Аралкиламиндегидрогеназа (азурин) - Aralkylamine dehydrogenase (azurin)
| Аралкиламиндегидрогеназа (азурин) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 1.4.9.2 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Аралкиламиндегидрогеназа (азурин) (EC 1.4.9.2, ароматическая аминдегидрогеназа, ариламиндегидрогеназа, тираминдегидрогеназа) является фермент с систематическое название аралкиламин: азурин оксидоредуктаза (дезаминирование).[1][2][3][4][5] Этот фермент катализирует следующее химическая реакция:
- АРКА2NH2 + H2O + 2 азурин ArCHO + NH3 + 2 уменьшенных азурина
Три субстраты этого фермента являются RCH2NH2 (т.е. ароматный амин ), воды, а акцептор азурин, и его три товары находятся RCHO, аммиак, а восстановленный акцептор. Азурин можно заменить искусственным акцептором феназин метосульфат в in vitro исследования.[1]
Этот хинопротеин фермент принадлежит к семейству оксидоредуктазы, особенно те, которые действуют на группу доноров CH-NH2 с другими акцепторами. Этот фермент участвует в метаболизм тирозина и метаболизм фенилаланина. Он примечателен своим химический механизм, в котором преобладают протонное туннелирование.[6]
Рекомендации
- ^ а б Иваки М., Яги Т., Хориике К., Саеки Ю., Ушидзима Т., Нодзаки М. (январь 1983 г.). «Кристаллизация и свойства ароматической аминдегидрогеназы из Pseudomonas sp.». Архивы биохимии и биофизики. 220 (1): 253–62. Дои:10.1016/0003-9861(83)90408-3. PMID 6830237.
- ^ Хён Ю.Л., Дэвидсон В.Л. (сентябрь 1995 г.). «Реакции переноса электрона между ароматической аминдегидрогеназой и азурином». Биохимия. 34 (38): 12249–54. Дои:10.1021 / bi00038a020. PMID 7547967.
- ^ Хён Ю.Л., Чжу З., Дэвидсон В.Л. (октябрь 1999 г.). «Реакции закрытого и незащищенного переноса электрона от ароматической аминдегидрогеназы к азурину». Журнал биологической химии. 274 (41): 29081–6. Дои:10.1074 / jbc.274.41.29081. PMID 10506161.
- ^ Дэвидсон В.Л. (август 2004 г.). «Электронный перенос в хинопротеинах». Архивы биохимии и биофизики. 428 (1): 32–40. Дои:10.1016 / j.abb.2004.03.022. PMID 15234267.
- ^ Сукумар Н., Чен З. В., Феррари Д., Мерли А., Росси Г. Л., Беллами Х. Д., Чистосердов А., Дэвидсон В. Л., Мэтьюз Ф. С. (ноябрь 2006 г.). «Кристаллическая структура комплекса переноса электрона между ароматической амидегидрогеназой и азурином из Alcaligenes faecalis». Биохимия. 45 (45): 13500–10. Дои:10.1021 / bi0612972. PMID 17087503.
- ^ Масграу Л., Ружейникова А., Йоханниссен Л.О., Хоти П., Басран Дж., Ранаган К.Э., Малхолланд А.Дж., Сатклифф М.Дж., Скраттон Н.С., Лейс Д. (апрель 2006 г.). «Атомное описание ферментативной реакции, в которой преобладает туннелирование протонов». Наука. 312 (5771): 237–41. Bibcode:2006Научный ... 312..237М. Дои:10.1126 / science.1126002. PMID 16614214. S2CID 27201250.
 | Этот фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |