Пиррокорицин - Pyrrhocoricin

Пиррокорицин
Pyrrhocoris apterus LC0130.jpg
Firebug Pyrrhocoris apterus
Идентификаторы
Символ?
Количество CAS224569-84-0
PDB5FDV
UniProtP37362

Пиррокорицин состоит из 20 остатков антимикробный пептид Firebug Pyrrhocoris apterus.[1]

Структура и функции

Пиррокорицин в первую очередь активен против Грамотрицательные бактерии. Пептид богат пролином, пролин-аргининовыми повторами, а также критическим остатком треонина, который необходим для активности через О-гликозилирование. Как антимикробные пептиды дрозоцин и Abaecin, пиррокорицин связывается с бактериальным белком DnaK, ингибируя клеточный аппарат и репликацию.[2] Только L-энантиомер пиррокорицина активен против бактерий.[3] Действие пиррокорицин-подобных пептидов усиливается присутствием порообразующих пептидов, которые облегчают проникновение пиррокорицин-подобных пептидов в бактериальную клетку.[4] Пептиды, богатые пролином, такие как пиррокорицин, также могут связываться с микробами. рибосомы, предотвращая трансляция белков.[5] В отсутствие порообразующих пептидов пиррокорицин попадает в бактерии под действием бактериальных пермеаз.[6]

использованная литература

  1. ^ Розенгрен К.Дж., Йоранссон Ю., Отвос Л., Крейк Диджей (24 февраля 2019 г.). «Циклизация пиррокорицина сохраняет структурные элементы, важные для антимикробной активности нативного пептида». Биополимеры. 76 (5): 446–58. Дои:10.1002 / bip.20159. PMID  15478127.
  2. ^ Зан М., Бертольд Н., Кислих Б., Кнаппе Д., Хоффманн Р., Стретер Н. (июль 2013 г.). «Структурные исследования способов прямого и обратного связывания пептидов с шапероном DnaK». Журнал молекулярной биологии. 425 (14): 2463–79. Дои:10.1016 / j.jmb.2013.03.041. PMID  23562829.
  3. ^ Kragol G, Hoffmann R, Chattergoon MA, Lovas S, Cudic M, Bulet P, Condie BA, Rosengren KJ, Montaner LJ, Otvos L (сентябрь 2002 г.). «Идентификация критических остатков для антибактериальной активности богатого пролином пептида пиррокорицина». Европейский журнал биохимии. 269 (17): 4226–37. Дои:10.1046 / j.1432-1033.2002.03119.x. PMID  12199701.
  4. ^ Rahnamaeian M, Cytryńska M, Zdybicka-Barabas A, Dobslaff K, Wiesner J, Twyman RM, Zuchner T, Sadd BM, Regoes RR, Schmid-Hempel P, Vilcinskas A (май 2015 г.). «Противомикробные пептиды насекомых проявляют потенцирующие функциональные взаимодействия против грамотрицательных бактерий». Ход работы. Биологические науки. 282 (1806): 20150293. Дои:10.1098 / rspb.2015.0293. ЧВК  4426631. PMID  25833860.
  5. ^ Флорин Т., Мараччи С., Граф М., Карки П., Клепаки Д., Бернингхаузен О., Бекманн Р., Васкес-Ласлоп Н., Уилсон Д. Н., Роднина М. В., Манкин А. С. (сентябрь 2017 г.). «Антимикробный пептид, который ингибирует трансляцию, улавливая факторы высвобождения на рибосоме». Структурная и молекулярная биология природы. 24 (9): 752–757. Дои:10.1038 / nsmb.3439. ЧВК  5589491. PMID  28741611.
  6. ^ Нараянан С., Модак Дж. К., Райан С. С., Гарсия-Бустос Дж., Дэвис Дж. К., Ружейникова А. (май 2014 г.). «Механизм устойчивости кишечной палочки к пиррокорицину». Противомикробные препараты и химиотерапия. 58 (5): 2754–62. Дои:10.1128 / AAC.02565-13. ЧВК  3993218. PMID  24590485.