Дефенсин растений - Plant defensin

Дефенсины растений
1ayj.png
Противогрибковый белок 1
Идентификаторы
СимволГамма-тионин
PfamPF00304
Pfam кланCL0054
ИнтерПроIPR008176
PROSITEPDOC00725
SCOP21 г / с / Объем / СУПФАМ
OPM суперсемейство58
Белок OPM1jkz
CDDcd00107

Дефенсины растений (Ранее гамма-тионины) площадь семья малых, цистеин -богатые белки найдены в растениях, которые служат для их защиты от паразиты.[1]

История

Первый растительный дефенсин был открыт в ячмень в 1990 году и первоначально были обозначены как γ-тионин.[2] В 1995 году название было изменено на «растительный дефенсин», когда было установлено, что они эволюционно не связаны с другими тионины и были больше похожи на дефензины насекомых и млекопитающих.[3][4]

Эволюция

Функция

Дефенсины растений являются важным компонентом врожденная иммунная система растений. Растение геном обычно содержит большое количество различных генов дефенсинов[5] которые различаются по своим эффективность против разных патогенов и их количества выразил в разных тканях.[6]

Антимикробная активность

Наиболее характерными растительными дефенсинами являются: антимикробные пептиды. И то и другое противогрибковый и антибактериальный идентифицированы дефенсины растений,[7][8] хотя их точные механизмы действия варьироваться.[6]

Подавление ферментов

Некоторые дефенсины растений также были идентифицированы как ингибиторы ферментов из α-амилаза или трипсин.[9][10][11] Считается, что это антифидант мероприятия по отпугиванию насекомых.[10]

Противораковые

Вдобавок беспорядочная деятельность некоторых дефенсинов растений остановка роста или разрушение мембран из раковые клетки в in vitro эксперименты.[12][13]

Структура

Белки дефенсина производятся как белок-предшественник с одним или двумя продоменами, которые удаляются, чтобы получить окончательный зрелый белок. В зрелой форме они обычно состоят из примерно 45-50 аминокислотных остатков. Как показано на следующем схематическом изображении, эти пептиды содержат восемь консервативных цистеинов, участвующих в дисульфидных связях.

         + ------------------------------------------- + | + ------------------- + | | | | | xxCxxxxxxxxxxCxxxxxCxxxCxxxxxxxxxCxxxxxxCxCxxxC | | | | + --- | ---------------- + | + ------------------ +

«C»: консервативный цистеин, участвующий в дисульфидной связи.

Сложенная структура гамма-пуротионина характеризуется четко выраженным трехцепочечным антипараллельным бета-слоем и короткой альфа-спиралью.[14] Три дисульфидных мостика расположены в гидрофобном ядре между спиралью и листом, образуя стабилизированный цистеином альфа-спиральный мотив. Эта структура отличается от структуры растительных альфа- и бета-тионинов, но аналогична структуре токсины скорпиона и дефенсины насекомых.

Примеры

К этому семейству относятся следующие растительные белки:

  • Специфический для цветов Никотиана Алата дефенсин (NaD1)
  • Гамма-тионины из Triticum aestivum (Пшеница) эндосперм (гамма-пуротионины) и гамма-гордотионины из Hordeum vulgare (Ячмень) токсичен для клеток животных и подавляет синтез белка в бесклеточных системах.[14]
  • Тионин, специфичный для цветка (FST) из Nicotiana tabacum (Обычный табак).[15]
  • Противогрибковые белки (AFP) из семян видов Brassicaceae, таких как редис, горчица, репа и Arabidopsis thaliana (Thale Cress).[16]
  • Ингибиторы альфа-амилаз насекомых из сорго.[17]
  • Вероятный ингибитор протеазы P322 из Solanum tuberosum (Картофель).
  • Связанный с прорастанием белок из Vigna unguiculata (Коровина).[18]
  • Специфический для пыльников белок SF18 из подсолнечника. SF18 представляет собой белок, который содержит гамма-тиониновый домен на своем N-конце и богатый пролином С-концевой домен.
  • Глицин макс (Соя) белок, богатый серой SE60.[19]
  • Vicia faba (Бобы) антибактериальные пептиды фабатин-1 и -2.

Базы данных

Доступна база данных по антимикробным пептидам, включая дефенсины: PhytAMP (http://phytamp.hammamilab.org ).[20]

использованная литература

  1. ^ Паризи, Кэти; Shafee, Thomas M.A .; Куимбар, Педро; van der Weerden, Nicole L .; Bleackley, Mark R .; Андерсон, Мэрилин А. (2019-04). «Эволюция, функции и механизмы действия дефенсинов растений». Семинары по клеточной биологии и биологии развития. 88: 107–118. Дои:10.1016 / j.semcdb.2018.02.004. Проверить значения даты в: | дата = (Помогите)
  2. ^ МЕНДЕС, Энрике; МОРЕНО, Аврора; КОЛИЛЛА, Франсиско; ПЕЛАЕС, Фернандо; LIMAS, Gabriel G .; МЕНДЕС, Рауль; СОРИАНО, Фернандо; САЛИНАС, Матильда; ХАРО, Сезар (1990-12). «Первичная структура и ингибирование синтеза белка в бесклеточной системе эукариот нового тионина, гамма-гордотионина, из эндосперма ячменя». Европейский журнал биохимии. 194 (2): 533–539. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1990.tb15649.x. ISSN  0014-2956. Проверить значения даты в: | дата = (Помогите)
  3. ^ Broekaert, W. F .; Terras, Frg; Cammue, Bpa; Осборн, Р. В. (1995-08-01). «Дефенсины растений: новые противомикробные пептиды как компоненты системы защиты хозяина». Физиология растений. 108 (4): 1353–1358. Дои:10.1104 / стр.108.4.1353. ISSN  0032-0889. ЧВК  157512. PMID  7659744.CS1 maint: формат PMC (ссылка на сайт)
  4. ^ Terras, F. R .; Eggermont, K .; Ковалева, В .; Райхель, Н. В .; Osborn, R.W .; Кестер, А .; Rees, S. B .; Torrekens, S .; Левен, Ф. Ван; Вандерлейден, Дж. (1995-05-01). «Малые противогрибковые белки редиса, богатые цистеином: их роль в защите хозяина». Растительная клетка. 7 (5): 573–588. Дои:10.1105 / tpc.7.5.573. ISSN  1040-4651. ЧВК  160805. PMID  7780308.CS1 maint: формат PMC (ссылка на сайт)
  5. ^ Сильверстайн, Кевин А.Т .; Москаль, Уильям А .; Ву, Хэнк С .; Андервуд, Беверли А .; Graham, Michelle A .; Город, Кристофер Д .; Ванден Бош, Кэтрин А. (12 июня 2007 г.). «Небольшие богатые цистеином пептиды, похожие на антимикробные пептиды, были недооценены для растений». Журнал растений. 51 (2): 262–280. Дои:10.1111 / j.1365-313x.2007.03136.x. ISSN  0960-7412.
  6. ^ а б Андерсон, Ф. Т. Лэй и М. А. (31 января 2005 г.). «Дефенсины - компоненты врожденной иммунной системы растений». Современная наука о белках и пептидах. Дои:10.2174/1389203053027575. Получено 2020-11-28.
  7. ^ Cools, Tanne L; Струйфс, Кэролайн; Камму, Бруно PA; Тевиссен, Карин (2017-04). «Противогрибковые дефенсины растений: более глубокое понимание механизма их действия в качестве основы для их использования для борьбы с грибковыми инфекциями». Будущая микробиология. 12 (5): 441–454. Дои:10.2217 / fmb-2016-0181. ISSN  1746-0913. Проверить значения даты в: | дата = (Помогите)
  8. ^ Sathoff, Andrew E .; Самак, Дебора А. (2019-05). «Антибактериальная активность дефенсинов растений». Молекулярные взаимодействия растений и микробов®. 32 (5): 507–514. Дои:10.1094 / mpmi-08-18-0229-cr. ISSN  0894-0282. Проверить значения даты в: | дата = (Помогите)
  9. ^ Pelegrini, Patrícia B .; Lay, Fung T .; Murad, André M .; Андерсон, Мэрилин А .; Франко, Октавио Л. (22 мая 2008 г.). «Новое понимание механизма действия ингибиторов α-амилазы из семейства растительных дефенсинов». Белки: структура, функции и биоинформатика. 73 (3): 719–729. Дои:10.1002 / prot.22086. ISSN  0887-3585.
  10. ^ а б Franco, Octávio L .; Ригден, Дэниел Дж .; Melo, Francislete R .; Гросси-де-Са, Мария Ф. (2002-01). «Ингибиторы растительной α-амилазы и их взаимодействие с α-амилазами насекомых: структура, функция и потенциал для защиты растений». Европейский журнал биохимии. 269 (2): 397–412. Дои:10.1046 / j.0014-2956.2001.02656.x. Проверить значения даты в: | дата = (Помогите)
  11. ^ Pelegrini, Patrícia B .; Франко, Октавио Л. (2005-11). «Растительные γ-тионины: новое понимание механизма действия многофункционального класса защитных белков». Международный журнал биохимии и клеточной биологии. 37 (11): 2239–2253. Дои:10.1016 / j.biocel.2005.06.011. ISSN  1357-2725. Проверить значения даты в: | дата = (Помогите)
  12. ^ Пун, Иван; Бакстер, Эми А .; Lay, Fung; Миллс, Грант Д .; Адда, Кристофер Дж .; Пейн, Дженнифер; Фан, Тхань Кха; Райан, Джемма Ф .; White, Julie A .; Шпон, Прем К .; Верден, Николь Л. ван дер (2014-04-01). «Фосфоинозитид-опосредованная олигомеризация дефенсина вызывает лизис клеток». eLife. 3: e01808. Дои:10.7554 / ELIFE.01808.
  13. ^ Бакстер, Эми А .; Рихтер, Вивиан; Lay, Fung T .; Пун, Иван К. Х .; Адда, Кристофер Дж .; Шпон, Прем К .; Фан, Тхань Кха; Bleackley, Mark R .; Андерсон, Мэрилин А .; Квансакул, Марк; Хьюлетт, Марк Д. (2015-03-23). «Дефенсин ТРР3 томата связывает фосфатидилинозит (4,5) -бисфосфат через консервативную димерную катионную конформацию захвата, чтобы опосредовать лизис клеток». Молекулярная и клеточная биология. 35 (11): 1964–1978. Дои:10.1128 / mcb.00282-15. ISSN  0270-7306.
  14. ^ а б Брюикс М., Хименес М.А., Санторо Дж., Гонсалес С., Колилья Ф.Дж., Мендес Э., Рико М. (1993). «Структура раствора гамма 1-H и гамма 1-P тионинов из эндосперма ячменя и пшеницы, определенная с помощью 1 H-ЯМР: структурный мотив, общий для токсичных белков членистоногих». Биохимия. 32 (2): 715–724. Дои:10.1021 / bi00053a041. PMID  8380707.
  15. ^ Гу Кью, Кавата Э., Чунг А.Ю., Морс М.Дж., Ву Х.М. (1992). «Специфическая кДНК цветка, кодирующая новый тионин в табаке». Мол. Генерал Жене. 234 (1): 89–96. Дои:10.1007 / BF00272349. PMID  1495489. S2CID  32002467.
  16. ^ Осборн Р.В., Торрекенс С., Вандерлейден Дж., Брокерт В.Ф., Камму Б.П., Террас ФР, Ван Левен Ф. (1993). «Новое семейство основных богатых цистеином растительных противогрибковых белков из видов Brassicaceae». FEBS Lett. 316 (3): 233–240. Дои:10.1016 / 0014-5793 (93) 81299-Ф. PMID  8422949. S2CID  28420512.
  17. ^ Ричардсон М., Блох-младший С. (1991). «Новое семейство малых (5 кДа) белковых ингибиторов альфа-амилаз насекомых из семян или сорго (Sorghum bicolar (L) Moench) имеет гомологию последовательностей с гамма-пуротионинами пшеницы». FEBS Lett. 279 (1): 101–104. Дои:10.1016 / 0014-5793 (91) 80261-Z. PMID  1995329. S2CID  84023901.
  18. ^ Исибаши Н., Ямаути Д., Минамикава Т. (1990). «Сохраненная мРНК в семядолях семян Vigna unguiculata: нуклеотидная последовательность клонированной кДНК для сохраненной мРНК и индукция ее синтеза путем преждевременного прорастания». Завод Мол. Биол. 15 (1): 59–64. Дои:10.1007 / BF00017724. PMID  2103443. S2CID  13588960.
  19. ^ Чой Ю., Цой Ю. Д., Ли Дж. С. (1993). «Нуклеотидная последовательность кДНК, кодирующая низкомолекулярный белок, богатый серой, в семенах сои». Физиология растений. 101 (2): 699–700. Дои:10.1104 / стр.101.2.699. ЧВК  160625. PMID  8278516.
  20. ^ Хаммами Р., Бен Хамида Дж., Верготен Дж., Флисс I (2008). «PhytAMP: база данных, посвященная антимикробным пептидам растений». Исследования нуклеиновых кислот. 37 (Проблема с базой данных): D963-8. Дои:10.1093 / нар / gkn655. ЧВК  2686510. PMID  18836196.

Подсемейства

Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR008176