ГЛЯТ - GLYAT

ГЛЯТ
Идентификаторы
Псевдонимы	ГЛЯТ, ACGNAT, CAT, GAT, глицин-N-ацилтрансфераза
Внешние идентификаторы	OMIM: 607424 MGI: 2147502 ГомолоГен: 64840 Генные карты: ГЛЯТ
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 11 (человек)[1] Группа 11q12.1 Начинать 58,640,426 бп[1] Конец 58,731,974 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 19 (мышь)[2] Группа 19 | 19 А Начинать 12,633,308 бп[2] Конец 12,653,911 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • трансферазная активность • трансферазная активность, перенос ацильных групп • GO: 0001948 связывание с белками • активность глицин N-ацилтрансферазы • глицин-N-бензоилтрансферазная активность Сотовый компонент • митохондриальный матрикс • митохондрия Биологический процесс • ксенобиотический метаболический процесс • метаболический процесс ацил-КоА • метаболический процесс монокарбоновой кислоты • реакция на токсичное вещество • метаболический процесс глицина • бензоил-КоА метаболический процесс Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	10249	107146
Ансамбль	ENSG00000149124	ENSMUSG00000063683
UniProt	Q6IB77	Q91XE0
RefSeq (мРНК)	NM_201648 NM_005838	NM_145935
RefSeq (белок)	NP_005829 NP_964011	NP_666047
Расположение (UCSC)	Chr 11: 58.64 - 58.73 Мб	Chr 19: 12.63 - 12.65 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Глицин-N-ацилтрансфераза, также известный как ГЛЯТ, является фермент который у человека кодируется ГЛЯТ ген.^[5][6]

Функция

Белковые конъюгаты глицин-N-ацилтрансфераза глицин с ацил-КоА субстраты в митохондрии в первую очередь в печени и почках. Фермент глицин-N-ацилтрансфераза участвует в детоксикации широкого спектра ксенобиотик и эндогенный метаболиты. К ним относятся бензойная кислота, соединение, содержащееся во фруктах и ​​овощах и используемое в медицине и пищевых продуктах в качестве консерванта; салициловая кислота, метаболит аспирина; и несколько эндогенных метаболитов. Разнообразие демонстрируется широким спектром ацилглицинов, выделяемых с мочой пациентов с нарушениями метаболизма органических кислот. Дефект глицин-N-ацилтрансферазы еще не был описан, но было продемонстрировано, что существует значительная индивидуальная вариация в способности конъюгации глицина. Изоформа a глицин-N-ацилтрансферазы человека представляет собой белок из 296 аминокислот, транслируемый из варианта 1 сплайсинга транскрипта мРНК. Он кодируется экзонами 2-6 транскрипта мРНК.^[5]

Молекулярный вес

В литературе сообщается, что он составляет примерно 30 кДа,^[6] или примерно 27 кДа.^[7] Прогнозируемый размер 33,9 кДа. Для бычьего фермента указан диапазон размеров от приблизительно 33 кДа до приблизительно 36 кДа (Nandi, 1979, Vessey, 1992, van der Westhuizen, 2000). Предполагаемый размер бычьего GLYAT на основе его последовательности (номер доступа nm: 177486) составляет 33,9 кДа. Это хорошо согласуется с экспериментально определенными размерами^[7][8][9]

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000149124 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000063683 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. «Энтрез Ген: ГЛИАТ-глицин-N-ацилтрансфераза».
6. Мавал Ю. Р., Куреши И. А. (декабрь 1994 г.). «Очистка до гомогенности митохондриальной ацил-коа: глицин-н-ацилтрансферазы из печени человека». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 205 (2): 1373–9. Дои:10.1006 / bbrc.1994.2817. PMID  7802672.
7. ван дер Вестхуизен Ф.Х., Преториус П.Дж., Эразмус Э. (2000). «Использование аланина, глутаминовой кислоты и серина в качестве аминокислотных субстратов для глицин N-ацилтрансферазы». J. Biochem. Мол. Токсикол. 14 (2): 102–9. Дои:10.1002 / (SICI) 1099-0461 (2000) 14: 2 <102 :: AID-JBT6> 3.0.CO; 2-H. PMID  10630424.
8. Нанди Д.Л., Лукас С.В., Вебстер Л.Т. (август 1979 г.). «Бензоил-кофермент А: глицин-N-ацилтрансфераза и фенилацетил-кофермент А: глицин-N-ацилтрансфераза из митохондрий бычьей печени. Очистка и характеристика». J. Biol. Chem. 254 (15): 7230–7. PMID  457678.
9. Келли М., Весси Д.А. (ноябрь 1992 г.). «Структурное сравнение митохондриальных N-ацилтрансфераз аралкил-КоА и арилацетил-КоА». Biochem. J. 288 (1): 315–7. Дои:10.1042 / bj2880315. ЧВК  1132116. PMID  1445276.

дальнейшее чтение

• Webster LT, Siddiqui UA, Lucas SV и др. (1976). «Идентификация отдельных активностей ацил-КоА: глицин и ацил-КоА: L-глутамин-N-ацилтрансферазы в митохондриальных фракциях печени макаки-резус и человека». J. Biol. Chem. 251 (11): 3352–8. PMID  931988.
• Мавал Ю. Р., Куреши И. А. (1994). «Очистка до гомогенности митохондриальной ацил-коа: глицин-н-ацилтрансферазы из печени человека». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 205 (2): 1373–9. Дои:10.1006 / bbrc.1994.2817. PMID  7802672.
• Мавал Ю. Р., Куреши И. А. (1995). «Метод иммунодетекции для количественного определения ацил-КоА: глицин-N-ацилтрансферазы в биологических образцах». Biochem. Мол. Биол. Int. 34 (3): 595–601. PMID  7833837.
• Мерклер Д. Д., Мерклер К. А., Стерн В., Флеминг Ф. Ф. (1996). «Биосинтез амидов жирных кислот: возможная новая роль для альфа-амидирующего фермента пептидилглицина и ацил-кофермента A: глицин N-ацилтрансферазы». Arch. Biochem. Биофизы. 330 (2): 430–4. Дои:10.1006 / abbi.1996.0272. PMID  8660675.
• Мавал Ю., Парадис К., Куреши И.А. (1997). «Профиль развития митохондриальной глицин N-ацилтрансферазы в печени человека». J. Pediatr. 130 (6): 1003–7. Дои:10.1016 / S0022-3476 (97) 70293-2. PMID  9202629.
• ван дер Вестхуизен Ф.Х., Преториус П.Дж., Эразмус Э. (2000). «Использование аланина, глутаминовой кислоты и серина в качестве аминокислотных субстратов для глицин N-ацилтрансферазы». J. Biochem. Мол. Токсикол. 14 (2): 102–9. Дои:10.1002 / (SICI) 1099-0461 (2000) 14: 2 <102 :: AID-JBT6> 3.0.CO; 2-H. PMID  10630424.
• Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Создание и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 99 (26): 16899–903. Дои:10.1073 / pnas.242603899. ЧВК  139241. PMID  12477932.
• SCHACHTER D, TAGGART СП (2003). «Глицин N-ацилаза: очистка и свойства». J. Biol. Chem. 208 (1): 263–75. PMID  13174534.
• Сузуки Ю., Ямасита Р., Широта М. и др. (2004). «Сравнение последовательностей генов человека и мыши выявляет гомологичную блочную структуру в промоторных областях». Genome Res. 14 (9): 1711–8. Дои:10.1101 / гр.2435604. ЧВК  515316. PMID  15342556.
• Герхард Д.С., Вагнер Л., Фейнгольд Е.А. и др. (2004). «Статус, качество и расширение проекта NIH полноразмерной кДНК: Коллекция генов млекопитающих (MGC)». Genome Res. 14 (10B): 2121–7. Дои:10.1101 / гр.2596504. ЧВК  528928. PMID  15489334.

внешняя ссылка

• ГЛЯТ расположение человеческого гена в Браузер генома UCSC.
• ГЛЯТ детали человеческого гена в Браузер генома UCSC.