Белковая субъединица - Protein subunit

Оказание HLA-A11 показывая α (продукт гена A * 1101) и β (микроглобин бета-2) субъединицы. Этот рецептор имеет связанный пептид (в карман для переплета ) гетерологичного происхождения, который также способствует функционированию.

В структурная биология, а субъединица белка представляет собой единственную белковую молекулу, которая собирается (или "сборные конструкции") с другими белковыми молекулами с образованием белковый комплекс. Некоторые встречающиеся в природе белки имеют относительно небольшое количество субъединиц и поэтому описываются как олигомерный, Например гемоглобин или ДНК-полимераза. Другие могут состоять из очень большого количества субъединиц и поэтому описываются как мультимерный, Например микротрубочки и другие цитоскелет белки. Субъединицы мультимерного белка могут быть идентичными, гомологичный или совершенно разные и посвященные разным задачам.

В некоторых белковых ансамблях одна субъединица может быть «каталитической субъединицей», которая ферментативно катализирует реакция, тогда как «регуляторная субъединица» будет способствовать или ингибировать активность. Несмотря на то что теломераза имеет теломераза обратная транскриптаза как каталитическая субъединица, регуляция осуществляется факторами вне белка.[1] Фермент, состоящий как из регуляторных, так и из каталитических субъединиц при сборке, часто называют холоэнзим. Например, фосфоинозитид-3-киназа класса I состоит из каталитической субъединицы p110 и регуляторной субъединицы p85.[2] Один блок состоит из одного полипептид цепь. Полипептидная цепь имеет один ген кодирует его - это означает, что белок должен иметь один ген для каждой уникальной субъединицы.

Субъединица часто обозначается греческой или римской буквой, а номера субъединицы этого типа в белке обозначаются нижним индексом. Например, АТФ-синтаза имеет тип субъединицы, называемый α. Три из них присутствуют в молекуле АТФ-синтазы и поэтому обозначаются как α3. Также могут быть указаны более крупные группы субъединиц, например α3β3-гексамер и с-кольцо.

Субъединичные вакцины

А субъединичная вакцина представляет антиген для иммунной системы без введения вирусных частиц, целиком или иным образом. Один из методов получения включает выделение определенного белка из вируса и его введение. Слабость этого метода заключается в том, что изолированные белки могут быть денатурированы и затем будут ассоциированы с антителами, отличными от желаемых антител. Второй метод создания субъединичной вакцины включает помещение гена антигена из целевого вируса или бактерии в другой вирус (вирусный вектор), дрожжи (дрожжевой вектор), как в случае вакцины против гепатита В.[3] или аттенуированная бактерия (бактериальный вектор) для создания рекомбинантного вируса или бактерий, служащих важным компонентом рекомбинантная вакцина (так называемая рекомбинантная субъединичная вакцина). Геномно модифицированный рекомбинантный вектор будет экспрессировать антиген. Антиген (одна или несколько субъединиц белка) извлекается из вектора.[4] Так же, как и высокоэффективные субъединичные вакцины, антиген, продуцируемый рекомбинантным вектором, не представляет для пациента риска практически никакого риска. Это тип вакцины, которая в настоящее время используется от гепатита B,[5] и он популярен в экспериментах, поскольку используется для разработки новых вакцин против трудно вакцинируемых вирусов, таких как эболавирус и ВИЧ.[6]

Vi капсульная полисахаридная вакцина (ViCPS) - еще одна субъединичная вакцина (содержит сигнатурный полисахарид, связанный с капсульным антигеном Vi), в данном случае против брюшной тиф вызвано тифизеротипом сальмонелл.[7] Ее также называют конъюгированной вакциной, в которой полисахаридный антиген ковалентно присоединен к белку-носителю для Т-клеточно-зависимой вакцины. обработка антигена (с использованием MHC II).[8]

Смотрите также

использованная литература

  1. ^ Даниэль М., Пик Г.В., Толлефсбол ТО (2012). «Регулирование каталитической субъединицы теломеразы человека (hTERT)». Ген. 498 (2): 135–46. Дои:10.1016 / j.gene.2012.01.095. ЧВК  3312932. PMID  22381618.
  2. ^ Карпентер К.Л., Дакворт Британская Колумбия, Оже К.Р., Коэн Б., Шаффхаузен Б.С., Кэнтли Л.С. (ноябрь 1990 г.). «Очистка и характеристика фосфоинозитид-3-киназы из печени крысы». J. Biol. Chem. 265 (32): 19704–11. PMID  2174051.
  3. ^ «Рекомбивакс». Получено 5 мая, 2013.
  4. ^ «Рекомбивакс». Получено 5 мая, 2013.
  5. ^ «Рекомбивакс». Получено 5 мая, 2013.
  6. ^ Департамент ветеринарии и микробиологии Университета Аризоны В архиве 2003-06-10 на Wayback Machine Вакцина Джанет М. Деккер, доктор философии
  7. ^ Мануэла Раффателлу, Даниэла Чесса, Р. Пол Уилсон, Ричард Дусольд, Сальваторе Рубино, Андреас Дж. Боймлер (июнь 2005 г.). «Капсульный антиген Vi Salmonella enterica серотипа Typhi снижает Toll-подобную рецепторно-зависимую экспрессию интерлейкина-8 в слизистой оболочке кишечника». Заразить. Иммунная. 73 (6). С. 3367–74. Дои:10.1128 / IAI.73.6.3367-3374.2005.CS1 maint: использует параметр авторов (ссылка на сайт)
  8. ^ Бренда А. Уилсон, Эбигейл А. Салиерс, Дикси Д. Уитт, Малкольм Э. Винклер. Бактериальный патогенез, молекулярный подход, третье издание. ASM Press, Американское общество микробиологии, 1752 N St. NW, Вашингтон, округ Колумбия, 20036-2904, год авторского права = 2011.CS1 maint: использует параметр авторов (ссылка на сайт)
  • Дилип Гор; Рича Пандит (2011). «Идентификация in silico антигенов клеточной поверхности у Neisseria meningitidis». Биозеркало. 2: 1–5.