RBBP6 - RBBP6 - Wikipedia

RBBP6
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 2C7H, 2YSA, 2ЮР, 3ZTG
Идентификаторы
Псевдонимы	RBBP6, MY038, P2P-R, PACT, RBQ-1, SNAMA, связывающий белок 6 ретинобластомы, связывающий белок 6 RB, убиквитинлигаза
Внешние идентификаторы	OMIM: 600938 MGI: 894835 ГомолоГен: 136812 Генные карты: RBBP6
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 16 (человек)[1] Группа 16п12.1 Начинать 24,537,693 бп[1] Конец 24,572,863 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 7 (мышь)[2] Группа 7 | 7 F2 Начинать 122,965,686 бп[2] Конец 123,002,557 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • GO: 0001948 связывание с белками • связывание ионов цинка • связывание нуклеиновой кислоты • связывание ионов металлов • активность убиквитин-протеинтрансферазы • GO: 1904264, GO: 1904822, GO: 0090622, GO: 0090302 активность убиквитин-протеинлигазы • трансферазная активность • Связывание РНК • связывание протеинкиназы Сотовый компонент • ядрышко • центр организации микротрубочек • ядро клетки • хромосома • цитоплазма • цитоскелет • цитозоль • центросома • ядерное пятнышко • макромолекулярный комплекс Биологический процесс • внутриутробное эмбриональное развитие • развитие эмбриональных органов • регулирование репликации ДНК • Репликация ДНК • клеточный ответ на стимул повреждения ДНК • убиквитинирование белков • рост многоклеточного организма • развитие сомитов • обработка мРНК • полиубиквитинирование белков • убиквитин-зависимый белковый катаболический процесс Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	5930	19647
Ансамбль	ENSG00000122257	ENSMUSG00000030779
UniProt	Q7Z6E9	P97868
RefSeq (мРНК)	NM_006910 NM_018703 NM_032626	NM_011247 NM_175023
RefSeq (белок)	NP_008841 NP_061173 NP_116015	NP_035377 NP_778188
Расположение (UCSC)	Chr 16: 24,54 - 24,57 Мб	Chr 7: 122.97 - 123 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Белок, связывающий ретинобластому 6 это белок что у людей кодируется RBBP6 ген.^[5][6][7]

Функция

Белок-супрессор опухоли ретинобластомы (pRB) связывается со многими другими белками. При различных раковых заболеваниях человека pRB подавляет пролиферацию клеток и инактивируется. Зависимое от клеточного цикла фосфорилирование регулирует активность pRB. Этот ген кодирует белок, который связывается с недостаточно фосфорилированным, но не фосфорилированным pRB. Для этого гена было обнаружено множество альтернативно сплайсированных вариантов транскриптов, которые кодируют разные изоформы.^[7]

Взаимодействия

RBBP6 был показан взаимодействовать с Y-бокс-связывающий белок 1.^[8]

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000122257 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск ансамбля 89: ENSMUSG00000030779 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Сакаи Ю., Сайджо М., Коэльо К., Кишино Т., Ниикава Н., Тая Ю. (ноябрь 1995 г.). «Последовательность кДНК и хромосомная локализация нового человеческого белка RBQ-1 (RBBP6), который связывается с продуктом гена ретинобластомы». Геномика. 30 (1): 98–101. Дои:10.1006 / geno.1995.0017. PMID  8595913.
6. Pugh DJ, Ab E, Faro A, Lutya PT, Hoffmann E, Rees DJ (февраль 2006 г.). «DWNN, новый убиквитин-подобный домен, вовлекает RBBP6 в процессинг мРНК и убиквитин-подобные пути». BMC Структурная биология. 6: 1. Дои:10.1186/1472-6807-6-1. ЧВК  1360078. PMID  16396680.
7. «Ген Entrez: связывающий белок 6 ретинобластомы RBBP6».
8. Chibi M, Meyer M, Skepu A, G Rees DJ, Moolman-Smook JC, Pugh DJ (декабрь 2008 г.). «RBBP6 взаимодействует с многофункциональным белком YB-1 через свой домен RING-пальца, что приводит к убиквитинированию и протеосомной деградации YB-1». Журнал молекулярной биологии. 384 (4): 908–16. Дои:10.1016 / j.jmb.2008.09.060. PMID  18851979.

дальнейшее чтение

• Саймонс А., Меламед-Бессудо С., Волкович Р., Сперлинг Дж., Сперлинг Р., Айзенбах Л., Роттер В. (январь 1997 г.). «PACT: клонирование и характеристика клеточного белка, связывающего p53, который взаимодействует с Rb». Онкоген. 14 (2): 145–55. Дои:10.1038 / sj.onc.1200825. PMID  9010216.
• Гао С., Витте М.М., Скотт Р.Э. (май 2002 г.). «Белок P2P-R локализуется в ядрышке интерфазных клеток и на периферии хромосом в митотических клетках, которые демонстрируют максимальную иммунореактивность P2P-R». Журнал клеточной физиологии. 191 (2): 145–54. Дои:10.1002 / jcp.10084. PMID  12064457. S2CID  25240477.
• Колланд Ф., Жак Икс, Троплин В., Мужен С., Грозело С., Гамбург А., Мейл А., Войчик Дж., Легрен П., Готье Дж. М. (июль 2004 г.). «Функциональное протеомное картирование сигнального пути человека». Геномные исследования. 14 (7): 1324–32. Дои:10.1101 / гр. 2334104. ЧВК  442148. PMID  15231748.
• Босолей С.А., Едриховски М., Шварц Д., Элиас Дж. Э., Виллен Дж., Ли Дж., Кон М.А., Кантли Л.С., Гиги С.П. (август 2004 г.). «Широкомасштабная характеристика ядерных фосфопротеинов клеток HeLa». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 101 (33): 12130–5. Дои:10.1073 / pnas.0404720101. ЧВК  514446. PMID  15302935.
• Yoshitake Y, Nakatsura T, Monji M, Senju S, Matsuyoshi H, Tsukamoto H, Hosaka S, Komori H, Fukuma D, Ikuta Y, Katagiri T, Furukawa Y, Ito H, Shinohara M, Nakamura Y, Nishimura Y (октябрь 2004 г.) ). «Белок, связанный с потенциалом пролиферации, идеальный антиген рака пищевода для иммунотерапии, идентифицированный с помощью анализа комплементарных ДНК-микрочипов». Клинические исследования рака. 10 (19): 6437–48. Дои:10.1158 / 1078-0432.CCR-04-0841. PMID  15475430.
• Скотт Р. Э., Уайт-Гриндли Э., Рули Х. Э., Чеслер Э. Дж., Уильямс Р. В. (июль 2005 г.). «Экспрессия P2P-R генетически корегулируется с компонентами машины трансляции и с PUM2, репрессором трансляции, который ассоциируется с мРНК P2P-R». Журнал клеточной физиологии. 204 (1): 99–105. Дои:10.1002 / jcp.20263. PMID  15617101. S2CID  24888360.
• Босолей С.А., Виллен Дж., Гербер С.А., Раш Дж., Гиги С.П. (октябрь 2006 г.). «Вероятностный подход к высокопроизводительному анализу фосфорилирования белков и локализации сайтов». Природа Биотехнологии. 24 (10): 1285–92. Дои:10.1038 / nbt1240. PMID  16964243. S2CID  14294292.
• Олсен Дж. В., Благоев Б., Гнад Ф, Мацек Б., Кумар С., Мортенсен П., Манн М. (ноябрь 2006 г.). «Глобальная, in vivo и сайт-специфическая динамика фосфорилирования в сигнальных сетях». Клетка. 127 (3): 635–48. Дои:10.1016 / j.cell.2006.09.026. PMID  17081983. S2CID  7827573.