C-конец - C-terminus - Wikipedia

Тетрапептид (пример: Вал -Gly -Сер -Ала ) с зеленый выделил N-концевая α-аминокислота (пример: L-валин ) и синий отмечен C-концевая α-аминокислота (пример: L-аланин ).

В C-конец (также известный как карбоксильный конец, карбокси-конец, С-концевой хвост, С-концевой конец, или же COOH-конец) является концом аминокислота цепь (белок или же полипептид ), прекращенная свободным карбоксильная группа (-COOH). Когда белок транслируется с информационной РНК, он создается из N-конец к C-концу. При записи пептидных последовательностей принято помещать C-конец справа и записывать последовательность от N- до C-конца.

Химия

Каждая аминокислота имеет карбоксильную группу и амин группа. Аминокислоты соединяются друг с другом, образуя цепочку реакция дегидратации который соединяет аминогруппу одной аминокислоты с карбоксильной группой следующей. Таким образом, полипептидные цепи имеют конец с несвязанной карбоксильной группой, С-конец, и конец с несвязанной аминогруппой, N-конец. Белки синтезируются естественным путем, начиная с N-конца и заканчивая C-концом.

Функция

Сигналы удержания С-конца

В то время как N-конец Если белок часто содержит нацеливающие сигналы, то С-конец может содержать удерживающие сигналы для сортировки белка. Самый распространенный Удержание ER сигнал представляет собой аминокислотную последовательность -KDEL (Lys-Asp-Glu-Leu) или -HDEL (His-Asp-Glu-Leu) на С-конце. Это сохраняет белок в эндоплазматический ретикулум и предотвращает его попадание в секреторный путь.

C-терминальные модификации

С-конец белков можно модифицировать посттрансляционно, чаще всего путем добавления липид якорь к С-концу, который позволяет белку быть вставленным в мембрану без наличия трансмембранный домен.

Пренилирование

Основная статья: Пренилирование

Одной из форм модификации C-терминала является пренилирование. Во время пренилирования фарнезил - или же геранилгеранил -изопреноидный мембранный якорь добавляется к остатку цистеина около С-конца. Маленький, мембранный G белки часто модифицируются таким образом.

Якоря GPI

Основная статья: Гликозилфосфатидилинозитол

Другой формой модификации С-конца является добавление фосфогликана, гликозилфосфатидилинозитол (GPI), как мембранный якорь. Якорь GPI прикрепляется к С-концу после протеолитического расщепления С-концевого пропептида. Наиболее ярким примером этого типа модификации является прион белок.

С-концевой домен

РНК POL II в действии.

С-концевой домен некоторых белков выполняет специализированные функции. У людей CTD РНК-полимераза II обычно состоит из 52 повторов последовательности Tyr-Ser-Pro-Thr-Ser-Pro-Ser.[1] Это позволяет другим белкам связываться с С-концевым доменом РНК-полимеразы, чтобы активировать активность полимеразы. Эти домены затем участвуют в инициация транскрипции ДНК, укупорка из Транскрипт РНК, и привязанность к сплайсосома за Сплайсинг РНК.[2]

Смотрите также

  • N-конец
  • TopFIND, научная база данных, охватывающая протеазы, их специфичность к сайту расщепления, субстраты, ингибиторы и концы белка, проистекающие из их активности

Рекомендации

  1. ^ Мейнхарт А., Крамер П. (июль 2004 г.). «Распознавание карбоксиконцевого домена РНК-полимеразы II факторами процессинга 3'-РНК». Природа. 430 (6996): 223–6. Дои:10.1038 / природа02679. PMID  15241417.
  2. ^ Брикки В.Дж., Гринлиф А.Л. (июнь 1995 г.). «Функциональные исследования карбоксиконцевого повторяющегося домена РНК-полимеразы II дрозофилы in vivo». Генетика. 140 (2): 599–613. ЧВК  1206638. PMID  7498740.