Опин дегидрогеназа - Opine dehydrogenase

опиндегидрогеназа
Идентификаторы
Номер ЕС	1.5.1.28
Количество CAS	108281-02-3
Базы данных
IntEnz	Просмотр IntEnz
БРЕНДА	BRENDA запись
ExPASy	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	Запись в KEGG
MetaCyc	метаболический путь
ПРИАМ	профиль
PDB структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология	AmiGO / QuickGO
Поиск ЧВК статьи PubMed статьи NCBI белки

В энзимология, опиндегидрогеназа (EC 1.5.1.28 ) является фермент который катализирует в химическая реакция

(2S) -2 - {[1- (R) -карбоксиэтил] амино} пентаноат + НАД⁺ + H₂О ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ L-2-аминопентановая кислота + пируват + НАДН + Н⁺

3 субстраты этого фермента представляют собой [[(2S) -2 - {[1- (R) -карбоксиэтил] амино} пентаноат]], НАД⁺, и ЧАС₂О, а его 4 товары находятся L-2-аминопентановая кислота, пируват, НАДН, и ЧАС⁺.

Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктазы особенно те, которые действуют на группу доноров CH-NH с НАД + или НАДФ + в качестве акцептора. В систематическое название этого класса ферментов (2S) -2 - {[1- (R) -карбоксиэтил] амино} пентаноат: НАД + оксидоредуктаза (образующий L-аминопентаноат). Другие широко используемые имена включают (2S) -2 - {[1- (R) -карбоксиэтил] амино} пентаноатдегидрогеназа (NAD +,, и L-аминопентаноат образующий).

Рекомендации

• Асано Ю., Ямагути К., Кондо К. (1989). «Новая НАД + -зависимая опиндегидрогеназа из штамма 1С Arthrobacter sp». J. Bacteriol. 171 (8): 4466–71. ЧВК  210226. PMID  2753861.
• Дайри Т., Асано И. (1995). «Клонирование, нуклеотидное секвенирование и экспрессия гена опиндегидрогеназы из штамма 1C Arthrobacter sp.». Appl. Environ. Микробиол. 61 (8): 3169–71. ЧВК  167592. PMID  7487048.
• Като Й, Ямада Х, Асано Й (1996). "Стереоселективный синтез вторичных аминокарбоновых кислот опинового типа новым ферментом опиндегидрогеназой. Использование рекомбинантных ферментов". J. Mol. Катал., Фермент В. 1 (3–6): 151–160. Дои:10.1016/1381-1177(95)00011-9.