Семья лямбда холина - Lambda holin family

В Лямбда Холин S (λ Холин) Семья (ТК № 1.Е.2 ) представляет собой группу интегральных белков-переносчиков мембран, принадлежащих к Надсемейство Холинов III.[1] Члены этого семейства обычно состоят из трех характерных трансмембранные сегменты (ТМС) и в среднем состоят из 110 аминоацильных остатков (а.к.). Репрезентативный список членов, принадлежащих к этой семье, можно найти в База данных классификации транспортеров.

Лямбда Холин S

Лямбда-холин S (лизисный белок S фага лямбда, холин S105; ТК № 1.Е.2.1.1 ) является прототипом для холины I класса. Он имеет 3 TMS с N-концом в периплазма и C-конец в цитоплазма. Его последовательность кодонов из 107 кодирует два белка с противоположными функциями, холин S105 и ингибитор холина S107. Последний белок, S107, представляет собой 2-аминокислотное удлинение первого белка, S105, из-за другого сайта инициации трансляции (M1-K2-M3 по сравнению с M3). Катионная аминокислота в положении 2 в значительной степени отвечает за ингибирующий эффект S107. Отношение S105 к S107 влияет на время фаговой лямбда-индуцированной лизис клеток. Было показано, что высокогидрофильные С-концевые домены холинов (например, лямбда S105) локализованы в цитоплазме и служат регуляторными доменами. Подобно удлинению 2 N-концевой аминокислоты в S107, они влияют на время лизиса с помощью механизма, зависимого от заряда.[2][3][4]

Механизм

Экспрессия холина S в точно запланированное время после фаговой инфекции прекращает дыхание и позволяет высвобождать муралитический фермент эндолизин, который гидролизует клеточная стенка. Точечные мутации в гене S, предотвращающие летальность, изменяют TMS 1 и 2 и соединительную петлю. TMS 2 особенно важен для работы. Для сборки пор был предложен трехступенчатый механизм (мономер → димер → олигомерная пора).[5] S105 (холин) и S107 (ингибитор) образуют абортивный димер. Только когда продукция S105 превышает продукцию S107 (что происходит в определенное время развития), в мембране бактериальной клетки появляются функциональные дыры.[5]

Холины регулируют продолжительность цикла заражения хвостатых. фаги (caudovirales ) путем олигомеризации с образованием летальных дыр в цитоплазматической мембране в то время, которое определяется их первичной структурой. Савва и др. (2008) б / у электронная микроскопия и одночастичный анализ для характеристики структур, образованных бактериофаг лямбда холин (S105) in vitro.[6] В неионогенном или легком цвиттерионный детергенты, очищенный S105, но не вариант S105A52V с дефектом лизиса, образовывали кольца по меньшей мере двух классов размеров, наиболее распространенные из которых имеют внутренний и внешний диаметры 8,5 и 23 нм соответственно и содержат приблизительно 72 мономера S105. Высота этих колец, 4 нм, точно соответствует толщине липидный бислой. Центральный канал имеет беспрецедентный размер для каналов, образованных интегральными мембранными белками, что согласуется с неспецифической природой холин-опосредованной проницаемости мембраны. S105, присутствующий в солюбилизированных детергентом кольцах и в перевернутых мембранных везикулах, показал сходную чувствительность к протеолизу и цистеин-специфическим модификациям, предполагая, что кольца представляют собой летальные дыры, образованные S105 для прекращения цикла инфекции и инициации лизиса.[6]

Гомологи

А гомолог λ холина S из лизогенных Xenorhabdus nematophila, хол-1 (ТК № 1.Е.2.1.4 ), как было показано, является функциональным холином. При клонировании в дикий тип Кишечная палочка, он вызывает гемолиз из-за высвобождения гемолизина SheA.[7] Другой холин (холин фага H-19B) кодируется геном, связанным с геном Shiga-подобного токсина I E. coli.[8] Таким образом, оказывается, что холины могут экспортировать различные токсины, а также автолизины.

Отверстия, образованные S105, имеют средний диаметр 340 нм, а некоторые превышают 1 микрон. Большинство клеток имеют только одно отверстие неправильной формы, расположенное в мембране случайным образом, независимо от его размера.[9] Во время λ-инфекции S105 безвредно накапливается в мембране, пока не образует единственное отверстие неправильной формы, высвобождая эндолизин из цитоплазмы, что приводит к лизису в течение нескольких секунд. Используя функциональное слияние S105-GFP, было продемонстрировано, что белок равномерно накапливается в мембране, а затем в течение 1 минуты он образует агрегаты во время летальности. Таким образом, как бактериородопсин, белок накапливается, пока не достигнет критической концентрации для зародышеобразования.[10]

Смотрите также

дальнейшее чтение

  • Agu, Chukwuma A .; Кляйн, Рейнхард; Ленглер, Йоханнес; Шильхер, Франц; Грегор, Вольфганг; Петербауэр, Томас; Бласи, Удо; Лосось, Брайан; Гюнцбург, Вальтер Х. (2007). «Токсины, кодируемые бактериофагами: белок лямбда-холин вызывает каспазно-независимую неапоптотическую гибель эукариотических клеток». Клеточная микробиология. 9 (7): 1753–1765. Дои:10.1111 / j.1462-5822.2007.00911.x. PMID  17346308. S2CID  29678720.
  • Barenboim, M .; Chang, C. Y .; Хадж, Ф .; Янг, Р. (1999). «Характеристика двойного стартового мотива гена холина класса II». Молекулярная микробиология. 32 (4): 715–727. Дои:10.1046 / j.1365-2958.1999.01385.x. PMID  10361276. S2CID  27367693.
  • Bläsi, U .; Fraisl, P .; Chang, C. Y .; Zhang, N .; Янг, Р. (1999). «С-концевая последовательность лямбда холина составляет цитоплазматический регуляторный домен». Журнал бактериологии. 181 (9): 2922–2929. Дои:10.1128 / jb.181.9.2922-2929.1999. ЧВК  93738. PMID  10217787.
  • Уайт, Ребекка; Тран, трамвай Ань Т .; Dankenbring, Chelsey A .; Дитон, Джон; Янг, Ry (2010). «N-концевой трансмембранный домен лямбда S необходим для холиновой, но не антихолиновой функции». Журнал бактериологии. 192 (3): 725–733. Дои:10.1128 / JB.01263-09. ЧВК  2812449. PMID  19897658.

Рекомендации

  1. ^ Reddy, Bhaskara L .; Сайер, Милтон Х. (1 ноября 2013 г.). «Топологический и филогенетический анализ семейств и суперсемейств бактериальных холинов». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны. 1828 (11): 2654–2671. Дои:10.1016 / j.bbamem.2013.07.004. ISSN  0006-3002. ЧВК  3788059. PMID  23856191.
  2. ^ Gründling, A .; Smith, D. L .; Bläsi, U .; Янг, Р. (2000-11-01). «Димеризация между холином и ингибитором холина фага лямбда». Журнал бактериологии. 182 (21): 6075–6081. Дои:10.1128 / jb.182.21.6075-6081.2000. ISSN  0021-9193. ЧВК  94741. PMID  11029427.
  3. ^ Gründling, A .; Bläsi, U .; Янг, Р. (2000-11-01). «Генетический и биохимический анализ взаимодействия димеров и олигомеров лямбда-холина». Журнал бактериологии. 182 (21): 6082–6090. Дои:10.1128 / jb.182.21.6082-6090.2000. ISSN  0021-9193. ЧВК  94742. PMID  11029428.
  4. ^ Gründling, A .; Bläsi, U .; Янг, Р. (2000-01-14). «Биохимические и генетические доказательства трех трансмембранных доменов холина класса I, лямбда S». Журнал биологической химии. 275 (2): 769–776. Дои:10.1074 / jbc.275.2.769. ISSN  0021-9258. PMID  10625606.
  5. ^ а б Graschopf, A .; Бляси, У. (1 июля 1999 г.). «Функциональная сборка холина лямбда S требует периплазматической локализации его N-конца». Архив микробиологии. 172 (1): 31–39. Дои:10.1007 / s002030050736. ISSN  0302-8933. PMID  10398749. S2CID  19482183.
  6. ^ а б Savva, Christos G .; Дьюи, Джилл С .; Дитон, Джон; Уайт, Ребекка Л .; Ударил, Дуглас К .; Хольценбург, Андреас; Янг, Рожь (2008-08-01). «Холин бактериофага лямбда образует кольца большого диаметра». Молекулярная микробиология. 69 (4): 784–793. Дои:10.1111 / j.1365-2958.2008.06298.x. ISSN  1365-2958. ЧВК  6005192. PMID  18788120.
  7. ^ Бриллар, Жюльен; Бойе-Джильо, Мари Элен; Боэмэре, Ноэль; Живаудан, Ален (21 января 2003 г.). «Характеристика локуса холина лизогенного Xenorhabdus nematophila и его участие в гемолитическом фенотипе Escherichia coli SheA». Письма о микробиологии FEMS. 218 (1): 107–113. Дои:10.1016 / s0378-1097 (02) 01139-4. ISSN  0378-1097. PMID  12583905.
  8. ^ Neely, M. N .; Фридман, Д. И. (1 июня 1998 г.). «Функциональный и генетический анализ регуляторных областей колифага H-19B: расположение генов шига-подобного токсина и лизиса предполагает роль функций фага в высвобождении токсина» (PDF). Молекулярная микробиология. 28 (6): 1255–1267. Дои:10.1046 / j.1365-2958.1998.00890.x. HDL:2027.42/74784. ISSN  0950-382X. PMID  9680214. S2CID  1414516.
  9. ^ Дьюи, Джилл С .; Savva, Christos G .; Уайт, Ребекка Л .; Вита, Станислав; Хольценбург, Андреас; Янг, Ry (02.02.2010). «Отверстия микронного размера завершают цикл заражения фагом». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 107 (5): 2219–2223. Bibcode:2010PNAS..107.2219D. Дои:10.1073 / pnas.0914030107. ISSN  1091-6490. ЧВК  2836697. PMID  20080651.
  10. ^ Уайт, Ребекка; Тиба, Синобу; Панг, Тинг; Дьюи, Джилл С .; Savva, Christos G .; Хольценбург, Андреас; Польяно, Кит; Янг, Ry (11 января 2011). «Холин срабатывает в реальном времени». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 108 (2): 798–803. Bibcode:2011PNAS..108..798W. Дои:10.1073 / pnas.1011921108. ISSN  1091-6490. ЧВК  3021014. PMID  21187415.

По состоянию на 10 марта 2016 г. эта статья полностью или частично взята из База данных классификации транспортеров (TCDB). Владелец авторских прав лицензировал контент таким образом, чтобы разрешить повторное использование в соответствии с CC BY-SA 3.0 и GFDL. Все соответствующие условия должны быть соблюдены. Исходный текст был в "1.E.2 Семейство Lambda Holin S (λ Holin)"