Оксикислота оксидаза (гликолат оксидаза) 1 - Hydroxyacid oxidase (glycolate oxidase) 1 - Wikipedia

HAO1
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 2NZL, 2RDT, 2РДУ, 2RDW, 2W0U
Идентификаторы
Псевдонимы	HAO1, GOX, GOX1, HAOX1, оксикислота оксидаза (гликолат оксидаза) 1, оксикислота оксидаза 1
Внешние идентификаторы	OMIM: 605023 MGI: 96011 ГомолоГен: 6578 Генные карты: HAO1
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 20 (человек)[1] Группа 20п12.3 Начинать 7,882,985 бп[1] Конец 7,940,458 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 2 (мышь)[2] Группа 2 F2 | 2 65,65 см Начинать 134,497,361 бп[2] Конец 134,554,368 бп[2]
Генная онтология Молекулярная функция • (S) оксидазная активность -2-гидроксикислоты • Активность оксидазы среднецепочечных (S) -2-гидроксикислот • оксидоредуктазная активность • активность оксидазы длинноцепочечной (S) -2-гидрокси-длинноцепочечной кислоты • Связывание FMN • рецепторное связывание • каталитическая активность • активность оксидазы очень длинноцепочечных (S) -2-гидроксикислот • глиоксилатоксидазная активность • гликолатоксидазная активность Сотовый компонент • пероксисома • пероксисомальный матрикс • цитозоль Биологический процесс • альфа-окисление жирных кислот • окислительно-восстановительный процесс • ответ на окислительный стресс • катаболический процесс гликолата • клеточный процесс обмена азотистых соединений • белок нацелен на пероксисому Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	54363	15112
Ансамбль	ENSG00000101323	ENSMUSG00000027261
UniProt	Q9UJM8	Q9WU19
RefSeq (мРНК)	NM_017545	NM_010403
RefSeq (белок)	NP_060015	NP_034533
Расположение (UCSC)	Chr 20: 7,88 - 7,94 Мб	Chr 2: 134,5 - 134,55 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Оксикислота оксидаза (гликолат оксидаза) 1 это белок что у человека кодируется HAO1 ген.^[5]

Функция

Этот ген - один из трех родственных генов, у которых есть 2-гидроксикислота оксидаза активность, но различается по аминокислотной последовательности кодируемого белка, тканевой экспрессии и предпочтению субстрата. Субклеточное расположение кодируемого белка - это пероксисома. В частности, этот ген экспрессируется в первую очередь в печени и поджелудочной железе, и кодируемый белок наиболее активен в гликолят, двухуглеродная подложка. Гликолят оксидаза окисляет гликолевую кислоту до глиоксилата, а также может окислять глиоксилат до оксалат. Эти реакции являются ключевыми в токсичности отравление этиленгликолем.^[6]

Белок также активен в отношении 2-гидроксижирных кислот. Транскрипт, обнаруженный на высоких уровнях в поджелудочной железе, может представлять собой альтернативно сплайсинговую форму или использование множественных, близких к консенсусу, предшествующих полиаденилирование сайт.^[5]

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000101323 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000027261 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. «Энтрез Ген: оксикислота оксидаза (гликолат оксидаза) 1».
6. Вульф, Алан Д.; Виншоу-Борис, Энтони; Ринальдо, Пьеро; Леви, Харви Л. (март 1992 г.). «Преднамеренное инфантильное отравление этиленгликолем, проявляющееся как наследственное нарушение обмена веществ». Журнал педиатрии. 120 (3): 421–424. Дои:10.1016 / s0022-3476 (05) 80910-2. ISSN  0022-3476. PMID  1538289.

дальнейшее чтение

• Бурхис Дж. М., Виньо С., Пьетранкоста Н., Геритт Ф., Генар Д., Ледерер Ф., Линдквист И. (2009). «Структура гликолатоксидазы человека в комплексе с ингибитором 4-карбокси-5- (4-хлорфенил) сульфанил-1,2,3-тиадиазол». Acta Crystallographica Раздел F. 65 (Пт 12): 1246–53. Дои:10.1107 / S1744309109041670. ЧВК  2802872. PMID  20054120.
• Джонс Дж. М., Моррелл Дж. К., Гулд С. Дж. (2000). «Идентификация и характеристика HAOX1, HAOX2 и HAOX3, трех пероксисомальных 2-оксикислотных оксидаз человека». Журнал биологической химии. 275 (17): 12590–7. Дои:10.1074 / jbc.275.17.12590. PMID  10777549.
• Мюррей М.С., Холмс Р.П., Лоутер В.Т. (2008). «Движение активного сайта и петли 4 в гликолатоксидазе человека: влияние на субстратную специфичность и дизайн лекарств». Биохимия. 47 (8): 2439–49. Дои:10.1021 / bi701710r. ЧВК  2683390. PMID  18215067.
• Лан С., Ван Х, Цзян Х, Мао Х, Лю Х, Чжан Х, Ху И, Сян Л, Юань З (2003). «Прямое взаимодействие между α-актинином и вирусом гепатита С NS5B». Письма FEBS. 554 (3): 289–94. Дои:10.1016 / S0014-5793 (03) 01163-3. PMID  14623081. S2CID  83505835.
• Уильямс Э., Крегин Д., Рамсби Г. (2000). «Идентификация и экспрессия кДНК гликолатоксидазы человека». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура и экспрессия гена. 1493 (1–2): 246–8. Дои:10.1016 / s0167-4781 (00) 00161-5. PMID  10978532.
• Пеннати А., Гадда Г. (2011). «Стабилизация промежуточного продукта в окислительной полуреакции гликолят оксидазы печени человека». Биохимия. 50 (1): 1–3. Дои:10.1021 / bi101387w. PMID  21141873.
• Винно С., Пьетранкоста Н., Уильямс Э.Л., Рамсби Г., Ледерер Ф. (2007). «Очистка и характеристика рекомбинантной гликолят оксидазы печени человека». Архивы биохимии и биофизики. 465 (2): 410–6. Дои:10.1016 / j.abb.2007.06.021. PMID  17669354.
• Danpure CJ (2005). «Первичная гипероксалурия: от генных дефектов к дизайнерским наркотикам?». Нефрологическая диализная трансплантация. 20 (8): 1525–1529. Дои:10.1093 / ndt / gfh923. PMID  15956068.
• Хан С., Ли К.М., Пак С.К., Ли Дж. Э., Ан Х. С., Шин Х.Й., Кан Х. Дж., Ку Х. Х., Со Дж. Дж., Чой Дж. Э., Ан Ё, Кан Д. (2010). «Полногеномное ассоциативное исследование острого лимфобластного лейкоза у детей в Корее». Исследование лейкемии. 34 (10): 1271–4. Дои:10.1016 / j.leukres.2010.02.001. PMID  20189245.

Эта статья включает текст из Национальная медицинская библиотека США, который находится в всеобщее достояние.