S-рибозилгомоцистеинлиаза - S-ribosylhomocysteine lyase

S-рибозилгомоцистеинлиаза
Идентификаторы
Номер ЕС4.4.1.21
Количество CAS37288-63-4
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmiGO / QuickGO
S-рибозилгомоцистеиназа (LuxS)
PDB 1joe EBI.jpg
кристаллическая структура белка продуцирования аутоиндуктора-2 (люкс) из Haemophilus influenzae
Идентификаторы
СимволЛюкс
PfamPF02664
Pfam кланCL0094
ИнтерПроIPR003815
SCOP21inn / Объем / СУПФАМ

В энзимология, а S-рибозилгомоцистеинлиаза (EC 4.4.1.21 ) является фермент который катализирует то химическая реакция

S- (5-дезокси-D-рибос-5-ил) -L-гомоцистеин L-гомоцистеин + (4S) -4,5-дигидроксипентан-2,3-дион
Продукт S-аденозил-L-метионин (AdoMet) -зависимое метилирование, S-аденозил-L-гомоцистеин сначала гидролизуется до S-рибозил-L-гомоцистеин и аденин.

Следовательно, у этого фермента есть один субстрат, S- (5-дезокси-D-рибос-5-ил) -L-гомоцистеин, и два товары, L-гомоцистеин и (4S) -4,5-дигидроксипентан-2,3-дион. (DPD), который является предшественником автоиндуктора-2.

Номенклатура

Этот фермент принадлежит к семейству лиасы, в частности, класс сероуглеродных лиаз. В систематическое название этого класса ферментов является S- (5-дезокси-D-рибос-5-ил) -L-гомоцистеин, L-гомоцистеин-лиаза [(4S) -4,5-дигидроксипентан-2,3-дионобразующая]. Другие широко используемые названия включают S-рибозилгомоцистеиназу и LuxS. Этот фермент участвует в метаболизм метионина.

Структура и функции

LuxS - это гомодимерный железозависимый металлофермент содержащий два одинаковых четырехгранный сайты связывания металлов, аналогичные найденным в пептидазы и амидазы.[1] Кроме того, LuxS участвует в синтез из автоиндуктор АИ-2 (автоиндуктор-2 ), который является посредником проверка кворума примерно у половины видов бактерий. AI-2, диэфир фуранозилбората, представляет собой небольшой сигнализация молекула, генерируемая бактериями. LuxS превращает S-рибозилгомоцистеин в гомоцистеин и 4,5-дигидрокси-2,3-пентандион (DPD); Затем DPD может спонтанно циклизироваться в активный AI-2.[2][3] АИ-2 - это сигнализация молекула, которая, как полагают, действует в межвидовой коммуникации, регулируя специфичные для ниши гены с различными функциями, такими как выработка токсинов, образование биопленок, споруляция и экспрессия генов вирулентности, в различных бактерии, часто в ответ на плотность населения. Путь образования AI-2 начинается с S-аденозил-L-гомоцистеина (AdoHcy), который гидролизуется до S-рибозил-L-гомоцистеина (SRH) и аденина с помощью S-аденозил-L-гомоцистеина / 5'-метилтиоаденозиннуклеозидазы ( SAHN или MTAN, EC 3.2.2.9) (8-10). LuxS расщепляет S-рибозил-гомоцистеин с образованием L-гомоцистеин (Hcy) и 4,5-дигидрокси-2,3-пентандион (DPD), которые затем могут спонтанно циклизироваться с образованием активного AI-2 (11-15).[2][3] Было обнаружено, что однозначно связанное с AI-2 поведение ограничивается прежде всего бактериями, несущими известные гены рецепторов AI-2.[4] Таким образом, хотя верно то, что некоторые бактерии могут реагировать на AI-2, сомнительно, что он всегда вырабатывается в целях передачи сигналов.

Клиническое значение

LuxS влияет на поглощение железа у видов пневмококков, что также влияет на образование биопленок.[5] LuxS мутант D39люкс имеет пониженную вирулентность по сравнению с исследованиями дикого типа, проведенными на интраназальных каналах мышей, и эксперименты показали, что этот мутант также значительно снижает способность к образованию биопленок.[5]

Рекомендации

  1. ^ Раджан Р., Чжу Дж., Ху Х, Пей Д., Белл CE (март 2005 г.). «Кристаллическая структура S-рибозилгомоцистеиназы (LuxS) в комплексе с каталитическим промежуточным 2-кетоном». Биохимия. 44 (10): 3745–53. Дои:10.1021 / bi0477384. PMID  15751951.
  2. ^ а б ван Хоудт Р., Мунс П., Янсен А., Ванойрбек К., Михильс К. В. (сентябрь 2006 г.). «Выделение и функциональный анализ luxS в Serratia plymuthica RVH1». Письма о микробиологии FEMS. 262 (2): 201–9. Дои:10.1111 / j.1574-6968.2006.00391.x. PMID  16923076.
  3. ^ а б Чжу Дж., Патель Р., Пей Д. (август 2004 г.). «Каталитический механизм S-рибозилгомоцистеиназы (LuxS): стереохимический ход и кинетический изотопный эффект реакций переноса протона». Биохимия. 43 (31): 10166–72. Дои:10.1021 / bi0491088. PMID  15287744.
  4. ^ Реццонико Ф, Даффи Б. (сентябрь 2008 г.). «Отсутствие геномных доказательств рецепторов AI-2 предполагает, что luxS не входит в состав кворума у ​​большинства бактерий». BMC Microbiology. 8: 154. Дои:10.1186/1471-2180-8-154. ЧВК  2561040. PMID  18803868.
  5. ^ а б Траппетти C, Поттер AJ, Патон AW, Oggioni MR, Paton JC (ноябрь 2011 г.). «LuxS опосредует железозависимое образование биопленок, компетентность и братоубийство у Streptococcus pneumoniae». Инфекция и иммунитет. 79 (11): 4550–8. Дои:10.1128 / IAI.05644-11. ЧВК  3257940. PMID  21875962.

дальнейшее чтение

  • Чжу Дж., Дизин Э., Ху Х, Ваврей А.С., Пак Дж., Пей Д. (апрель 2003 г.). «S-рибозилгомоцистеиназа (LuxS) представляет собой мононуклеарный белок железа». Биохимия. 42 (16): 4717–26. Дои:10.1021 / bi034289j. PMID  12705835.
  • Миллер МБ, Басслер Б.Л. (2001). «Чувство кворума в бактериях». Ежегодный обзор микробиологии. 55: 165–99. Дои:10.1146 / annurev.micro.55.1.165. PMID  11544353.
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR003815