Кинезин 13 - Kinesin 13

В Кинезин-13 Семья являются подсемейством моторные белки известный как кинезины. Большинство кинезинов транспортируют материалы или грузы по клетке во время движения. микротрубочка полимер треков с помощью АТФ-гидролиз -созданная энергия.

Структура

Их легко идентифицировать по трем типичным структурным компонентам, включая высококонсервативный структурный домен, каталитическое ядро ​​и сайты связывания микротрубочек. Семейство кинезинов-13, в отличие от других кинезинов, имеет внутренний моторный домен. Первоначально они были названы КИФ-М из-за уникального расположения каталитического ядра в середине полипептид между N-концевой глобулярный домен и C-терминал стебель, но они действительно особенные из-за своей универсальности. Молекулярный механизм семейства кинезинов-13 менее понятен, чем другие классы кинезинов, моторные домены которых находятся на одном или другом конце молекулы. Они способны путешествовать как в минус, так и в плюс. микротрубочки тогда как большинство двигателей однонаправленные. Таким образом, они могут каталитически деполимеризовать микротрубочка с обоих концов, что делает процесс очень эффективным.

Точный механизм деполимеризации микротрубочек, активируемых кинезином-13, остается неясным, однако недавние биохимические и структурные исследования выявили некоторые более подробные классовые особенности, позволяющие исследователям сформулировать модель.[1]) Белок сначала контактирует с боковой стенкой микротрубочки. Это нестабильное взаимодействие, поскольку выпуклая поверхность каталитического ядра не соответствует плоской поверхности прямой микротрубочки. протофиламент. Стерическое препятствие между шейкой молекулы и соседним протофиламентом дополнительно препятствует полному контакту между белком и микротрубочкой и способствует только одномерному распространение по микротрубочке. В это время протеин карман для связывания нуклеотидов находится в открытом состоянии, так что конструкция не гидролизующий АТФ. Когда мотор достигает конца микротрубочки, протофиламент самопроизвольно изгибается, позволяя мотору полностью контактировать с микротрубочкой. тубулин подразделение. Больше молекул MCAK коллективно связываются с изогнутой областью, что подтверждает теорию о том, что они не отслаивают микротрубочку активно, но терпеливо ждут, пока она примет эту изогнутую конформацию. Они стабилизируют изогнутую конформацию, связываясь с концом микротрубочки, а затем катализируют деполимеризацию.

Функции во время митоза

Основная функция митоза - разделение реплицированных сестринские хроматиды, и это частично достигается во время анафаза A, когда «микротрубочки кинетохор (или kMTs)», которые связывают сестринские хроматиды с противоположными полюсами веретена, укорачиваются за счет деполимеризации, оказывая силы на хроматиды, которые притягивают их к полюсам. В Дрозофила есть свидетельства того, что сестринские хроматиды перемещаются к противоположным полюсам веретена посредством «механизма потока пакмана, зависимого от кинезина-13», в котором одна изоформа кинезина-13, KLP59c, локализованная в кинетохорах, способствует деполимеризации конца kMT, обращенного к хроматиде ( pacman), тогда как вторая изоформа кинезина-13, KLP10A, локализованная на полюсах веретена, способствует деполимеризации противоположного конца kMT, обращенного к полюсам (поток) [2]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Огава Т., Нитта Р., Окада Ю., Хирокава Н. (февраль 2004 г.). «Общий механизм для дестабилизаторов микротрубочек - кинезины типа M стабилизируют скручивание протофиламента, используя шейку и петли, специфичные для класса». Клетка. 116 (4): 591–602. Дои:10.1016 / S0092-8674 (04) 00129-1. PMID  14980225.
  2. ^ Rogers GC, Rogers SL, Schwimmer TA, Ems-McClung SC, Walczak CE, Vale RD, Scholey JM, Sharp DJ (январь 2004 г.). «Два митотических кинезина взаимодействуют, чтобы управлять разделением сестринских хроматид во время анафазы». Природа. 427 (6972): 364–70. Дои:10.1038 / природа02256. PMID  14681690.

внешняя ссылка