Дрозоцин - Drosocin
| Дрозоцин | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Плодовая муха, Drosophila melanogaster | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Дрозоцин, Dro или Drc | ||||||||
| Pfam | Тусклый | ||||||||
| |||||||||
Дрозоцин состоит из 19 остатков антимикробный пептид (AMP) мух, впервые выделенных у плодовой мухи Drosophila melanogaster, и позже было показано, что он сохраняется во всем роду Дрозофила.[1][2] Дрозоцин регулируется NF-κB Imd сигнальный путь в лету.
Структура и функции
Дрозоцин в первую очередь активен против Грамотрицательные бактерии. Пептид пролин -богат пролином-аргинин повторяется, а также критический треонин остаток. Этот треонин О-гликозилированный, который необходим для противомикробной активности.[1] Эта О-гликозилирование может осуществляться моно- или дисахаридами, которые имеют разные спектры активности.[3] Как антимикробные пептиды пиррокорицин и Abaecin дрозоцин связывается с бактериальной DnaK, ингибируя клеточный аппарат и репликацию.[4] Действие этих дрозоциноподобных пептидов усиливается присутствием порообразующих пептидов, что облегчает проникновение дрозоцин-подобных пептидов в бактериальную клетку.[5] Пептиды, богатые пролином, такие как дрозоцин, также могут связываться с микробами. рибосомы, предотвращая трансляция белков.[6] В отсутствие порообразующих пептидов родственный АМФ пиррокорицин попадает в бактерии под действием пермеаз захвата.[7]
В Дрозоцин ген Drosophila neotestacea однозначно кодирует тандемные повторы Дрозоцин зрелые пептиды между сайтами расщепления. В результате один белок расщепляется на несколько пептидов дрозоцина.[2] Эта структура тандемных повторов также обнаружена в апидецине АМФ медоносной пчелы и предположительно является эволюционным механизмом для увеличения скорости иммунного ответа и выработки АМФ.[8]
Молекулярная структура
Остаток треонина, выделенный жирным шрифтом, действует как сайт O-гликозилирования, также обнаруженный в AMP. Abaecin и пиррокорицин. Подчеркнутые мотивы PRP являются ключевыми для связывания таких пептидов с белками DnaK бактерий.[9]
D. melanogaster дрозоцин: GKPRPYSPRPТSHPRPIRV
дальнейшее чтение
использованная литература
- ^ а б Булет П., Димарк Дж. Л., Хетру С., Лаге М., Шарле М., Хеги Дж., Ван Дорсселер А., Хоффманн Дж. А. (июль 1993 г.). «Новый индуцибельный антибактериальный пептид Drosophila несет O-гликозилированную замену». Журнал биологической химии. 268 (20): 14893–7. PMID 8325867.
- ^ а б Hanson MA, Hamilton PT, Perlman SJ (октябрь 2016 г.). «Иммунные гены и дивергентные антимикробные пептиды у мух подрода Drosophila». BMC Эволюционная биология. 16 (1): 228. Дои:10.1186 / s12862-016-0805-у. ЧВК 5078906. PMID 27776480.
- ^ Uttenweiler-Joseph S, Moniatte M, Lagueux M, Van Dorsselaer A, Hoffmann JA, Bulet P (сентябрь 1998 г.). «Дифференциальное отображение пептидов, индуцированных во время иммунного ответа у дрозофилы: времяпролетное масс-спектрометрическое исследование с использованием матричной лазерной десорбции, ионизации». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 95 (19): 11342–7. Bibcode:1998PNAS ... 9511342U. Дои:10.1073 / пнас.95.19.11342. ЧВК 21644. PMID 9736738.
- ^ Зан М., Бертольд Н., Кислих Б., Кнаппе Д., Хоффманн Р., Стретер Н. (июль 2013 г.). «Структурные исследования способов прямого и обратного связывания пептидов с шапероном DnaK». Журнал молекулярной биологии. 425 (14): 2463–79. Дои:10.1016 / j.jmb.2013.03.041. PMID 23562829.
- ^ Rahnamaeian M, Cytryńska M, Zdybicka-Barabas A, Dobslaff K, Wiesner J, Twyman RM, Zuchner T, Sadd BM, Regoes RR, Schmid-Hempel P, Vilcinskas A (май 2015 г.). «Противомикробные пептиды насекомых проявляют потенцирующие функциональные взаимодействия против грамотрицательных бактерий». Ход работы. Биологические науки. 282 (1806): 20150293. Дои:10.1098 / rspb.2015.0293. ЧВК 4426631. PMID 25833860.
- ^ Флорин Т., Мараччи С., Граф М., Карки П., Клепаки Д., Бернингхаузен О., Бекманн Р., Васкес-Ласлоп Н., Уилсон Д. Н., Роднина М. В., Манкин А. С. (сентябрь 2017 г.). «Антимикробный пептид, который ингибирует трансляцию, улавливая факторы высвобождения на рибосоме». Структурная и молекулярная биология природы. 24 (9): 752–757. Дои:10.1038 / nsmb.3439. ЧВК 5589491. PMID 28741611.
- ^ Нараянан С., Модак Дж. К., Райан С. С., Гарсия-Бустос Дж., Дэвис Дж. К., Ружейникова А. (май 2014 г.). «Механизм устойчивости кишечной палочки к пиррокорицину». Противомикробные препараты и химиотерапия. 58 (5): 2754–62. Дои:10.1128 / AAC.02565-13. ЧВК 3993218. PMID 24590485.
- ^ Casteels-Josson, K; Capaci, T; Casteels, P; Темпст, П. (1993). «Структура предшественника мультипептида апидецина: предполагаемый механизм усиления антибактериального ответа насекомых». EMBO J. 12 (4): 1569–78. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1993.tb05801.x. ЧВК 413370. PMID 8467807.
- ^ Зан, М; Straeter, N (2013). «Кристаллическая структура субстрат-связывающего домена E.coli DnaK в комплексе с мечниковином (остатки от 20 до 26)». RCSB PDB. Дои:10.2210 / pdb4EZS / pdb.