FtsA - FtsA

Белок деления клеток FtsA
FtsA-GFP.jpg
Клетки E. coli продуцируют FtsA-GFP, который локализуется в сайте деления клетки.
Идентификаторы
ОрганизмEscherichia coli (штамм К12)
СимволFtsA
Entrez944778
RefSeq (Prot)NP_414636.1
UniProtP0ABH0
Прочие данные
ХромосомаГеном: 0,1 - 0,11 Мб
FtsA
Идентификаторы
СимволFtsA
ИнтерПроIPR020823
SHS2 домен "1С" вставлен в FtsA
Идентификаторы
СимволSHS2_FtsA
PfamPF02491
ИнтерПроIPR003494
УМНАЯSM00842

FtsA это бактериальный белок, связанный с актин по общему структурному сходству и по карману связывания АТФ.[1][2][3]

Наряду с другим бактериальным актином гомологи Такие как MreB, ParM, и MamK, эти белки предполагают, что эукариотический актин имеет общее происхождение. Как и другие бактериальные актины, FtsA связывает АТФ и может образовывать актин-подобные филаменты.[4] Интерфейс FtsA-FtsA был определен с помощью структурного, а также генетического анализа.[5] Хотя присутствует во многих разнообразных Грамположительный и Грамотрицательный вида, FtsA отсутствует в актинобактерии и цианобактерии. FtsA также структурно аналогичен PilM, тип IV. пилус АТФаза.[6]

Функция

FtsA необходим для правильного цитокинеза у таких бактерий, как кишечная палочка, Caulobacter crescentus, и Bacillus subtilis. Изначально изолирован на экране для Кишечная палочка клетки, которые могли делиться при 30˚C, но не при 40˚C,[7] FtsA означает "жсверкающий ттемпература sэнтузиаст А". Многие термочувствительные аллели E. coli ftsA существуют, и все карты в кармане связывания АТФ или рядом с ним. Подавители, которые восстанавливают нормальную функциональную карту либо в карман для привязки, либо в интерфейс FtsA-FtsA.[8]

FtsA локализуется в цитокинетическом кольце, образованном FtsZ (Z кольцо). Одна из функций FtsA в цитокинез заключается в связывании полимеров FtsZ с цитоплазматической мембраной через консервативную С-концевую амфипатическую спираль, образуя при этом «кольцо А».[9] Другой важный белок деления, ZipA, также связывает Z-кольцо с мембраной и выполняет функцию перекрытия с FtsA. FtsZ, FtsA и ZipA вместе называются прото-кольцом, потому что они участвуют в конкретной начальной фазе цитокинеза.[10] Удаление этой спирали приводит к образованию в клетке очень длинных и стабильных полимерных пучков FtsA, которые не участвуют в цитокинезе.[5] Другой субдомен FtsA (2B) необходим для взаимодействия с FtsZ через консервативный C-конец FtsZ.[4] Другие регуляторы FtsZ, включая MinC и ZipA, связываются с тем же концом C FtsZ. Наконец, субдомен 1C, который находится в уникальном положении относительно MreB и актина, необходим для FtsA, чтобы рекрутировать нижестоящие белки деления клетки, такие как FtsN.[11][12]

Хотя FtsA важен для жизнеспособности в Кишечная палочка, его можно удалить в Б. subtilis. Б. subtilis клетки, лишенные FtsA, плохо делятся, но все же выживают. Другой белок, взаимодействующий с FtsZ, SepF (первоначально названный YlmF; O31728), способный заменить FtsA в Б. subtilis, предполагая, что SepF и FtsA имеют перекрывающиеся функции.[13]

Аллель FtsA, называемый FtsA * (R286W), способен обходить нормальные требования к ZipA в Кишечная палочка цитокинез.[14] FtsA * также заставляет клетки делиться на более короткую длину, чем обычно, предполагая, что FtsA обычно может получать сигналы от аппарата синтеза перегородки, чтобы регулировать, когда может продолжаться цитокинез.[15] Были обнаружены другие FtsA * -подобные аллели, которые в основном уменьшают взаимодействия FtsA-FtsA.[5] Олигомерное состояние FtsA, вероятно, важно для регулирования его активности, ее способности рекрутировать белки более позднего деления клетки. [5] и его способность связывать АТФ.[8] Другие белки клеточного деления Кишечная палочка, включая FtsN и гомологи переносчиков ABC FtsEX, по-видимому, регулируют сужение перегородки посредством передачи сигналов через FtsA,[16][17] и субкомплекс FtsQLB также участвует в стимулировании опосредованного FtsN сужения перегородки.[18][19]

FtsA связывается непосредственно с консервативным C-концевым доменом FtsZ.[20][4] Это взаимодействие FtsA-FtsZ, вероятно, участвует в регулировании динамики полимера FtsZ. In vitro, Кишечная палочка FtsA разбирает полимеры FtsZ в присутствии АТФ, оба в растворе, как FtsA * [21] и на поддерживаемых липидных бислоях.[22] Кишечная палочка Сам FtsA не собирается в детектируемые структуры, за исключением случаев на мембранах, где он образует додекамерные мини-кольца, которые часто упаковываются в кластеры и связываются с одиночными протофиламентами FtsZ.[23] Напротив, FtsA * образует дуги на липидных мембранах, но редко закрытые мини-кольца, подтверждая генетические доказательства того, что этот мутант имеет более слабый интерфейс FtsA-FtsA.[5] FtsA от Пневмококк образует спиральные филаменты в присутствии АТФ,[24] но никаких сообщений о взаимодействии с FtsZ пока не поступало. FtsA от Золотистый стафилококк образует актиноподобные филаменты, аналогичные филаментам FtsA из Thermotoga maritima.[25] Кроме того, S. aureus FtsA увеличивает активность GTPase FtsZ. В липосомной системе FtsA * стимулирует FtsZ с образованием колец, которые могут делить липосомы, имитируя цитокинез in vitro.[26]

Структура

Кристаллическая структура FtsA известна. По сравнению с MreB и эукариотическим актином субдомены перегруппированы, и домен 1B заменен вставкой SHS2 «1C».[4][25][1][27]

Рекомендации

  1. ^ а б ван ден Энт Ф., Лёве Дж. (октябрь 2000 г.). «Кристаллическая структура белка деления клеток FtsA из Thermotoga maritima». Журнал EMBO. 19 (20): 5300–7. Дои:10.1093 / emboj / 19.20.5300. ЧВК  313995. PMID  11032797.
  2. ^ Gunning PW, Ghoshdastider U, Whitaker S, Popp D, Robinson RC (июнь 2015 г.). «Эволюция композиционно и функционально различных актиновых филаментов». Журнал клеточной науки. 128 (11): 2009–19. Дои:10.1242 / jcs.165563. PMID  25788699.
  3. ^ Ghoshdastider U, Jiang S, Popp D, Robinson RC (июль 2015 г.). «В поисках первозданной актиновой нити». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 112 (30): 9150–1. Дои:10.1073 / pnas.1511568112. ЧВК  4522752. PMID  26178194.
  4. ^ а б c d Szwedziak P, Wang Q, Freund SM, Löwe J (май 2012 г.). «FtsA образует актин-подобные протофиламенты». Журнал EMBO. 31 (10): 2249–60. Дои:10.1038 / emboj.2012.76. ЧВК  3364754. PMID  22473211.
  5. ^ а б c d е Пичофф С., Шен Б., Салливан Б., Люткенхаус Дж. (Январь 2012 г.). «Мутанты FtsA, нарушенные для самовзаимодействия, обходят ZipA, предлагая модель, в которой самовзаимодействие FtsA конкурирует с его способностью рекрутировать белки нижнего деления». Молекулярная микробиология. 83 (1): 151–67. Дои:10.1111 / j.1365-2958.2011.07923.x. ЧВК  3245357. PMID  22111832.
  6. ^ Каруппия V, Деррик JP (июль 2011 г.). «Структура комплекса биогенеза пиля внутренней мембраны PilM-PilN IV типа от Thermus thermophilus». Журнал биологической химии. 286 (27): 24434–42. Дои:10.1074 / jbc.M111.243535. ЧВК  3129222. PMID  21596754.
  7. ^ Кохияма М., двоюродный брат Д., Райтер А., Джейкоб Ф. (апрель 1966 г.). «Термочувствительные мутанты d'Escherichia coli K12». Анналы института Пастера. 110 (4): 465–86.
  8. ^ а б Херрикс Дж. Р., Нгуен Д., Марголин В. (ноябрь 2014 г.). «Термочувствительный дефект в АТФ-связывающем кармане FtsA может быть подавлен аллостерическими изменениями на границе раздела димеров». Молекулярная микробиология. 94 (3): 713–27. Дои:10.1111 / мм. 12790. ЧВК  4213309. PMID  25213228.
  9. ^ Pichoff S, Lutkenhaus J (март 2005 г.). «Привязка кольца Z к мембране через консервативную мембранную нацеленную последовательность в FtsA». Молекулярная микробиология. 55 (6): 1722–34. Дои:10.1111 / j.1365-2958.2005.04522.x. PMID  15752196.
  10. ^ Рико А.И., Крупка М., Висенте М. (июль 2013 г.). «Вначале Escherichia coli собрала прото-кольцо: начальная фаза деления». Журнал биологической химии. 288 (29): 20830–6. Дои:10.1074 / jbc.R113.479519. ЧВК  3774354. PMID  23740256.
  11. ^ Рико А.И., Гарсия-Овалле М., Мингоранс Дж., Висенте М. (сентябрь 2004 г.). «Роль двух основных доменов FtsA Escherichia coli в локализации и развитии делительного кольца». Молекулярная микробиология. 53 (5): 1359–71. Дои:10.1111 / j.1365-2958.2004.04245.x. PMID  15387815.
  12. ^ Бусик К.К., Эрасо Дж. М., Ван Й., Марголин В. (апрель 2012 г.). «Белок раннего дивизома FtsA напрямую взаимодействует через свой субдомен 1c с цитоплазматическим доменом белка позднего дивизома FtsN». Журнал бактериологии. 194 (8): 1989–2000. Дои:10.1128 / JB.06683-11. ЧВК  3318488. PMID  22328664.
  13. ^ Исикава С., Каваи Ю., Хирамацу К., Кувано М., Огасавара Н. (июнь 2006 г.). «Новый FtsZ-взаимодействующий белок, YlmF, дополняет активность FtsA во время прогрессирования клеточного деления в Bacillus subtilis». Молекулярная микробиология. 60 (6): 1364–80. Дои:10.1111 / j.1365-2958.2006.05184.x. PMID  16796675.
  14. ^ Гайсслер Б., Эльрахеб Д., Марголин В. (апрель 2003 г.). «Мутация с усилением функции в ftsA обходит потребность в важном гене деления клеток zipA в Escherichia coli». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 100 (7): 4197–202. Дои:10.1073 / pnas.0635003100. ЧВК  153070. PMID  12634424.
  15. ^ Гейсслер Б., Шиоми Д., Марголин В. (март 2007 г.). «Аллель усиления функции ftsA * Escherichia coli и его влияние на стабильность и динамику Z-кольца». Микробиология. 153 (Pt 3): 814–25. Дои:10.1099 / mic.0.2006 / 001834-0. ЧВК  4757590. PMID  17322202.
  16. ^ Du S, Pichoff S, Lutkenhaus J (август 2016 г.). «FtsEX действует на FtsA, чтобы регулировать сборку и деятельность дивизомов». Proc Natl Acad Sci USA. 113 (34): 5052–5061. Дои:10.1073 / pnas.1606656113. ЧВК  5003251. PMID  27503875.
  17. ^ Пичофф С., Дю С., Люткенхаус Дж. (Март 2015 г.). «Обход ZipA за счет сверхэкспрессии FtsN требует ранее неизвестного консервативного мотива FtsN, необходимого для взаимодействия FtsA-FtsN, что подтверждает модель, в которой мономеры FtsA рекрутируют белки позднего деления клетки в Z-кольцо».. Молекулярная микробиология. 95 (6): 971–987. Дои:10.1111 / мм. 12907. ЧВК  4364298. PMID  25496259.
  18. ^ Цанг MJ, Bernhardt TG (март 2015 г.). «Роль комплекса FtsQLB в активации цитокинетического кольца, выявленная аллелем ftsL, который ускоряет деление». Молекулярная микробиология. 95 (6): 924–944. Дои:10.1111 / мм. 12905. ЧВК  4414402. PMID  25496050.
  19. ^ Лю Б., Лица Л., Ли Л., де Бур П. (март 2015 г.). «Роли как FtsA, так и субкомплекса FtsBLQ в FtsN-стимулированном сужении клеток в Escherichia coli». Молекулярная микробиология. 95 (6): 945–970. Дои:10.1111 / мм. 12906. ЧВК  4428282. PMID  25496160.
  20. ^ Пичофф С., Люткенхаус Дж. (2002). «Уникальные и частично совпадающие роли ZipA и FtsA в сборке септального кольца у Escherichia coli». EMBO Журнал. 21 (4): 685–93. Дои:10.1093 / emboj / 21.4.685. ЧВК  125861. PMID  11847116.
  21. ^ Беурия Т.К., Муллапуди С., Милейковская Е., Садасивам М., Доухан В., Марголин В. (май 2009 г.). «Аденин-нуклеотид-зависимая регуляция сборки бактериальных тубулиноподобных FtsZ с помощью гиперморфа бактериальных актин-подобных FtsA». Журнал биологической химии. 284 (21): 14079–86. Дои:10.1074 / jbc.M808872200. ЧВК  2682856. PMID  19297332.
  22. ^ Loose M, Mitchison TJ (январь 2014 г.). «Белки деления бактериальных клеток FtsA и FtsZ самоорганизуются в динамические паттерны цитоскелета». Природа клеточной биологии. 16 (1): 38–46. Дои:10.1038 / ncb2885. ЧВК  4019675. PMID  24316672.
  23. ^ Крупка, Марцин; Роулетт, Вероника В .; Морадо, Дастин; Витрак, Хайди; Шенеманн, Кара; Лю, Цзюнь; Марголин, Уильям (2017-07-11). «Escherichia coli FtsA образует связанные с липидами мини-кольца, которые противодействуют латеральному взаимодействию между протофиламентами FtsZ». Nature Communications. 8: 15957. Дои:10.1038 / ncomms15957. ISSN  2041-1723. ЧВК  5508204. PMID  28695917.
  24. ^ Лара Б., Рико А.И., Петруцелли С., Сантона А., Дюма Дж., Битон Дж., Висенте М., Мингоранс Дж., Массидда О. (2005). «Деление клеток в кокках: локализация и свойства белка FtsA Streptococcus pneumoniae» (PDF). Молекулярная микробиология. 55 (3): 699–711. Дои:10.1111 / j.1365-2958.2004.04432.x. PMID  15660997.
  25. ^ а б Fujita J, Maeda Y, Nagao C, Tsuchiya Y, Miyazaki Y, Hirose M, Mizohata E, Matsumoto Y, Inoue T., Mizuguchi K, Matsumura H (май 2014 г.). «Кристаллическая структура FtsA из Staphylococcus aureus». Письма FEBS. 588 (10): 1879–85. Дои:10.1016 / j.febslet.2014.04.008. PMID  24746687.
  26. ^ Осава М, Эриксон HP (2013). «Деление липосом с помощью простой машины бактериального деления». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 110 (27): 11000–4. Дои:10.1073 / pnas.1222254110. ЧВК  3703997. PMID  23776220.
  27. ^ Анантараман, V; Аравинд, Л. (1 сентября 2004 г.). «Модуль SHS2 является общей структурной темой в функционально разнообразных белковых группах, таких как суперсемейства Rpb7p, FtsA, GyrI и MTH1598 / TM1083». Белки. 56 (4): 795–807. Дои:10.1002 / prot.20140. PMID  15281131.