L-ксилулозоредуктаза - L-xylulose reductase
| L-ксилулозоредуктаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Тетрамер L-ксилулозоредуктазы, человек | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 1.1.1.10 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
| дикарбонил / L-ксилулозоредуктаза | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||
| Идентификаторы | |||||||
| Символ | DCXR | ||||||
| Ген NCBI | 51181 | ||||||
| HGNC | 18985 | ||||||
| OMIM | 608347 | ||||||
| RefSeq | NM_016286 | ||||||
| UniProt | Q7Z4W1 | ||||||
| Прочие данные | |||||||
| Номер ЕС | 1.1.1.10 | ||||||
| Locus | Chr. 17 q25.3 | ||||||
| |||||||
Дикарбонил / L-ксилулозоредуктаза, также известен как карбонилредуктаза II, является фермент что у человека кодируется DCXR ген расположен на хромосома 17.
Структура
Ген DCXR кодирует мембрану белок который имеет размер примерно 34 кДа и состоит из 224 аминокислот. Белок высоко экспрессируется в почках и локализуется на цитоплазматической мембране.[1]
Функция
DCSR катализирует восстановление нескольких L-ксилилозы, а также ряда пентоз, тетроз, триоз, альфа-дикарбонильных соединений. Фермент участвует в углеводном обмене, метаболизме глюкозы, уронатный цикл и может играть роль в абсорбции воды и осморегуляции клеток в проксимальных почечных канальцах, производя ксилит.[2]
В энзимология, L-ксилулозоредуктаза (EC 1.1.1.10 ) является фермент это катализирует то химическая реакция
- ксилит + НАДФ+ L-ксилулоза + НАДФН + Н+
Таким образом, два субстраты этого фермента ксилит и НАДФ+, а его 3 продукты находятся L-ксилулоза, НАДФН, и ЧАС+.
Этот фермент принадлежит к суперсемейству короткоцепочечных оксидоредуктазы, особенно те, которые действуют на группу CH-OH донора с NAD+ или НАДФ+ как акцептор. В систематическое название этого класса ферментов ксилит: НАДФ+ 2-оксидоредуктаза (образующая L-ксилулозу).
Клиническое значение
Недостаток отвечает за пентозурия. Недостаточность активности L-ксилулозоредуктазы вызывает врожденная ошибка обмена веществ заболевание, характеризующееся чрезмерной экскрецией L-ксилулозы с мочой.
Сверхэкспрессия и эктопическая экспрессия белка могут быть связаны с аденокарцинома простаты.[3]
использованная литература
- ^ Накагава Дж., Исикура С., Асами Дж., Исаджи Т., Усами Н., Хара А., Сакураи Т., Цуритани К., Ода К., Такахаши М., Ёсимото М., Оцука Н., Китамура К. (2002). «Молекулярная характеристика дикарбонил / L-ксилулозоредуктазы млекопитающих и ее локализация в почках». J. Biol. Chem. 277 (20): 17883–91. Дои:10.1074 / jbc.M110703200. PMID 11882650.
- ^ Чжао Х.Т., Эндо С., Ишикура С., Чунг Р., Хогг П.Дж., Хара А., Эль-Каббани О. (2009). «Анализ структуры / функции критической дисульфидной связи в активном центре L-ксилулозоредуктазы». Cell. Мол. Life Sci. 66 (9): 1570–9. Дои:10.1007 / s00018-009-9065-у. PMID 19337691. S2CID 8332906.
- ^ Чо-Вега Дж. Х., Цавачидис С., До К. А., Накагава Дж., Медейрос Л. Дж., Макдоннелл Т. Дж. (2007). «Дикарбонил / L-ксилулозоредуктаза: потенциальный биомаркер, идентифицированный с помощью серийного микродиссекционного микродиссекции с помощью лазерного захвата, экспрессии гена аденокарциномы простаты человека». Cancer Epidemiol. Биомаркеры Назад. 16 (12): 2615–22. Дои:10.1158 / 1055-9965.EPI-07-0684. PMID 18086765.
внешние ссылки
- L-ксилулоза + редуктаза в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
| Эта EC 1.1.1 фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |