Q цикл - Q cycle

Схематическое изображение комплекса III электронно-транспортной цепи. Серая зона - это внутренняя митохондриальная мембрана. Q представляет собой убихинон форма CoQ10 и QH2 представляет убихинол (дигидроксихинон) форма.

В Q цикл (назван в честь хинол) описывает серию реакций, которые описывают, как последовательное окисление и восстановление липофильного электронного носителя, Коэнзим Q10 (CoQ10), между убихинол и убихинон форм, может привести к чистому перемещению протоны через липид двухслойный (в случае митохондрий внутренний митохондриальная мембрана ).

Цикл Q был впервые предложен Питер Д. Митчелл, хотя модифицированная версия исходной схемы Митчелла теперь принята в качестве механизма, с помощью которого Комплекс III перемещает протоны (т.е. как комплекс III способствует биохимической генерации протонов или градиента pH, который используется для биохимической генерации АТФ ).

Подводя итог, первая реакция Q-цикла:

CoQH2 + цитохром c1 (Fe3+) → CoQ−• + цитохром c1 (Fe2+) + 2 H+ (межмембранный)

Затем вторая реакция цикла включает восстановление временного семихинона другим электроном с образованием CoQH2:

CoQH2 + CoQ−• + цитохром c1 (Fe3+) + 2 H+ (матрица) → CoQ + CoQH2 + цитохром c1 (Fe2+) + 2 H+ (межмембранный)

Комбинируя два уравнения, мы получаем общую реакцию Q-цикла:

CoQH2 + 2 цитохрома c1 (Fe3+) + 2 H+ (матрица) → CoQ + 2 цитохрома c1 (Fe2+) + 4 H+ (межмембранный)

В хлоропластах аналогичная реакция происходит с пластохинон к комплекс цитохрома b6f.

Процесс

Работа модифицированного цикла Q в Комплекс III приводит к сокращению Цитохром с, окисление убихинол к убихинон, и перенос четырех протонов в межмембранное пространство за двухцикловый процесс.

Убихинол (QH2) связывается с Qо сайт комплекс III через водородная связь Его 182 Железо-серный белок Риеске и Glu272 из Цитохром b. Убихинон (Q), в свою очередь, связывает Qя участок комплекса III. Убихинол окисляется дивергентно (отдает по одному электрону каждый) до Железо-сера (FeS) белок Риске и к бL гем. Эта реакция окисления производит временный семихинон до полного окисления до убихинона, который затем оставляет Qо участок комплекса III.

Получив один электрон от убихинола, «белок FeS» освобождается от своего донора электронов и может мигрировать в цитохром c.1 субъединица. Затем «белок FeS» отдает свой электрон цитохрому c1, уменьшая связанную с ним гемовую группу.[1][2] Электрон оттуда передается окисленной молекуле Цитохром с внешне связан с комплексом III, который затем отделяется от комплекса. Кроме того, повторное окисление «белка FeS» высвобождает протон, связанный с His181, в межмембранное пространство.

Другой электрон, который был переведен в бL гем, используется для уменьшения бЧАС гем, который, в свою очередь, передает электрон убихинону, связанному на Qя сайт. Движение этого электрона энергетически невыгодно, поскольку электрон движется к отрицательно заряженной стороне мембраны. Это компенсируется благоприятным изменением EM от −100 мВ в BL до +50 мВ в BЧАС гем.[нужна цитата ] Таким образом, прикрепленный убихинон восстанавливается до семихинон радикальный. Протон, захваченный Glu272, впоследствии переносится в водородную водную цепь, когда Glu272 поворачивается на 170 °, чтобы связать водородную связь с молекулой воды, которая, в свою очередь, связана с водородной связью. пропионат из бL гем.[3]

Потому что последний шаг оставляет нестабильную семихинон на Qя сайт, реакция еще не полностью завершена. Необходим второй цикл Q со вторым переносом электрона с цитохрома. бЧАС восстановление семихинона до убихинола. Конечными продуктами Q-цикла являются четыре протона, попадающие в межмембранное пространство, два из матрицы и два из восстановления двух молекул цитохрома с. Восстановленный цитохром c в конечном итоге повторно окисляется комплекс IV. Процесс является циклическим, так как убихинол создается в точке Qя сайт можно использовать повторно, привязав к Qо участок комплекса III.

Примечания

  1. ^ Zhang, Z .; Huang, L .; Шульмейстер, В. М .; Chi, Y. I .; Kim, K. K .; Hung, L.W .; Crofts, A. R .; Берри, Э. А .; Ким, С. Х. (1998). «Перенос электронов путем перемещения домена в цитохроме bc1». Природа. 392 (6677): 677–84. Дои:10.1038/33612. PMID  9565029. S2CID  4380033.
  2. ^ Crofts, A. R .; Hong, S .; Угулава, Н .; Barquera, B .; Gennis, R .; Гергова-Курас, М .; Берри, Э.А. (1999). «Пути высвобождения протона при окислении убигидрохинона комплексом bc (1)». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 96 (18): 10021–6. Дои:10.1073 / пнас.96.18.10021. ЧВК  17835. PMID  10468555.
  3. ^ Palsdottir, H .; Lojero, C.G .; Trumpower, B.L .; Хант, К. (2003). «Структура дрожжевого комплекса цитохрома bc1 с ингибитором сайта Qo аниона гидроксихинона». Журнал биологической химии. 278 (33): 31303–11. Дои:10.1074 / jbc.M302195200. PMID  12782631.

Рекомендации

  • Trumpower, B.L. (2002) Биохим. Биофиз. Acta 1555, 166–173
  • Хант, К., Палсдоттир, Х. и Трампауэр, Б.Л. (2003) FEBS Letters 545, 39-46
  • Trumpower, B.L. (1990) J. Biol. Chem., 11409-11412