 / j.ibmb.2018.05.001.
  11. ^ а б c Гомес-Диас, Каролина; Рейна, Хайме Х .; Камбийо, Кристиан; Бентон, Ричард (30 апреля 2013 г.). «Лиганды для феромон-чувствительных нейронов не являются конформационно активированными белками, связывающими одорант». PLOS Биология. 11 (4): e1001546. Дои:10.1371 / journal.pbio.1001546. ISSN  1545-7885. ЧВК  3640100. PMID  23637570.
  12. ^ Vogt, R.G .; Риддифорд, Л. М .; Прествич, Г. Д. (1985-12-01). «Кинетические свойства фермента, разрушающего половые феромоны: сенсиллярная эстераза Antheraea polyphemus». Труды Национальной академии наук. 82 (24): 8827–8831. Дои:10.1073 / пнас.82.24.8827. ISSN  0027-8424. ЧВК  391531. PMID  3001718.
  13. ^ Войташек, Хуберт; Леал, Уолтер С. (1999-10-22). «Конформационное изменение феромон-связывающего белка из Bombyx mori, вызванное pH и взаимодействием с мембранами». Журнал биологической химии. 274 (43): 30950–30956. Дои:10.1074 / jbc.274.43.30950. ISSN  0021-9258. PMID  10521490.
  14. ^ а б Сюй, Пинси; Аткинсон, Рэйчел; Джонс, Дэвид Н.М.; Смит, Дин П. (январь 2005 г.). "Drosophila OBP LUSH необходим для активности феромон-чувствительных нейронов". Нейрон. 45 (2): 193–200. Дои:10.1016 / j.neuron.2004.12.031. ISSN  0896-6273. PMID  15664171.
  15. ^ а б c Vieira, Filipe G .; Розас, Хулио (01.01.2011). "Сравнительная геномика семейств одорант-связывающих и хемосенсорных белков у членистоногих: происхождение и эволюционная история хемосенсорной системы". Геномная биология и эволюция. 3: 476–490. Дои:10.1093 / gbe / evr033. ЧВК  3134979. PMID  21527792.
  16. ^ Биссманн, Харальд; Андронопулу, Эви; Biessmann, Max R .; Дурис, Василис; Dimitratos, Spiros D .; Элиопулос, Элиас; Герен, Патрик М .; Ятру, Костас; Джастис, Робин В. (01.03.2010). «Anopheles gambiae Odorant Binding Protein 1 (AgamOBP1) опосредует распознавание индола в антеннах самок комаров». PLOS ONE. 5 (3): e9471. Дои:10.1371 / journal.pone.0009471. ISSN  1932-6203. ЧВК  2830424. PMID  20208991.
  17. ^ Пеллетье, Жюльен; Гвидолин, Алин; Сайед, Зайнулабеуддин; Корнел, Энтони Дж .; Леал, Уолтер С. (27 февраля 2010 г.). «Нокдаун белка, связывающего запах комаров, участвующего в чувствительном обнаружении аттрактантов для откладки яиц». Журнал химической экологии. 36 (3): 245–248. Дои:10.1007 / s10886-010-9762-x. ISSN  0098-0331. ЧВК  2837830. PMID  20191395.
  18. ^ Swarup, S .; Williams, T. I .; Анхольт, Р. Р. Х. (2011-06-14). «Функциональное вскрытие генов одорант-связывающих белков у Drosophila melanogaster». Гены, мозг и поведение. 10 (6): 648–657. Дои:10.1111 / j.1601-183x.2011.00704.x. ISSN  1601-1848. ЧВК  3150612. PMID  21605338.
  19. ^ Фогт, Ричард Дж .; Риддифорд, Линн М. (сентябрь 1981 г.). «Связывание феромонов и инактивация усиками моли». Природа. 293 (5828): 161–163. Дои:10.1038 / 293161a0. ISSN  0028-0836. PMID  18074618.
  20. ^ Зигельбергер, Гунде (сентябрь 1995 г.). «Редокс-сдвиг феромон-связывающего белка в шелкопряде Antheraea Polyphemus». Европейский журнал биохимии. 232 (3): 706–711. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1995.tb20864.x. ISSN  0014-2956.
  21. ^ а б Лафлин, Джон Д .; Ха, Тал Су; Джонс, Дэвид Н.М.; Смит, Дин П. (июнь 2008 г.). «Активация феромон-чувствительных нейронов опосредована конформационной активацией феромон-связывающего белка». Клетка. 133 (7): 1255–1265. Дои:10.1016 / j.cell.2008.04.046. ISSN  0092-8674. ЧВК  4397981. PMID  18585358.
  22. ^ Бентон, Ричард; Vannice, Kirsten S .; Фосхолл, Лесли Б. (17 октября 2007 г.). «Важная роль рецептора, связанного с CD36, в обнаружении феромонов у дрозофилы». Природа. 450 (7167): 289–293. Дои:10.1038 / природа06328. ISSN  0028-0836. PMID  17943085.
  23. ^ Ли, Чжэнчжэн; Ni, Jinfei D .; Хуанг, Цзя; Монтелл, Крейг (25 сентября 2014 г.). «Требования к SNMP1 дрозофилы для быстрой активации и прекращения феромон-индуцированной активности». PLOS Genetics. 10 (9): e1004600. Дои:10.1371 / journal.pgen.1004600. ISSN  1553-7404. ЧВК  4177743. PMID  25255106.
  24. ^ ван дер Гус ван Натерс, Винанд; Карлсон, Джон Р. (апрель 2007 г.). «Рецепторы и нейроны запахов мух у дрозофилы». Текущая биология. 17 (7): 606–612. Дои:10.1016 / j.cub.2007.02.043. ISSN  0960-9822. ЧВК  1876700. PMID  17363256.
  25. ^ Kruse, Schoen W; Чжао, Руи; Смит, Дин П.; Джонс, Дэвид Н. М. (27 июля 2003 г.). «Структура специфического сайта связывания спирта, определяемого пахучим белком LUSH из Drosophila melanogaster». Структурная и молекулярная биология природы. 10 (9): 694–700. Дои:10.1038 / nsb960. ISSN  1545-9993. ЧВК  4397894. PMID  12881720.
  26. ^ Katti, S .; Lokhande, N .; González, D .; Cassill, A .; Рентал, Р. (01.11.2012). «Количественный анализ специфичности феромон-связывающего белка». Молекулярная биология насекомых. 22 (1): 31–40. Дои:10.1111 / j.1365-2583.2012.01167.x. ISSN  0962-1075. ЧВК  3552018. PMID  23121132.
  27. ^ Bucci, Brigid K .; Kruse, Schoen W .; Тоде, Анна Б .; Альварадо, Сильвия М .; Джонс, Дэвид Н. М. (февраль 2006 г.). «Влияние н-спиртов на структуру и стабильность одоранта дрозофилы, связывающего белок LUSH †». Биохимия. 45 (6): 1693–1701. Дои:10.1021 / bi0516576. ISSN  0006-2960. PMID  16460016.
  28. ^ Тоде, Анна Б .; Kruse, Schoen W .; Nix, Jay C .; Джонс, Дэвид Н.М. (март 2008 г.). «Роль множественных водородсвязывающих групп в конкретных сайтах связывания спирта в белках: выводы структурных исследований LUSH». Журнал молекулярной биологии. 376 (5): 1360–1376. Дои:10.1016 / j.jmb.2007.12.063. ISSN  0022-2836. ЧВК  2293277. PMID  18234222.
  29. ^ Чжоу, Цзин-Цзян; Чжан, Го-Ань; Хуанг, Вэньшэн; Биркетт, Майкл А; Филд, Линда М; Пикетт, Джон А; Пелоси, Паоло (2004-01-07). «Возвращаясь к одорант-связывающему белку LUSH Drosophila melanogaster: доказательства распознавания запаха и различения». Письма FEBS. 558 (1–3): 23–26. Дои:10.1016 / s0014-5793 (03) 01521-7. ISSN  0014-5793. PMID  14759510.
  30. ^ Лартер, Никки К.; Солнце, Дженнифер С; Карлсон, Джон Р. (15.11.2016). «Организация и функция пахучих белков дрозофилы». eLife. 5. Дои:10.7554 / elife.20242. ISSN  2050-084X. ЧВК  5127637. PMID  27845621.
  31. ^ Пелоси, Паоло; Iovinella, Immacolata; Чжу, Цзяо; Ван, Гуйжун; Дэни, Франческа Р. (2018). «Помимо хеморецепции: разнообразные задачи растворимых обонятельных белков у насекомых». Биологические обзоры. 93 (1): 184–200. Дои:10.1111 / brv.12339. ISSN  1469–185X. PMID  28480618.
  32. ^ Hekmat-Scafe, Daria S .; Scafe, Charles R .; МакКинни, Эйми Дж .; Тануе, Марк А. (01.09.2002). «Полногеномный анализ семейства генов одорант-связывающих белков у Drosophila melanogaster». Геномные исследования. 12 (9): 1357–1369. Дои:10.1101 / гр 239402. ISSN  1088-9051. ЧВК  186648. PMID  12213773.
  33. ^ Менез, Карен; Лартер, Никки К .; Парк, Джоори; Карлсон, Джон Р. (20 ноября 2014 г.). «Экран РНК-Seq антенны дрозофилы выявляет транспортер, необходимый для обнаружения аммиака». PLOS Genetics. 10 (11): e1004810. Дои:10.1371 / journal.pgen.1004810. ISSN  1553-7404. ЧВК  4238959. PMID  25412082.
  34. ^ McKenna, M. P .; Hekmat-Scafe, D. S .; Gaines, P .; Карлсон, Дж. Р. (1994-06-10). «Предполагаемые феромон-связывающие белки дрозофилы, экспрессируемые в подобласти обонятельной системы». Журнал биологической химии. 269 (23): 16340–16347. ISSN  0021-9258. PMID  8206941.
  35. ^ а б Pikielny, C.W .; Hasan, G .; Rouyer, F .; Росбаш, М. (январь 1994 г.). «Члены семейства предполагаемых одорант-связывающих белков дрозофилы экспрессируются в различных подмножествах обонятельных волосков». Нейрон. 12 (1): 35–49. Дои:10.1016/0896-6273(94)90150-3. ISSN  0896-6273. PMID  7545907.
  36. ^ Шульце, Анна; Прегитцер, Пабло; Вальтер, Марика Ф .; Вудс, Дэниел Ф .; Маринотти, Освальдо; Брир, Хайнц; Кригер, Юрген (05.07.2013). «Паттерн совместной экспрессии белков, связывающих одорант, и обонятельных рецепторов позволяет идентифицировать отчетливую трихоидную сенсиллу на антенне малярийного комара Anopheles gambiae». PLOS ONE. 8 (7): e69412. Дои:10.1371 / journal.pone.0069412. ISSN  1932-6203. ЧВК  3702612. PMID  23861970.
  37. ^ Галиндо, К .; Смит, Д. П. (ноябрь 2001 г.). «Большое семейство дивергентных белков, связывающих запахи дрозофилы, экспрессируемых во вкусовых и обонятельных сенсиллах». Генетика. 159 (3): 1059–1072. ISSN  0016-6731. ЧВК  1461854. PMID  11729153.
  38. ^ Чон, Ён Тхэк; Шим, Джэвон; О, Ра; Юн, Хон Ин; Ким, Чул Хун; Мун, Сок Джун; Монтелл, Крейг (август 2013 г.). «Белок, связывающий одорант, необходимый для подавления сладкого вкуса горькими химическими веществами». Нейрон. 79 (4): 725–737. Дои:10.1016 / j.neuron.2013.06.025. ISSN  0896-6273. ЧВК  3753695. PMID  23972598.
  39. ^ С., Шанбхаг; С.-К., Парк; C., Pikielny; Р., Штайнбрехт (28 мая 2001 г.). «Органы вкуса Drosophila melanogaster: тонкая структура и экспрессия предполагаемого одорант-связывающего белка PBPRP2». Исследования клеток и тканей. 304 (3): 423–437. Дои:10.1007 / s004410100388. ISSN  0302-766X. PMID  11456419.
  40. ^ Парк, С.-К .; Shanbhag, S. R .; Wang, Q .; Hasan, G .; Steinbrecht, R.A .; Пикиельны, К. У. (30 марта 2000 г.). «Паттерны экспрессии двух предполагаемых одорант-связывающих белков в органах обоняния Drosophila melanogaster имеют разные значения для их функций». Исследования клеток и тканей. 300 (1): 181–192. Дои:10.1007 / s004410050059. ISSN  0302-766X.
  41. ^ Форе, Сильвен; Малешка, Рышард (ноябрь 2006 г.). «Функция и эволюция семейства генов, кодирующих одорант-подобные связывающие белки у социального насекомого, медоносной пчелы (Apis mellifera)». Геномные исследования. 16 (11): 1404–1413. Дои:10.1101 / гр.5075706. ISSN  1088-9051. ЧВК  1626642. PMID  17065610.
  42. ^ Форе, Сильвен; Ваннер, Кевин В .; Малешка, Рышард (январь 2007 г.). «Хемосенсорные белки медоносной пчелы: выводы из аннотированного генома, сравнительный анализ и экспрессионное профилирование». Биохимия и молекулярная биология насекомых. 37 (1): 19–28. Дои:10.1016 / j.ibmb.2006.09.009. ISSN  0965-1748. PMID  17175443.
  43. ^ а б c Vieira, Filipe G .; Санчес-Грасиа, Алехандро; Розас, Хулио (2007). «Сравнительный геномный анализ семейства одорант-связывающих белков в 12 геномах дрозофилы: очищающий отбор и эволюция от рождения и смерти». Геномная биология. 8 (11): R235. Дои:10.1186 / gb-2007-8-11-r235. ISSN  1474-760X. ЧВК  2258175. PMID  18039354.