Транслоказа наружной мембраны - Translocase of the outer membrane

Субъединица рецептора импорта митохондрий TOM20
Протеин PBB TOMM20 image.jpg
Идентификаторы
СимволTOM20_plant
PfamPF06552
ИнтерПроIPR010547
TCDB3.A.8
OPM суперсемейство266
Белок OPM3awr
Мембранома170
Семья ТОМ7
Идентификаторы
СимволTom7
PfamPF08038
ИнтерПроIPR012621
Субъединица рецептора импорта митохондрий Tom22
Идентификаторы
СимволTom22
PfamPF04281
ИнтерПроIPR005683
TCDB3.A.8

В транслоказа наружной мембраны (ТОМ) представляет собой комплекс белков, содержащихся в внешняя митохондриальная мембрана из митохондрии. Это позволяет белкам перемещаться через этот барьер в межмембранное пространство митохондрии. Большинство белков, необходимых для митохондриальный функции кодируются ядро из клетка. Наружная мембрана митохондрии непроницаема для больших молекул более 5000 Дальтон.[1] TOM работает вместе с транслоказа внутренней мембраны (TIM) для перемещения белков в митохондрия. Многие белки в комплексе TOM, такие как TOMM22, были впервые обнаружены в Neurospora crassa и Saccharomyces cerevisiae.[2]

Полный комплекс митохондриальных белков-транслоказ включает не менее 19 белков: несколько шаперонов, четыре белка рецептора импорта транслоказы внешней мембраны (Tom), пять белков комплекса канала Tom, пять белков транслоказы внутренней мембраны (Tim) и три белка моторной транслоказы. «белки.

Нацеливание белков на митохондрии

Существуют различные пути импорта в митохондрии, которые облегчают импорт белков-предшественников в предназначенные для них митохондриальные субкомпартменты. HSP90 способствует доставке митохондриального препротеина к комплексу TOM в АТФ-зависимом процессе.[3] Многие белки-предшественники (те, которые предназначены для матрицы) содержат амино-концевые пре-последовательности, которые несут информацию, необходимую для нацеливания белков на митохондриальный матрикс[4] Эти нацеленные на матрицу сигналы обычно содержат 10-80 аминокислотных остатков, которые принимают конформацию амфипатической-α спирали.[5] и содержат одну положительную и гидрофобную грань. Как только предшественник достигает матрицы, предшественник обычно отщепляется пептидазой, обрабатывающей матрицу.[6] Белки нацелены на другие субкомпоненты митохондрий, такие как межмембранное пространство и внутренняя митохондриальная мембрана, содержат внутренние сигналы нацеливания, эти сигналы имеют неопределенную природу и непоследовательны по своей структуре. Белки, нацеленные на внешнюю мембрану, также содержат внутренние нацеленные сигналы, не все из которых были идентифицированы, и включают белки, которые принимают структуру β-бочонка,[7] Такие как Том40. Однако некоторые белки, которые нацелены на внешнюю митохондриальную мембрану, содержат гидрофобный хвостовой домен, который прикрепляет белок к мембране.[8]

Члены комплекса

Транслоказа внешней мембраны (TOM) образует комплекс, состоящий из Tom70, Tom22, и Том20 вместе с Tom40, Tom7, Tom6 и Tom5. Tom20 и Tom22 являются рецепторами препротеинов, которые ответственны за распознавание расщепляемой пре-последовательности, которой обладают белки, нацеленные на митохондрии.[9] Tom70 также является рецептором препротеина и может распознавать некоторые расщепляемые белки предпоследовательности, однако он в основном отвечает за распознавание нерасщепляемых препротеинов и действует как точка связывания шаперона.[6][10] Tom22 прикреплен к внешней мембране с помощью одного трансмембранного сегмента и также играет роль в стабилизации комплекса TOM.[11] Tom40 является основным элементом транслоказного комплекса и комплексов с Tom22 массой примерно 350 тыс. Дальтон.[12] Он образует центральный белок-проводящий канал диаметром примерно 2,5 нм.[12] Человеческий Том22 составляет примерно 15,5 тыс. Дальтон и комплексы с Том20.[13] N-концевой конец Tom22 простирается в цитозоль и участвует в связывании препротеина.[13]

Белки человека

TOMM22, TOMM40, TOM7, TOMM7

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Альбертс, Брюс; Александр Джонсон; Джулиан Льюис; Мартин Рафф; Кейт Робертс; Питер Уолтер (1994). Молекулярная биология клетки. Нью-Йорк: Garland Publishing Inc. ISBN  978-0-8153-3218-3.
  2. ^ Секи Н., Мочко М., Нагасе Т. и др. (1996). «Человеческий гомолог рецептора импорта митохондриального белка Mom19 может собираться с комплексом митохондриальных рецепторов дрожжей». FEBS Lett. 375 (3): 307–10. Дои:10.1016/0014-5793(95)01229-8. PMID  7498524.
  3. ^ Humphries AD, Streimann IC, Stojanovski D, Johnston AJ, Yano M, Hoogenraad NJ, Ryan MT (март 2005 г.). «Вскрытие митохондриального пути импорта и сборки Tom40 человека». J Biol Chem. 280 (12): 11535–43. Дои:10.1074 / jbc.M413816200. PMID  15644312.
  4. ^ Сайто Т., Игура М., Обита Т., Осе Т., Кодзима Р., Маенака К., Эндо Т., Кода Д. (ноябрь 2007 г.). «Tom20 распознает митохондриальные предследовательности посредством динамического равновесия между несколькими связанными состояниями». EMBO J. 26 (22): 4777–87. Дои:10.1038 / sj.emboj.7601888. ЧВК  2080804. PMID  17948058.
  5. ^ Токатлидис К., Фиал С., Лучано П., Верньоль М., Клеманс С. (2000). «Импорт мембранного белка в митохондрии дрожжей». Biochem. Soc. Транс. 28 (4): 495–9. Дои:10.1042/0300-5127:0280495. PMID  10961947.
  6. ^ а б Янг JC, Hoogenraad NJ, Hartl FU (январь 2003 г.). «Молекулярные шапероны Hsp90 и Hsp70 доставляют препротеины к митохондриальному импортному рецептору Tom70». Клетка. 112 (1): 41–50. Дои:10.1016 / S0092-8674 (02) 01250-3. PMID  12526792.
  7. ^ Болендер Н., Зикманн А., Вагнер Р., Мейзингер С., Пфаннер Н. (январь 2008 г.). «Множественные пути сортировки белков-предшественников митохондрий». EMBO Rep. 9 (1): 42–9. Дои:10.1038 / sj.embor.7401126. ЧВК  2246611. PMID  18174896.
  8. ^ Келер CM, Merchant S, Schatz G (ноябрь 1999 г.). «Как мембранные белки перемещаются через митохондриальное межмембранное пространство». Trends Biochem. Наука. 24 (11): 428–32. Дои:10.1016 / S0968-0004 (99) 01462-0. PMID  10542408.
  9. ^ Райан М.Т., Мюллер Х., Пфаннер Н. (июль 1999 г.). «Функциональная стадия транслокации носителей АДФ / АТФ через наружную митохондриальную мембрану». J. Biol. Chem. 274 (29): 20619–27. Дои:10.1074 / jbc.274.29.20619. PMID  10400693.
  10. ^ Асаи Т., Такахаши Т., Эсаки М., Нисикава С., Оцука К., Накай М., Эндо Т. (май 2004 г.). «Повторное исследование потребности цитозольного АТФ для импорта митохондриального белка». J. Biol. Chem. 279 (19): 19464–70. Дои:10.1074 / jbc.M401291200. PMID  15001571.
  11. ^ Эндрес М., Нойперт В., Бруннер М. (июнь 1999 г.). «Транспорт переносчика АДФ / АТФ митохондрий из комплекса TOM в комплекс TIM22.54». EMBO J. 18 (12): 3214–21. Дои:10.1093 / emboj / 18.12.3214. ЧВК  1171402. PMID  10369662.
  12. ^ а б Ахтинг У, Тифри М., Энгельгардт Х, Хегерл Р., Нойперт В., Нуссбергер С. (2001). «Tom40, порообразующий компонент белок-проводящего канала Tom во внешней мембране митохондрий». J. Cell Biol. 153 (6): 1151–60. Дои:10.1083 / jcb.153.6.1151. ЧВК  2192023. PMID  11402060.
  13. ^ а б Яно М., Hoogenraad N, Terada K, Mori M (2000). «Идентификация и функциональный анализ человеческого Tom22 для импорта белка в митохондрии». Mol Cell Biol. 20 (19): 7205–13. Дои:10.1128 / MCB.20.19.7205-7213.2000. ЧВК  86274. PMID  10982837.