ERAP2 - ERAP2 - Wikipedia

ERAP2
Доступные конструкции PDB Human UniProt search: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 3SE6, 4Э36, 4JBS, 5CU5, 5AB2, 5AB0
Идентификаторы
Псевдонимы	ERAP2, L-RAP, LRAP, аминопептидаза 2 эндоплазматического ретикулума
Внешние идентификаторы	OMIM: 609497 ГомолоГен: 75183 Генные карты: ERAP2
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 5 (человек)[1] Группа 5q15 Начинать 96,875,986 бп[1] Конец 96,919,703 бп[1]
Генная онтология Молекулярная функция • аминопептидазная активность • металлопептидазная активность • пептидазная активность • гидролазная активность • связывание ионов цинка • связывание ионов металлов • связывание пептида • активность металлоаминопептидазы • эндопептидазная активность Сотовый компонент • неотъемлемый компонент мембраны • просвет эндоплазматического ретикулума • мембрана эндоплазматического ретикулума • мембрана • эндоплазматический ретикулум • клеточная мембрана • цитоплазма Биологический процесс • иммунная система • адаптивный иммунный ответ • протеолиз • регулирование артериального давления • процессинг антигена и презентация пептидного антигена через MHC класса I • пептидный катаболический процесс • процессинг антигена и презентация эндогенного пептидного антигена через MHC класса I • преобразование сигнала • передача сигналов от клетки к клетке Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	64167	н / д
Ансамбль	ENSG00000164308	н / д
UniProt	Q6P179	н / д
RefSeq (мРНК)	NM_001130140 NM_022350 NM_001329229 NM_001329233	н / д
RefSeq (белок)	NP_001123612 NP_001316158 NP_001316162 NP_071745	н / д
Расположение (UCSC)	Chr 5: 96,88 - 96,92 Мб	н / д
PubMed поиск	[2]	н / д
Викиданные
Просмотр / редактирование человека

Аминопептидаза 2 эндоплазматического ретикулума это белок что у человека кодируется ERAP2 ген.^[3]

Функция

Аминопептидазы гидролизовать N-концевой аминокислоты белков или пептид субстраты. Главный комплекс гистосовместимости (MHC) молекулы класса I полагаются на аминопептидазы такие как ERAP1 и LRAP для обрезки предшественников антигенных пептидов в эндоплазматический ретикулум (ER) после расщепления в цитоплазма трипептидилпептидазой II (TPP2 ).^[4]

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000164308 - Ансамбль, Май 2017
2. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
3. «Ген Entrez: аминопептидаза 2 эндоплазматического ретикулума».
4. Таниока Т., Хаттори А., Масуда С., Номура Ю., Накаяма Х., Мизутани С., Цудзимото М. (август 2003 г.). «Аргинин-аминопептидаза, происходящая из лейкоцитов человека. Третий член подсемейства окситоциназ аминопептидаз». Журнал биологической химии. 278 (34): 32275–83. Дои:10.1074 / jbc.M305076200. PMID  12799365.

дальнейшее чтение

• Xu XR, Huang J, Xu ZG, Qian BZ, Zhu ZD, Yan Q, Cai T, Zhang X, Xiao HS, Qu J, Liu F, Huang QH, Cheng ZH, Li NG, Du JJ, Hu W, Shen KT , Лу Г, Фу Г, Чжун М, Сюй Ш, Гу Вай, Хуанг У, Чжао XT, Ху ГХ, Гу Дж. Р., Чен З, Хан Ц. (декабрь 2001 г.). «Понимание гепатоцеллюлярного канцерогенеза на уровне транскриптома путем сравнения профилей экспрессии генов гепатоцеллюлярной карциномы с профилями соответствующей доброкачественной печени». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 98 (26): 15089–15094. Дои:10.1073 / pnas.241522398. ЧВК  64988. PMID  11752456.
• Хилл Л.Д., Хиллиард Д.Д., Йорк Т.П., Шринивас С., Кусанович Дж. П., Гомес Р., Эловиц М.А., Ромеро Р., Штраус Дж. Ф. (2011). «Вариации ERAP2 плода связаны с преэклампсией у афроамериканцев в исследовании случай-контроль». BMC Medical Genetics. 12: 64. Дои:10.1186/1471-2350-12-64. ЧВК  3103419. PMID  21569342.
• Ашер ДБ, Полехина Г., Паркер М.В. (апрель 2012 г.). «Кристаллизация и предварительный рентгеноструктурный анализ аминопептидазы 2 эндоплазматического ретикулума человека». Acta Crystallographica Раздел F. 68 (Pt 4): 468–471. Дои:10.1107 / S1744309112006963. ЧВК  3325822. PMID  22505422.
• Кампхаузен Э., Келлерт К., Аббас Т., Аккад Н., Тензер С., Павелец Г., Шильд Х., ван Эндерт П., Селигер Б. (август 2010 г.). «Четкие молекулярные механизмы, приводящие к недостаточной экспрессии ER-резидентных аминопептидаз в меланоме». Иммунология рака, Иммунотерапия. 59 (8): 1273–84. Дои:10.1007 / s00262-010-0856-7. PMID  20419298. S2CID  24302488.
• Stratikos E, Stern LJ (октябрь 2013 г.). «Уравнивание антигенного пептида аминопептидазами ER - выводы структурных исследований». Молекулярная иммунология. 55 (3–4): 212–219. Дои:10.1016 / j.molimm.2013.03.002. ЧВК  3657621. PMID  23545452.
• Бьорнссон Х.Т., Альберт Т.Дж., Лэдд-Акоста С.М., Грин Р.Д., Ронгионе Массачусетс, Мидл С.М., Иризарри Р.А., Броман К.В., Фейнберг А.П. (май 2008 г.). «Анализ аллель-специфической экспрессии на основе массива SNP». Геномные исследования. 18 (5): 771–779. Дои:10.1101 / гр.073254.107. ЧВК  2336807. PMID  18369178.
• Мейсон СС, Хэнсон Р.Л., Оссовски В., Биан Л., Байер Л.Дж., Кракофф Дж., Богардус С. (2011). «Бимодальное распределение уровней экспрессии РНК в ткани скелетных мышц человека». BMC Genomics. 12: 98. Дои:10.1186/1471-2164-12-98. ЧВК  3044673. PMID  21299892.
• Харун Н., Цуй Ф. В., Чиу Б., Цуй Х. В., Инман Р. Д. (сентябрь 2010 г.). «Сывороточные цитокиновые рецепторы при анкилозирующем спондилите: связь с воспалительными маркерами и полиморфизмами аминопептидазы эндоплазматического ретикулума». Журнал ревматологии. 37 (9): 1907–10. Дои:10.3899 / jrheum.100019. PMID  20595269. S2CID  27707315.
• Qu HQ, Marchand L, Fréchette R, Bacot F, Lu Y, Polychronakos C (март 2007 г.). «Отсутствие ассоциации диабета 1 типа с функциональным полиморфизмом гена LRAP». Молекулярная иммунология. 44 (8): 2135–8. Дои:10.1016 / j.molimm.2006.10.015. PMID  17129607.

Эта статья включает текст из Национальная медицинская библиотека США, который находится в всеобщее достояние.