Арабиногалактановый белок - Arabinogalactan protein

Арабиногалактан-белки (AGP) являются членами гликопротеина клеточной стенки, богатого гидроксипролином (Hyp). надсемейство и сильно гликозилированы. AGP содержат белковый каркас различной длины (5-30 кДа) с N-концевым секреторным пептидом, за которым следует AGP, fasiclin (FAS) домены, и C-терминал гликозилфосфатидилинозитол (GPI) липидный якорный сайт.[1] Есть 85 прогнозируемых AGP в Арабидопсис,[2] причем большинство из них содержат якорную последовательность плазматической мембраны GPI, которая связывает внеклеточные AGP с плазматическая мембрана и позиционирует их как потенциальные сигнальные молекулы.[3] На сегодняшний день функционально охарактеризовано 18 различных генов, и ожидается, что многие другие, участвующие в гликозилировании AGP, будут идентифицированы по мере продвижения исследований.

AGP широко распространены в растениях и обычно содержат от 2 до 10% белка по весу.[4] В белковая семья ранее сообщалось, что содержит О-связанные гликаны, в то время как недавние исследования с использованием масс-спектрометрии выявили присутствие N-связанные гликаны а также в этом семействе белков, выделенных из удлиненных клеток хлопкового волокна.[5] AGP участвуют в различных аспектах роста и развития растений, включая: удлинение корня, соматический эмбриогенез, гормональные реакции, дифференциация ксилемы, рост пыльцевой трубки и руководство, запрограммированная гибель клеток, расширение клеток, солеустойчивость, взаимодействие хозяин-патоген, и сотовая сигнализация.[6][7]

Структура

AGP содержит белковый каркас различной длины. В некоторых растительных клетках длина зрелой белковой цепи составляет всего 10-13 остатков, поэтому их называют арабиногалактан (AG) пептиды.[8] Белковый каркас содержит домен, богатый гидроксипролин /пролин (Hyp / Pro), серин (Сер), аланин (Ала) и треонин (Thr) аминокислоты. Повторяющееся появление растяжения Ala / Ser / Thr-Pro (гликомодули) и присутствие Hyp предполагает сайты для O-связанного гликозилирования и модификации арабиногалактана.[4] AGs являются O-гликозидно связанными с кластерами несмежных остатков Hyp на белковой основе (гипотеза смежности Hyp).[9] На некоторых AGP можно также обнаружить, что отдельные остатки галактозы (Gal) O-гликозидно присоединены к Ser / Thr, например, в зеленых водорослях.[10]

Углеводные части AGP богаты арабиноза и Галактан, но также могут быть обнаружены другие сахара, такие как L-рамнопираноза (L-Rhaп), D-маннопираноза (Человекп), D-ксилопираноза (Xylп), L-фукоза (Fuc), D-глюкопираноза (Glcп), D-глюкуроновая кислота (GlcA) и ее 4-O-метильное производное, а также D-галактуроновая кислота (GalA) и ее 4-O-метильное производное.[11][12] АГ, обнаруженный в АГП, относится к типу II (АГ типа II), то есть представляет собой галактановую основу из (1-3) -связанной β-D-галактопиранозы (Galп) остатков с разветвлениями (длиной от одного до трех) (1,6) -связанного β-D-Галп. В большинстве случаев остатки Gal оканчиваются α-L-арабинофуранозой (Araж) остатки. Некоторые AGP богаты уроновыми кислотами (GlcA), что приводит к образованию заряженной полисахаридной части, а другие содержат короткие олигосахариды Ara.ж.[13] Конкретные наборы гидроксипролиновых O-β-галактозилтрансфераз, β-1,3-галактозилтрансфераз, β-1,6-галактозилтрансфераз, α-арабинозилтрансферазы, β-глюкуронозилтрансферазы, α-рамнозилтрансферазы, ответственные за синтез этих комплексов, и α-фукулам являются конструкции.[14]

Одна из особенностей АГ типа II, в частности (1,3) -связанного β-D-Galп остатков, это их способность связываться с фенилгликозидами Ярив. Фенилгликозиды Ярив широко используются в качестве цитохимических реагентов для нарушения молекулярных функций AGP, а также для обнаружения, количественного определения, очистки и окрашивания AGP.[11] Недавно сообщалось, что взаимодействие с Яривом не было обнаружено для β-1,6-галактоолигосахаридов любой длины.[15] Был сделан вывод, что фенилгликозиды Ярив являются специфическими связывающими реагентами для цепей β-1,3-галактана, длина которых превышает пять остатков. Семь остатков и более достаточно для сшивания, что приводит к осаждению гликанов фенилгликозидами Ярив, что наблюдается при связывании классических AGP с красителями β-Ярив. Такие же результаты наблюдались, когда в AGP, по-видимому, необходимо по крайней мере 5-7 β-1,3-связанных единиц Gal для образования агрегатов с реагентом Ярив.[16]

Функционально охарактеризованные гены, участвующие в гликозилировании AGP

Биоинформатический анализ с использованием последовательностей β-1,3-галактозилтрансферазы (GalT) млекопитающих в качестве матриц предполагает участие Углеводно-активные ферменты (CAZy) семейство гликозилтрансфераз (GT) 31 в синтезе галактановых цепей основной цепи AG.[17] Члены семейства GT31 были сгруппированы в 11 клад, при этом четыре клады являются специфическими для растений: Clades 1, 7, 10 и 11. Домены и мотивы Clades 1 и 11 не имеют четкого определения; тогда как Clades 7 и 10 имеют сходство доменов с белками известной функции GalT в системах млекопитающих.[17] Белки Clade 7 содержат оба домена GalT и галектина, тогда как белки Clade 10 содержат GalT-специфический домен.[18] Предполагается, что домен галектина позволяет GalT связываться с первым остатком Gal на полипептидной основе AGP; таким образом, определение положения последующих остатков Gal на основе белка аналогично активности белков, содержащих домен галектина человека.[17]

Восемь ферментов, принадлежащих к семейству GT31, продемонстрировали способность размещать первый остаток Gal на остатках Hyp в коровых белках AGP. Эти ферменты называются GALT2, GALT3, GALT4, GALT5, GALT6,[19] которые являются членами Clade 7, а также HPGT1, HPGT2 и HPGT3,[20] которые являются членами Clade 10. Предварительные исследования ферментной субстратной специфичности показали, что другой фермент GT31 Clade 10, At1g77810, обладал активностью β-1,3-GalT.[17] Ген GT31 Clade 10, KNS4 / UPEX1, кодирует β-1,3-GalT, способный синтезировать связи β-1,3-Gal, обнаруженные в AG типа II, присутствующих в AGP и / или пектиновом рамногалактуронане I (RG-I).[21] Другой участник GT31 Clade 10 по имени GALT31A, кодирует β-1,6-GalT при гетерологичной экспрессии в Кишечная палочка и Nicotiana benthamiana и удлиненные боковые цепи β-1,6-галактана гликанов AGP.[22] GALT29A, член семейства GT29, был идентифицирован как коэкспрессирующийся с GALT31A, действующий кооперативно и образующий комплексы.[23]

Сообщалось, что три члена GT14, названные GlcAT14A, GlcAT14B и GlcAT14C, добавляют GlcA к цепям β-1,6- и β-1,3-Gal в in vitro ферментный анализ после гетерологичной экспрессии в Pichia pastoris.[24] Два гена α-фукозилтрансферазы, FUT4 и FUT6оба принадлежат к семейству GT37, кодируют ферменты, которые добавляют остатки α-1,2-фукозы к AGP.[25][26] Они кажутся частично избыточными, поскольку демонстрируют несколько разные специфичности субстрата AGP.[25] Член семейства GT77, REDUCED ARABINOSE YARIV (RAY1), оказался β-арабинозилтрансферазой, которая добавляет β-Araж к метил-β-Gal осаждаемого Яривом полимера стенки.[27] Ожидается, что дополнительные исследования функционально идентифицируют другие гены, участвующие в гликозилировании AGP, и их взаимодействия с другими компонентами клеточной стенки растений.

Биологические роли AGP

Функции AGP в процессах роста и развития растений в значительной степени зависят от невероятного разнообразия их гликановых и белковых составляющих.[7] В частности, в развитии чаще всего участвуют полисахариды AG.[28] Большинство биологических ролей AGP были идентифицированы с помощью Инсерционные мутанты Т-ДНК характеристика генов или ферментов, участвующих в гликозилировании AGP, прежде всего в Arabidopsis thaliana. В galt2-6 одиночные мутанты выявили некоторые физиологические фенотипы при нормальных условиях роста, включая уменьшение длины и плотности корневых волосков, уменьшение завязывания семян, уменьшение клейкости прилипшей семенной оболочки и преждевременное старение.[1] Тем не мение, galt2galt5 двойные мутанты показали более тяжелые и плейотропные физиологические фенотипы, чем одиночные мутанты, в отношении длины и плотности корневых волосков, а также слизистой оболочки семенной оболочки.[1] По аналогии, hpgt1hpgt2hpgt3 тройные мутанты показали несколько плейотропных фенотипов, включая более длинные боковые корни, увеличенную длину и плотность корневых волосков, более толстые корни, более мелкие розеточные листья, более короткие черешки, более короткие стебли соцветий, пониженную плодовитость и более короткие стебли.[20] В случае GALT31A, было обнаружено, что он необходим для развития эмбриона в Арабидопсис. Вставка Т-ДНК в 9-й экзон GALT31A привело к гибели эмбрионов этой мутантной линии.[22] Между тем, нокаут-мутанты для KNS4 / UPEX1 имеют разрушенные зерна пыльцы и аномальную структуру и морфологию экзины пыльцы.[29] Кроме того, kns4 одиночные мутанты показали пониженную фертильность, подтверждая, что KNS4 / UPEX1 имеет решающее значение для жизнеспособности и развития пыльцы.[21] Нокаут-мутанты для FUT4 и FUT6 показали серьезное торможение роста корней в солевых условиях[26] в то время как нокаут-мутанты для GlcAT14A, GlcAT14B, и GlcAT14C показали повышенную скорость удлинения клеток в гипокотилях, выращенных в темноте, и корнях, выращенных на свету, во время роста проростков.[30] В случае луч1 мутантные проростки, выращенные на вертикальных пластинах, на длину первичного корня влияли RAY1 мутация. Кроме того, первичный корень луч1 мутанты росли медленнее, чем мутанты дикого типа. Арабидопсис.[27] Взятые вместе, эти исследования предоставляют доказательства того, что правильное гликозилирование AGP важно для функции AGP в росте и развитии растений.

Рекомендации

  1. ^ а б c Басу, Дебарати; Тиан, Лу; Ван, Вуда; Боббс, Шауни; Херок, Хейли; Трэверс, Эндрю; Шоуолтер, Аллан М. (21 декабря 2015 г.). «Небольшое семейство мультигенных гидроксипролин-O-галактозилтрансфераз функционирует в гликозилировании, росте и развитии арабиногалактан-белка у Arabidopsis». BMC Биология растений. 15: 295. Дои:10.1186 / s12870-015-0670-7. ISSN  1471-2229. ЧВК  4687291. PMID  26690932.
  2. ^ Шоуолтер, Аллан М .; Кепплер, Брайан; Лихтенберг, Йенс; Гу, Дачжан; Уэлч, Лонни Р. (июнь 2010 г.). «Биоинформатический подход к идентификации, классификации и анализу гликопротеинов, богатых гидроксипролином». Физиология растений. 153 (2): 485–513. Дои:10.1104 / стр.110.156554. ISSN  1532-2548. ЧВК  2879790. PMID  20395450.
  3. ^ Светек, Елка; Yadav, Madhav P .; Нотнагель, Юджин А. (1999-05-21). «Присутствие липидного якоря гликозилфосфатидилинозитола на арабиногалактановых белках розы». Журнал биологической химии. 274 (21): 14724–14733. Дои:10.1074 / jbc.274.21.14724. ISSN  0021-9258. PMID  10329668.
  4. ^ а б Шоуолтер, А. М. (1993-01-01). «Структура и функции белков клеточной стенки растений». Растительная клетка. 5 (1): 9–23. Дои:10.1105 / tpc.5.1.9. ISSN  1040-4651. ЧВК  160246. PMID  8439747.
  5. ^ Кумар, Сараванан; Кумар, К; Панди, П; Раджамани, V; Padmalatha, KV; Дхандапани, G; Канакачари, М; Лилавати, S; Кумар, Пенсильвания; Редди, В.С. (1 декабря 2013 г.). «Гликопротеом удлиняющихся клеток хлопкового волокна». Молекулярная и клеточная протеомика. 12 (12): 3677–89. Дои:10.1074 / mcp.M113.030726. ЧВК  3861716. PMID  24019148.
  6. ^ Эллис, Мириам; Эгелунд, Джек; Шульц, Кэролайн Дж .; Бачич, Антоний (01.06.2010). "Арабиногалактан-белки: ключевые регуляторы на поверхности клетки?". Физиология растений. 153 (2): 403–419. Дои:10.1104 / стр.110.156000. ISSN  0032-0889. ЧВК  2879789. PMID  20388666.
  7. ^ а б Тан, Ли; Шоуолтер, Аллан М .; Эгелунд, Джек; Эрнандес-Санчес, Арианна; Доблин, Моника С .; Бачич, Антоний (2012). «Арабиногалактановые белки и проблемы исследования этих загадочных протеогликанов поверхности клеток растений». Границы науки о растениях. 3: 140. Дои:10.3389 / fpls.2012.00140. ISSN  1664-462X. ЧВК  3384089. PMID  22754559.
  8. ^ Шульц, CJ; Джонсон, KL; Карри, G; Бачич, А. (сентябрь 2000 г.). «Классическое семейство генов арабиногалактанового белка арабидопсиса». Растительная клетка. 12 (9): 1751–68. Дои:10.1105 / tpc.12.9.1751. ЧВК  149083. PMID  11006345.
  9. ^ Келишевский, Марсия Дж (2001-06-01). «Последняя шумиха вокруг кодов Hyp-O-гликозилирования». Фитохимия. 57 (3): 319–323. Дои:10.1016 / S0031-9422 (01) 00029-2. ISSN  0031-9422. PMID  11393510.
  10. ^ Goodrum, Лесли Дж .; Патель, Амар; Leykam, Joseph F .; Келишевский, Марсия Дж. (1 мая 2000 г.). «Гликопротеин гуммиарабика содержит гликомодули экстенсина и арабиногалактан-гликопротеинов». Фитохимия. 54 (1): 99–106. Дои:10.1016 / S0031-9422 (00) 00043-1. ISSN  0031-9422. PMID  10846754.
  11. ^ а б Г. Б. Финчер; B A Камень; Кларк и А. Э. (1983). «Арабиногалактан-белки: структура, биосинтез и функции». Ежегодный обзор физиологии растений. 34 (1): 47–70. Дои:10.1146 / annurev.pp.34.060183.000403.
  12. ^ Инаба, Михо; Маруяма, Такума; Йошими, Йошихиса; Котаке, Тошихиса; Мацуока, Кодзи; Кояма, Тецуо; Трифона, Феодора; Дюпри, Поль; Цумурая, Йоичи (13.10.2015). «L-фукозосодержащий арабиногалактан-протеин в листьях редиса». Исследование углеводов. 415: 1–11. Дои:10.1016 / j.carres.2015.07.002. ISSN  0008-6215. ЧВК  4610949. PMID  26267887.
  13. ^ Ду, Он; Кларк, Эдриен Э .; Бачич, Антоний (1996-11-01). «Арабиногалактан-белки: класс протеогликанов внеклеточного матрикса, участвующих в росте и развитии растений». Тенденции в клеточной биологии. 6 (11): 411–414. Дои:10.1016 / S0962-8924 (96) 20036-4. ISSN  0962-8924. PMID  15157509.
  14. ^ Шоуолтер, Аллан М .; Басу, Дебарати (2016). «Экстенсин и биосинтез арабиногалактан-протеина: гликозилтрансферазы, исследовательские задачи и биосенсоры». Границы науки о растениях. 7: 814. Дои:10.3389 / fpls.2016.00814. ISSN  1664-462X. ЧВК  4908140. PMID  27379116.
  15. ^ Китадзава, Киминари; Трифона, Феодора; Йошими, Йошихиса; Хаяси, Ёсихиро; Каваути, Сусуму; Антонов, Людмил; Танака, Хироши; Такахаши, Такаши; Канеко, Сатоши (01.03.2013). «Реагент β-Галактозил Ярив связывается с β-1,3-Галактаном белков арабиногалактана». Физиология растений. 161 (3): 1117–1126. Дои:10.1104 / стр.112.211722. ISSN  0032-0889. ЧВК  3585584. PMID  23296690.
  16. ^ Paulsen, B.S .; Craik, D.J .; Dunstan, D.E .; Stone, B.A .; Бачич, А. (15.06.2014). «Реагент Ярив: поведение в различных растворителях и взаимодействие с арабиногалактановым белком гуммиарабика». Углеводные полимеры. 106: 460–468. Дои:10.1016 / j.carbpol.2014.01.009. ISSN  0144-8617. PMID  24721102.
  17. ^ а б c d Цюй Юнмэй; Эгелунд, Джек; Gilson, Paul R .; Хоутон, Фиона; Глисон, Пол А .; Шульц, Кэролайн Дж .; Бачич, Антоний (01.09.2008). «Идентификация новой группы предполагаемых β- (1,3) -галактозилтрансфераз Arabidopsis thaliana». Молекулярная биология растений. 68 (1–2): 43–59. Дои:10.1007 / s11103-008-9351-3. ISSN  0167-4412. PMID  18548197. S2CID  25896609.
  18. ^ Эгелунд, Джек; Эллис, Мириам; Доблин, Моника; Цюй Юнмэй; Бачич, Антоний (2010). Ульвсков, Петр (ред.). Ежегодные обзоры растений. Вили-Блэквелл. С. 213–234. Дои:10.1002 / 9781444391015.ch7. ISBN  9781444391015.
  19. ^ Басу, Дебарати; Лян, Ян; Лю, Сяо; Химмельдирк, Клаус; Фаик, Ахмед; Келишевский, Марсия; Хелд, Майкл; Шоуолтер, Аллан М. (2013-04-05). «Функциональная идентификация гидроксипролин-O-галактозилтрансферазы, специфичной для биосинтеза арабиногалактанового белка у Arabidopsis». Журнал биологической химии. 288 (14): 10132–10143. Дои:10.1074 / jbc.m112.432609. ISSN  0021-9258. ЧВК  3617256. PMID  23430255.
  20. ^ а б Огава-Охниши, Мари; Мацубаяси, Ёсикацу (01.03.2015). «Идентификация трех сильнодействующих гидроксипролин-O-галактозилтрансфераз в Arabidopsis». Журнал растений. 81 (5): 736–746. Дои:10.1111 / tpj.12764. ISSN  1365-313X. PMID  25600942.
  21. ^ а б Судзуки, Тошия; Нарцисо, Джоан Оньяте; Цзэн, Вэй; Мин, Эллисон ван де; Ясутоми, Масаюки; Такемура, Сюнсуке; Lampugnani, Edwin R .; Доблин, Моника С .; Бачич, Антоний (01.01.2017). «KNS4 / UPEX1: Арабиногалактан β- (1,3) -галактозилтрансфераза типа II, необходимая для развития экзинов пыльцы». Физиология растений. 173 (1): 183–205. Дои:10.1104 / стр. 16.01385. ISSN  0032-0889. ЧВК  5210738. PMID  27837085.
  22. ^ а б Геши, Наоми; Johansen, Jorunn N .; Дилокпимол, Адифол; Роллан, Аурелия; Белкрам, Катя; Верже, Стефан; Котаке, Тошихиса; Цумурая, Йоичи; Канеко, Сатоши (01.10.2013). «Галактозилтрансфераза, действующая на гликаны арабиногалактанового белка, необходима для развития эмбриона Arabidopsis». Журнал растений. 76 (1): 128–137. Дои:10.1111 / tpj.12281. ISSN  1365-313X. PMID  23837821.
  23. ^ Дилокпимол, Адифол; Поульсен, Кристиан Питер; Вереб, Дьёрдь; Канеко, Сатоши; Шульц, Александр; Геши, Наоми (2014-04-03). «Галактозилтрансферазы Arabidopsis thaliana в биосинтезе арабиногалактана II типа: молекулярное взаимодействие усиливает активность ферментов». BMC Биология растений. 14: 90. Дои:10.1186/1471-2229-14-90. ISSN  1471-2229. ЧВК  4234293. PMID  24693939.
  24. ^ Дилокпимол, Адифол; Геши, Наоми (2014-06-01). «Глюкуронозилтрансфераза Arabidopsis thaliana семейства GT14». Сигнализация и поведение растений. 9 (6): e28891. Дои:10.4161 / psb.28891. ЧВК  4091549. PMID  24739253.
  25. ^ а б У, Иньин; Уильямс, Мэтью; Бернар, Софи; Дриуич, Азеддин; Шоуолтер, Аллан М .; Фаик, Ахмед (30 апреля 2010 г.). «Функциональная идентификация двух неизбыточных α (1,2) фукозилтрансфераз Arabidopsis, специфичных для белков арабиногалактана». Журнал биологической химии. 285 (18): 13638–13645. Дои:10.1074 / jbc.m110.102715. ISSN  0021-9258. ЧВК  2859526. PMID  20194500.
  26. ^ а б Лян, Ян; Басу, Дебарати; Паттатил, Шивакумар; Сюй Вэнь-лян; Венетос, Александра; Martin, Stanton L .; Фаик, Ахмед; Hahn, Michael G .; Шоуолтер, Аллан М. (01.12.2013). «Биохимическая и физиологическая характеристика мутантов fut4 и fut6, дефектных по фукозилированию арабиногалактанового белка у Arabidopsis». Журнал экспериментальной ботаники. 64 (18): 5537–5551. Дои:10.1093 / jxb / ert321. ISSN  0022-0957. ЧВК  3871811. PMID  24127514.
  27. ^ а б Гилле, Саша; Шарма, Вайшали; Baidoo, Эдвард Э.К .; Кислинг, Джей Д .; Шеллер, Хенрик Вайб; Поли, Маркус (01.07.2013). «Арабинозилирование полимера клеточной стенки, осаждаемого Yariv, влияет на рост растений на примере мутанта гликозилтрансферазы Arabidopsis ray1». Молекулярный завод. 6 (4): 1369–1372. Дои:10.1093 / mp / sst029. ISSN  1674-2052. PMID  23396039.
  28. ^ Джонсон, Ким Л .; Джонс, Брайан Дж .; Бачич, Антоний; Шульц, Кэролайн Дж. (2003-12-01). «Фасциклиноподобные арабиногалактановые белки Arabidopsis. Мультигенное семейство предполагаемых молекул клеточной адгезии». Физиология растений. 133 (4): 1911–1925. Дои:10.1104 / стр.103.031237. ISSN  0032-0889. ЧВК  300743. PMID  14645732.
  29. ^ Li, Wenhua L .; Лю Юаньюань; Дуглас, Карл Дж. (01.01.2017). «Роль гликозилтрансфераз в формировании примексина пыльцевой стенки и формировании рисунка экзинов». Физиология растений. 173 (1): 167–182. Дои:10.1104 / стр. 16.00471. ISSN  0032-0889. ЧВК  5210704. PMID  27495941.
  30. ^ Кнох, Ева; Дилокпимол, Адифол; Геши, Наоми (2014). «Белки арабиногалактана: основное внимание уделяется углеводно-активным ферментам». Границы науки о растениях. 5: 198. Дои:10.3389 / fpls.2014.00198. ISSN  1664-462X. ЧВК  4052742. PMID  24966860.

внешняя ссылка

АрабиногалактанПротеогликан