PRKAR2B - PRKAR2B

PRKAR2B
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 3TNP, 3TNQ, 4WBB, 4X6Q
Идентификаторы
Псевдонимы	PRKAR2B, PRKAR2, RII-BETA, протеинкиназа цАМФ-зависимая регуляторная субъединица бета типа II
Внешние идентификаторы	OMIM: 176912 MGI: 97760 ГомолоГен: 37666 Генные карты: PRKAR2B
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 7 (человек)[1] Группа 7q22.3 Начинать 107,044,705 бп[1] Конец 107,161,811 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 12 (мышь)[2] Группа 12 | 12 A3 Начинать 31,958,476 бп[2] Конец 32,061,296 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • связывание нуклеотидов • специфическое связывание белкового домена • связывание каталитической субъединицы протеинкиназы А • связывание цАМФ • активность регулятора цАМФ-зависимой протеинкиназы • активность ингибитора цАМФ-зависимой протеинкиназы • связывание протеинкиназы • связывание убиквитин-протеин-лигазы • GO: 0001948 связывание с белками • Активность 3 ', 5'-циклической-GMP фосфодиэстеразы • киназная активность Сотовый компонент • цитоплазма • цитозоль • центросома • мембрана • клеточная мембрана • дендритный позвоночник • ресничное основание • дендритный вал • тело нейрональной клетки • дендрит • перинуклеарная область цитоплазмы • митохондриальная внутренняя мембрана • мембранный плот • цАМФ-зависимый протеинкиназный комплекс • внеклеточная экзосома • постсинапс • глутаматергический синапс Биологический процесс • регуляция фосфорилирования белков • активация активности протеинкиназы А • GO: 0007243 внутриклеточная передача сигнала • ответ на антипсихотический препарат • клеточный ответ на стимул глюкагона • коагуляция крови • учусь • отрицательная регуляция активности цАМФ-зависимой протеинкиназы • метаболический процесс жирных кислот • G2 / M переход митотического клеточного цикла • ответ на клозапин • почечный водный гомеостаз • регуляция активности протеинкиназы • стыковка цилиарного базального тела • регуляция G2 / M перехода митотического клеточного цикла • cGMP-опосредованная передача сигналов • модуляция химической синаптической передачи • фосфорилирование Источники:Амиго / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	5577	19088
Ансамбль	ENSG00000005249 ENSG00000284096	ENSMUSG00000002997
UniProt	P31323	P31324
RefSeq (мРНК)	NM_002736	NM_011158 NM_001364407 NM_001364408
RefSeq (белок)	NP_002727 NP_002727.2	NP_035288 NP_001351336 NP_001351337
Расположение (UCSC)	Chr 7: 107.04 - 107.16 Мб	Chr 12: 31.96 - 32.06 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

ЦАМФ-зависимая регуляторная субъединица бета-протеинкиназы типа II является фермент что у людей кодируется PRKAR2B ген.^[5][6]

Функция

цАМФ представляет собой сигнальную молекулу, важную для множества клеточных функций. цАМФ оказывает свое действие, активируя цАМФ-зависимая протеинкиназа (PKA), который передает сигнал посредством фосфорилирования различных белков-мишеней. Неактивный холофермент PKA представляет собой тетрамер, состоящий из двух регуляторных и двух каталитических субъединиц. цАМФ вызывает диссоциацию неактивного холофермента на димер регуляторных субъединиц, связанных с четырьмя цАМФ и двумя свободными мономерными каталитическими субъединицами. У человека были идентифицированы четыре различных регуляторных субъединицы и три каталитических субъединицы PKA. Белок, кодируемый этим геном, является одной из регуляторных субъединиц. Эта субъединица может фосфорилироваться активированной каталитической субъединицей. Было показано, что эта субъединица взаимодействует с и подавляет транскрипционную активность цАМФ-связывающего белка 1 (CREB1) в активированных Т-клетках. Нокаут-исследования на мышах показывают, что эта субъединица может играть важную роль в регулировании энергетического баланса и ожирения. Исследования также предполагают, что эта субъединица может опосредовать индукцию гена и каталептическое поведение, вызванное галоперидолом.^[6]

Взаимодействия

PRKAR2B был показан взаимодействовать с AKAP11 в продвинутой стадии.^[7]

Рекомендации

1. ENSG00000284096 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000005249, ENSG00000284096 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000002997 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Сольберг Р., Систонен П., Трэскелин А.Л., Берубе Д., Симард Дж., Крайчи П., Янсен Т., де ла Шапель А. (сентябрь 1992 г.). «Картирование регуляторных субъединиц RI бета и RII бета генов цАМФ-зависимых протеинкиназ на хромосоме 7 человека». Геномика. 14 (1): 63–9. Дои:10.1016 / S0888-7543 (05) 80284-8. PMID  1358799.
6. «Ген Entrez: протеинкиназа PRKAR2B, цАМФ-зависимая, регуляторная, тип II, бета».
7. Reinton N, Collas P, Haugen TB, Skâlhegg BS, Hansson V, Jahnsen T., Taskén K (июль 2000 г.). «Локализация нового человеческого белка, связывающего А-киназу, hAKAP220, во время сперматогенеза». Биология развития. 223 (1): 194–204. Дои:10.1006 / dbio.2000.9725. PMID  10864471.

дальнейшее чтение

• Харрич Д., Макмиллан Н., Муньос Л., Аполлони А., Мередит Л. (декабрь 2006 г.). «Приведут ли разнообразные взаимодействия Tat к новым мишеням для антиретровирусных препаратов?». Текущие цели в отношении лекарств. 7 (12): 1595–606. Дои:10.2174/138945006779025338. PMID  17168834.
• Луо З., Сингх И.С., Фуджихира Т., Эрлихман Дж. (Декабрь 1992 г.). «Характеристика минимального промоторного элемента, необходимого для транскрипции бета-регуляторной субъединицы мышиного типа II (RII beta) цАМФ-зависимой протеинкиназы». Журнал биологической химии. 267 (34): 24738–47. PMID  1332964.
• Риос Р.М., Селати С., Ломанн С.М., Борненс М., Кериер Г. (май 1992 г.). «Идентификация высокоаффинного связывающего белка для регуляторной субъединицы RII бета цАМФ-зависимой протеинкиназы в мембранах лимфобластов человека, обогащенных Гольджи». Журнал EMBO. 11 (5): 1723–31. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1992.tb05224.x. ЧВК  556630. PMID  1582408.
• Tortora G, Clair T, Cho-Chung YS (январь 1990 г.). «Антисмысловой олигодезоксинуклеотид, направленный против мРНК регуляторной субъединицы бета типа II протеинкиназы, ингибирует цАМФ-индуцированную дифференцировку в клетках лейкемии HL-60, не влияя на эффекты сложного эфира форбола». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 87 (2): 705–8. Дои:10.1073 / pnas.87.2.705. ЧВК  53334. PMID  1689049.
• Hofmann B, Nishanian P, Baldwin RL, Insixiengmay P, Nel A, Fahey JL (декабрь 1990 г.). «ВИЧ подавляет ранние стадии активации лимфоцитов, включая инициирование метаболизма инозитолфосфолипидов». Журнал иммунологии. 145 (11): 3699–705. PMID  1978848.
• Леви Ф.О., Ойен О., Сандберг М., Таскен К., Эскильд В., Ханссон В., Янсен Т. (декабрь 1988 г.). «Молекулярное клонирование, комплементарная структура дезоксирибонуклеиновой кислоты и предсказанная полноразмерная аминокислотная последовательность гормон-индуцируемой регуляторной субъединицы 3'-5'-циклической аденозинмонофосфат-зависимой протеинкиназы из яичка человека». Молекулярная эндокринология. 2 (12): 1364–73. Дои:10.1210 / mend-2-12-1364. PMID  2851102.
• Scambler P, Oyen O, Wainwright B., Farrall M, Law HY, Estivill X, Sandberg M, Williamson R, Jahnsen T. (ноябрь 1987 г.). «Исключение каталитических и регуляторных субъединиц цАМФ-зависимой протеинкиназы в качестве генов-кандидатов для дефекта, вызывающего кистозный фиброз». Американский журнал генетики человека. 41 (5): 925–32. ЧВК  1684338. PMID  3479018.
• Уэйнрайт Б., Ленч Н., Дэвис К., Скамблер П., Круйер Х., Уильямсон Р., Джансен Т., Фарралл М. (1988). «Человеческая регуляторная субъединица цАМФ-зависимой протеинкиназы типа II, локализованная по сцеплению с несколькими клонированными маркерами хромосомы 7q». Цитогенетика и клеточная генетика. 45 (3–4): 237–9. Дои:10.1159/000132461. PMID  3691190.
• Будильон А., Сересето А., Кондрашин А., Нестерова М., Мерло Дж., Клер Т., Чо-Чунг Ю.С. (ноябрь 1995 г.). «Точечная мутация сайта аутофосфорилирования или сигнала ядерной локализации приводит к тому, что регуляторная субъединица бета RII протеинкиназы A теряет свою способность реверсировать трансформированные фибробласты». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 92 (23): 10634–8. Дои:10.1073 / пнас.92.23.10634. ЧВК  40666. PMID  7479855.
• Hofmann B, Nishanian P, Nguyen T., Insixiengmay P, Fahey JL (июль 1993 г.). «Белки вируса иммунодефицита человека индуцируют путь ингибирования цАМФ / протеинкиназы А в нормальных лимфоцитах». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 90 (14): 6676–80. Дои:10.1073 / pnas.90.14.6676. ЧВК  46995. PMID  7688126.
• Berg JP, Ree AH, Sandvik JA, Taskén K, Landmark BF, Torjesen PA, Haug E (декабрь 1994 г.). «1,25-дигидроксивитамин D3 изменяет эффект цАМФ в клетках щитовидной железы, увеличивая регуляторную субъединицу типа II бета цАМФ-зависимой протеинкиназы». Журнал биологической химии. 269 (51): 32233–8. PMID  7798223.
• Ли Ю., Рубин CS (январь 1995 г.). «Мутагенез регуляторной субъединицы (RII бета) цАМФ-зависимой протеинкиназы II бета выявляет гидрофобные аминокислоты, которые необходимы для димеризации бета RII и / или закрепления бета RII в цитоскелете». Журнал биологической химии. 270 (4): 1935–44. Дои:10.1074 / jbc.270.4.1935. PMID  7829531.
• Хофманн Б., Нишанян П., Фан Дж., Нгуен Т., Фэхи Дж. Л. (июль 1994 г.). «Белок р17 Gag ВИЧ снижает пролиферацию нормальных лимфоцитов in vitro». СПИД. 8 (7): 1016–7. Дои:10.1097/00002030-199407000-00025. PMID  7946090.
• Гланц С.Б., Ли И, Рубин С.С. (июнь 1993 г.). «Характеристика различных связывающих и внутриклеточных доменов нацеливания в AKAP75, белке, который связывает цАМФ-зависимую протеинкиназу II бета с цитоскелетом». Журнал биологической химии. 268 (17): 12796–804. PMID  8509414.
• Keryer G, Luo Z, Cavadore JC, Erlichman J, Bornens M (июнь 1993 г.). «Фосфорилирование регуляторной субъединицы бета-цАМФ-зависимой протеинкиназы типа II киназой циклин B / p34cdc2 нарушает ее связывание с белком 2, ассоциированным с микротрубочками». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 90 (12): 5418–22. Дои:10.1073 / пнас.90.12.5418. ЧВК  46731. PMID  8516283.
• Swingler S, Gallay P, Camaur D, Song J, Abo A, Trono D (июнь 1997 г.). «Белок Nef вируса иммунодефицита человека типа 1 усиливает фосфорилирование серина вирусной матрицы». Журнал вирусологии. 71 (6): 4372–7. Дои:10.1128 / JVI.71.6.4372-4377.1997. ЧВК  191654. PMID  9151826.
• Чен П., Мейн М., Пауэр С., Нат А. (сентябрь 1997 г.). «Белок Tat ВИЧ-1 индуцирует продукцию фактора некроза опухоли альфа. Последствия для неврологических заболеваний, связанных с ВИЧ-1». Журнал биологической химии. 272 (36): 22385–8. Дои:10.1074 / jbc.272.36.22385. PMID  9278385.
• Хуанг Л.Дж., Дурик К., Вайнер Дж. А., Чун Дж., Тейлор С.С. (октябрь 1997 г.). «D-AKAP2, новый заякоренный белок протеинкиназы А с предполагаемым доменом RGS». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 94 (21): 11184–9. Дои:10.1073 / пнас.94.21.11184. ЧВК  23409. PMID  9326583.
• Зидовецкий Р., Ван Дж. Л., Чен П., Джеясилан Р., Хофман Ф. (июль 1998 г.). «Белок Tat вируса иммунодефицита человека индуцирует экспрессию мРНК интерлейкина 6 в эндотелиальных клетках головного мозга человека через протеинкиназу C- и цАМФ-зависимые протеинкиназные пути». Исследования СПИДа и ретровирусы человека. 14 (10): 825–33. Дои:10.1089 / помощь.1998.14.825. PMID  9671211.