Натрий-транспортирующая декарбоксилаза карбоновой кислоты - Sodium-transporting carboxylic acid decarboxylase

В Na⁺-транспортное семейство декарбоксилазы карбоновых кислот (NaT-DC) (ТК № 3.В.1 ) - это семья носильщиков, принадлежащих к CPA суперсемейство. Члены этого семейства были охарактеризованы как Грамположительный и Грамотрицательные бактерии. Репрезентативный список белков, принадлежащих к семейству NaT-DC, можно найти в База данных классификации транспортеров.^[1]

Функция

Носильщики семейства NaT-DC катализируют декарбоксилирование субстрата карбоновая кислота и использовать высвобождаемую энергию для экструзии одного или двух ионов натрия (Na⁺) от цитоплазма ячейки.^[2] Эти системы были охарактеризованы только по бактериям.

Обобщенная реакция для семейства NaT-DC:

R - CO⁻
₂ (дюйм) + H⁺ (выход) и 1 или 2 Na⁺ (в) ← → R-H + CO₂ (в) и 1 или 2 Na⁺ (из).

Определенные ферменты катализируют декарбоксилирование из (1) оксалоацетат, (2) метилмалонил-КоА, (3) глутаконил-КоА и (4) малонатный. В оксалоацетат декарбоксилазы (EC 4.1.1.3; ТК № 3.B.1.1.1 ), метилмалонил-КоА декарбоксилазы (EC 4.1.1.4; ТК № 3.B.1.1.2 ) и малонат декарбоксилазы (ТК № 3.В.1.1.4 ) находятся гомологичный.

Сочинение

Глутаконил-КоА декарбоксилаза (EC 4.1.1.70; ТК № 3.B.1.1.3 ) состоит из четырех субъединиц: α (GcdA, 587 аминокислотных остатков (aas); каталитическая субъединица), β (GcdB, 375 аминокислотных остатков; 9 TMS; Na⁺-транспортерная субъединица), γ (GcdC, 145 аминокислотных остатков; субъединица биотина-носителя) и δ (GcdD, 107 аминокислотных остатков; 1 TMS; якорный белок GcdA). Каталитическая субъединица всех четырех портеров фермента биотин -содержащие мультисубъединичные ферменты. Субъединицы α-δ этих ферментов гомологичны белкам, кодируемым в геномах архей, таким как Pyrococcus abyssi (Коэн и другие., 2003 ). Следовательно, члены семьи NaT-DC могут присутствовать в археи а также бактерии.

Α-субъединицы оксалоацетат- и метилмалонил-CoA декарбоксилаз гомологичны многим биотин-содержащим ферментам, включая (1) пируваткарбоксилазы, (2) гомоцитрат-синтазы, (3) белки-носители карбоксила биотина, (4) изопропилмалатсинтазы и (5) ацил-КоА карбоксилаза. Α-субъединица глутаконатдекарбоксилазы гомологична пропионил-КоА карбоксилаза. Кристаллическая структура карбоксилтрансфераза при разрешении 1,7 Å показывает димер Бочки TIM с ионом металла активного центра, идентифицированным спектроскопически как Zn²⁺.^[3]

Структура

Кристаллическая структура с высоким разрешением α-субъединицы глутаконил-CoA декарбоксилазы (Gcdα) Acidaminococcus fermentans (ТК № 3.B.1.1.3 ) решена (3GF3​).^[4] Активный центр димерного фермента находится на границе раздела двух мономеров. N-концевой домен связывает глутаконил-CoA, а C-концевой домен связывает биотиниллизиновый фрагмент. Фермент переносит CO₂ от глутаконил-КоА до белка-носителя биотина (γ-субъединица), который впоследствии декарбоксилируется декарбоксилирование карбоксибиотина сайт в Na⁺ перекачка бета-субъединицы (Gcdβ). Предлагаемая структура холофермента позиционирует заполненный водой центральный канал димера Gcdα коаксиально с ионным каналом в Gcdβ. Центральный канал заблокирован аргинином, что может позволить Na⁺ проход конформационным движением или входом через два боковых канала.^[4][5]

Β-субъединицы имеют 9 трансмембранных α-спиральных гаечных ключей (TMS). Белок может дважды погружаться в мембрану между ТМС III и IV. Наиболее консервативными областями являются сегменты IIIa, первая мембранная петля после TMS III и TMS VIII. Консервативные остатки в нем, D203 (IIIa), Y229 (IV) и N373, G377, S382 и R389 (VIII), обеспечивают Na⁺ сайты связывания и путь транслокации. D203 и S382 могут обеспечивать два сайта связывания для двух Na⁺ ионы. D203 абсолютно необходим для функционирования и может обеспечивать первичный внутримембранный Na⁺-обвязка сайта. Бета-субъединицы этих транспортеров демонстрируют достаточное сходство последовательностей с Na⁺:ЧАС⁺ антипортеры семейства CPA2 (TC № 2.A.37 ) для установления гомологии (К. Стадли и М. Х. Сайер младший, неопубликованные результаты).^[1][4]

Смотрите также

• Декарбоксилаза
• Мембранные белки
• Транспортные белки
• База данных классификации транспортеров

Рекомендации

1. «3.B.1. Семейство декарбоксилазы карбоновой кислоты, переносящей Na + (NaT-DC)». TCDB. Получено 7 апреля 2016.
2. Бойангиу С.Д., Джаямани Э., Брюгель Д., Херрманн Дж., Ким Дж., Форзи Л., Хеддерих Р., Вгенопулу И., Пиерик А. Дж., Стеубер Дж., Бакель В. (1 января 2005 г.) «Натрий-ионные насосы и производство водорода в анаэробных бактериях, ферментирующих глутамат». Журнал молекулярной микробиологии и биотехнологии. 10 (2–4): 105–19. Дои:10.1159/000091558. PMID  16645308. S2CID  22898166.
3. Гранжон Т., Манити О., Аучли И., Дахинден П., Букет Р., Марсиллат О., Димрот П. (июнь 2010 г.). «Структурно-функциональные отношения в комплексе оксалоацетатдекарбоксилазы. Флуоресценция и инфракрасные подходы для контроля оксомалонатного и Na (+) связывающего эффекта». PLOS ONE. 5 (6): e10935. Bibcode:2010PLoSO ... 510935G. Дои:10.1371 / journal.pone.0010935. ЧВК  2881705. PMID  20543879.
4. Wendt KS, Schall I, Huber R, Buckel W, Jacob U (июль 2003 г.). «Кристаллическая структура карбоксилтрансферазной субъединицы бактериальной натрий-ионной помпы глутаконил-кофермент А декарбоксилазы». Журнал EMBO. 22 (14): 3493–502. Дои:10.1093 / emboj / cdg358. ЧВК  165628. PMID  12853465.
5. Браун А., Бендрат К., Росперт С., Бакель В. (январь 1999 г.). «Глутаконил-КоА-декарбоксилаза, переносящая ион натрия из Acidaminococcus fermentans: клонирование и функция генов, образующих второй оперон». Молекулярная микробиология. 31 (2): 473–87. Дои:10.1046 / j.1365-2958.1999.01189.x. PMID  10027965. S2CID  35018668.

дальнейшее чтение

• Бальсера М., Буэй Р.М., Ли XD (март 2011 г.). «Четвертичная структура мембранного комплекса оксалоацетат декарбоксилазы и механистические отношения с пируваткарбоксилазами». Журнал биологической химии. 286 (11): 9457–67. Дои:10.1074 / jbc.M110.197442. ЧВК  3058996. PMID  21209096.
• Бакель В. (май 2001 г.). «Декарбоксилазы, переносящие ионы натрия». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика. 1505 (1): 15–27. Дои:10.1016 / с0005-2728 (00) 00273-5. PMID  11248185.
• Коэн Г. Н., Барбе В., Фламент Д., Гальперин М., Хейлиг Р., Лекомпте О, Поч О, Приер Д., Квереллоу Дж., Рипп Р., Тьерри Дж. К., Ван дер Ост Дж., Вайссенбах Дж., Живанович Ю., Фортер П (март 2003 г.) . «Комплексный анализ генома гипертермофильной археи Pyrococcus abyssi». Молекулярная микробиология. 47 (6): 1495–512. Дои:10.1046 / j.1365-2958.2003.03381.x. PMID  12622808. S2CID  28940586.
• Димрот П. (январь 1997 г.). «Первичные ферменты, переносящие ионы натрия». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика. 1318 (1–2): 11–51. Дои:10.1016 / с0005-2728 (96) 00127-2. PMID  9030254.
• Димрот П., Шинк Б. (август 1998 г.). «Энергосбережение при декарбоксилировании дикарбоновых кислот ферментирующими бактериями» (PDF). Архив микробиологии. 170 (2): 69–77. Дои:10.1007 / s002030050616. PMID  9683642. S2CID  553431.
• Димрот П., Джокель П., Шмид М. (май 2001 г.). «Механизм сцепления насоса Na (+) оксалоацетат декарбоксилазы». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика. 1505 (1): 1–14. Дои:10.1016 / с0005-2728 (00) 00272-3. PMID  11248184.
• Худер Дж. Б., Димрот П. (ноябрь 1993 г.). «Последовательность натрий-ионного насоса метилмалонил-КоА декарбоксилазы из Veillonella parvula». Журнал биологической химии. 268 (33): 24564–71. PMID  8227015.
• Schaffitzel C, Berg M, Dimroth P, Pos KM (май 1998 г.). «Идентификация Na + -зависимого переносчика малоната Malonomonas rubra и его зависимость от двух отдельных генов». Журнал бактериологии. 180 (10): 2689–93. Дои:10.1128 / JB.180.10.2689-2693.1998. ЧВК  107221. PMID  9573154.
• Woehlke G, Wifling K, Dimroth P (ноябрь 1992 г.). «Последовательность действия оксалоацетат декарбоксилазы натриевого насоса из Salmonella typhimurium». Журнал биологической химии. 267 (32): 22798–803. PMID  1331067.

По состоянию на это редактирование, в этой статье используется контент из "3.B.1 Семейство декарбоксилаз карбоновой кислоты, переносящей Na + (NaT-DC)", который лицензирован таким образом, чтобы разрешить повторное использование в соответствии с Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Непортированная лицензия, но не под GFDL. Все соответствующие условия должны быть соблюдены.