Вителлогенин - Vitellogenin

Транспортный домен липидов вителлогенина
Идентификаторы
СимволВителлогенин_N
PfamPF01347
Pfam кланCL0020
ИнтерПроIPR001747
УМНЫЙSM00638
PROSITEPS51211
SCOP21лв / Объем / СУПФАМ
OPM суперсемейство254
Белок OPM1лш
Вителлиноген, открытый бета-лист
Идентификаторы
СимволDUF1943
PfamPF09172
ИнтерПроIPR015255
SCOP21лш / Объем / СУПФАМ

Вителлогенин (VTG или менее широко известный как VG) (от латинский желточный, желток и Genero, Я продуцирую) является предшественником яичного желтка, который транспортирует белок и некоторые липиды из печени через кровь в растущие ооциты, где он становится частью желтка. Обычно он обнаруживается только в крови или гемолимфе самок и поэтому может использоваться в качестве биомаркера у позвоночных для воздействия эстрогенов окружающей среды, которые стимулируют повышенные уровни как у самцов, так и у самок.[1] «Вителлогенин» является синонимом гена и выраженного белок. Белковый продукт классифицируется как гликолипопротеин, обладающий свойствами сахара, жира и белка. Это принадлежит семейство из нескольких белков транспорта липидов.

Вителлогенин - это яичный желток предшественник, обнаруженный у женщин почти всех яйцекладущий виды, включая рыб, амфибий, рептилий, птиц, большинство беспозвоночные, и монотремы.[2] Вителлогенин является предшественником липопротеины и фосфопротеины которые составляют большую часть белка желтка. В присутствии эстрогенные химические вещества, разрушающие эндокринную систему (EDC), самцы рыб могут экспрессировать ген Vg в дозозависимый манера. Vg экспрессия гена у самцов рыб может использоваться в качестве молекулярного маркера воздействия эстрогенный EDC.[3]

Функция

Вителлогенин обеспечивает основной яичный желток белок это источник питательные вещества в начале развитие яйцекладки (яйцекладущий ) позвоночные и беспозвоночные. Хотя вителлогенин также несет некоторое количество липидов для отложения в желтке, основным механизмом отложения липидов желтка является ЛПОНП, по крайней мере, у птиц и рептилий.[4] Предшественники вителлогенина являются мультидоменными аполипопротеины (белки, которые связываются с липидами с образованием липопротеинов), которые расщепляются на отдельный желток белки. Существуют различные белки-вителлогенины, которые состоят из различных комбинаций компонентов белка желтка; Однако расщепление сайты консервированный.[нужна цитата ]

Компоненты

У позвоночных полный вителлогенин состоит из:

N-концевой домен транспорта липидов

Этот конкретный домен представляет собой консервированный регион найден в нескольких липид транспорт белки, в том числе вителлогенин, микросомальный триглицерид перевод белок и аполипопротеин В-100.[7]

Транспортировка пузырьков

Этот конкретный домен, липидный транспортный домен вителлогенина, также обнаружен в микросомальном белке-переносчике триглицеридов (МТТР) и в аполипопротеине B. Он помогает клеточному переносу и экспорту груза.[нужна цитата ]

Белок-переносчик микросомальных триглицеридов (МТТФ)

Белок-переносчик микросомальных триглицеридов (MTTP) эндоплазматический ретикулум белок-переносчик липидов, участвующий в биосинтез и липидная нагрузка аполипопротеина B. MTTP также участвует в поздней стадии переноса CD1d в лизосомный отсек, CD1d - липид, подобный MHC I антиген представление молекула.[8]

Аполипопротеин B

Аполипопротеин B может существовать в двух формах: B-100 и B-48. Аполипопротеин B-100 присутствует на нескольких липопротеинах, включая очень липопротеины низкой плотности (ЛПОНП), средний липопротеины плотности (IDL) и липопротеины низкой плотности (LDL) и может собирать частицы VLDL в печень.[9] Аполипопротеин B-100 был связан с развитием атеросклероз.

Белки человека, содержащие этот домен

APOB (см. нативную структуру LDL-ApoB при 37 ° C на YouTube )[10]; MTTP;

Медоносные пчелы

Медоносные пчелы депонируют молекулы вителлогенина в жировых телах в брюшной полости и голове. Жировые тела, по-видимому, действуют как резервуар для хранения пищи. Гликолипопротеин вителлогенин имеет дополнительные функции, поскольку он действует как антиоксидант продлить матка и собиратель продолжительность жизни, а также гормон это влияет на будущее кормодобывающее поведение.[11] Здоровье семьи медоносных пчел зависит от запасов вителлогенина пчел-кормилиц - собирателей с низким уровнем витаминлогенина. Как разнорабочие, фуражиры получают достаточно белка, чтобы они могли выполнять свою рискованную задачу по сбору нектара и пыльцы. Уровни вителлогенина важны на стадии гнездования и, таким образом, влияют на разделение труда пчелоносцев.[нужна цитата ]

Титр вителлогенина пчелы-кормилицы, который развился в первые четыре дня после вылупления, влияет на ее последующий возраст, когда она начинает собирать пищу, и на то, будет ли она преимущественно собирать нектар или пыльцу. Если молодые рабочие испытывают нехватку пищи в первые дни жизни, они, как правило, рано начинают собирать пищу и предпочитают нектар. Если их кормить умеренно, в нормальном возрасте они собирают корм в основном для нектара. Если их обильно кормить, сразу после появления на свет их титр вителлогенина высок, и они начинают собирать пищу в более позднем возрасте, предпочтительно собирая пыльцу. Пыльца - единственный доступный источник белка для медоносных пчел.[нужна цитата ]

Петля обратной связи по ювенильному гормону

Для большинства исследованных видов насекомых было документально подтверждено, что ювенильный гормон стимулирует транскрипцию генов вителлогенина и последующий контроль выработки вителлогенина (ср. Engelmann, 1983; Wyatt and Davey, 1996).[12][13]

Экспрессия вителлогенина является частью регуляторной петли обратной связи, которая позволяет вителлогенину и ювенильный гормон взаимно подавлять друг друга. Вителлогенин и ювенильный гормон, вероятно, работают антагонистично в медоносной пчеле, чтобы регулировать развитие и поведение медоносных пчел. Подавление одного приводит к высокому титры другого.[14]

Вероятно, что баланс между уровнями вителлогенина и ювенильного гормона также участвует в роение поведение.[15]

Уровни ювенильных гормонов падают в семьях медоносных пчел, которые собирались в роение, и поэтому ожидается, что уровень вителлогенина повысится. Можно предположить, что роящиеся пчелы захотят упаковать как можно больше вителлогенина, чтобы продлить свою жизнь и иметь возможность быстро построить новое гнездо.[нужна цитата ]

Эволюция

Позвоночные животные начали с единственной копии гена вителлогенина, а в линиях птиц-млекопитающих и амфилий произошли дупликации, которые дали начало современным генам. За исключением монотремы у млекопитающих все гены вителлогенина превратились в псевдогены, хотя область синтенический птице VIT1-VIT2-VIT3 все еще можно найти и выровнять.[16]

Смотрите также

использованная литература

  1. ^ «Определение ВИТЕЛЛОГЕНИНА».
  2. ^ Робинсон, Ричард (18 марта 2008 г.). «Для млекопитающих потеря желтка и прирост молока идут рука об руку». PLOS Биология. 6 (3): e77. Дои:10.1371 / journal.pbio.0060077. ЧВК  2267822. PMID  20076706.
  3. ^ Тран, Ти Ким Ань; Ю, Ричард Ман Кит; Ислам, Рафикель; Нгуен, Тхи Хонг Тхам; Буй, Тхи Лиен Ха; Конг, Ричард Юн Чонг; О'Коннор, Уэйн А .; Leusch, Frederic D.L .; Эндрю-Пристли, Меган; Макфарлейн, Джефф Р. (май 2019 г.). «Полезность вителлогенина в качестве биомаркера эстрогенных эндокринных разрушающих химических веществ у моллюсков». Загрязнение окружающей среды. 248: 1067–1078. Дои:10.1016 / j.envpol.2019.02.056. PMID  31091639.
  4. ^ Прайс, Э. Р. (2017). «Физиология хранения и использования липидов у рептилий». Биологические обзоры. 92: 1406–1426. Дои:10.1111 / brv.12288. PMID  27348513.
  5. ^ Финн, Родерик Найджел (1 июня 2007 г.). «Комплексы желтка позвоночных и функциональное значение фосвитинов и других субдоменов в вителлогенинах1». Биология размножения. 76 (6): 926–35. Дои:10.1095 / биолрепрод.106.059766. PMID  17314313.
  6. ^ Томпсон, Джеймс Р .; Банасзак, Леонард Дж. (Июль 2002 г.). «Липид-белковые взаимодействия в липовителлине». Биохимия. 41 (30): 9398–409. Дои:10.1021 / bi025674w. PMID  12135361.
  7. ^ Андерсон Т.А., Левитт Д.Г., Банашак Л.Дж. (июль 1998 г.). «Структурная основа липидных взаимодействий в липовителлине, растворимом липопротеине». Структура. 6 (7): 895–909. Дои:10.1016 / S0969-2126 (98) 00091-4. PMID  9687371.
  8. ^ Сагив, Юваль; Бай, Ли; Wei, Datsen G .; Агами, Реувен; Сэвидж, Пол Б .; Тейтон, Люк; Бенделак, Альберт (16 апреля 2007 г.). «Дистальный эффект дефицита микросомального белка-переносчика триглицеридов на лизосомную рециркуляцию CD1d». Журнал экспериментальной медицины. 204 (4): 921–8. Дои:10.1084 / jem.20061568. ЧВК  2118556. PMID  17403933.
  9. ^ Олофссон С. О., Борен Дж. (Ноябрь 2005 г.). «Аполипопротеин B: клинически важный аполипопротеин, который собирает атерогенные липопротеины и способствует развитию атеросклероза». Журнал внутренней медицины. 258 (5): 395–410. Дои:10.1111 / j.1365-2796.2005.01556.x. PMID  16238675.
  10. ^ Кумар В., Мясник С.Дж., Орни К., Энгельхардт П., Хейкконен Дж. И др. (2011) Трехмерная криоЭМ-реконструкция частиц нативного ЛПНП с разрешением 16Å при физиологической температуре тела. [1]
  11. ^ Оливер, Рэнди (август 2007 г.). «Жирные пчелы. Часть 1». Американский пчелиный журнал.[требуется проверка ]
  12. ^ Энгельманн Ф (1983). «Вителлогенез, контролируемый ювенильным гормоном». В Downer RG, Laufer H (ред.). Эндокринология насекомых. Нью-Йорк: Алан Р. Лисс. С. 259–270.
  13. ^ Вятт Г.Р., Дэйви К.Г. (1996). «Клеточные и молекулярные действия ювенильного гормона. II. Роль ювенильного гормона у взрослых насекомых». Клеточные и молекулярные действия ювенильного гормона. II. Роль ювенильных гормонов у взрослых насекомых. Достижения в физиологии насекомых. 26. С. 1–155. Дои:10.1016 / S0065-2806 (08) 60030-2. ISBN  9780120242269.
  14. ^ Hrassnigg, Norbert; Crailsheim, Карл (2005). «Различия в физиологии дрона и рабочих пчел (Apis mellifera)" (PDF). Apidologie. 36 (2): 255–277. Дои:10.1051 / apido: 2005015.
  15. ^ Цзэн, Чжицзян; Хуанг, Захари Й .; Цинь, Юйчуань; Пан, Хуэйчжун (1 апреля 2005 г.). «Титры ювенильного гормона гемолимфы у рабочих медоносных пчел в нормальных условиях и условиях предварительного нагрева». Журнал экономической энтомологии. 98 (2): 274–278. Дои:10.1603/0022-0493-98.2.274. PMID  15889713. S2CID  198130721.
  16. ^ Браванд, Дэвид; Вали, Уолтер; Каессманн, Хенрик; Филлипп, Эрве (18 марта 2008 г.). «Потеря генов яичного желтка у млекопитающих и происхождение лактации и плацентации». PLOS Биология. 6 (3): e63. Дои:10.1371 / journal.pbio.0060063. ЧВК  2267819. PMID  18351802.

chordata зоология.

дальнейшее чтение

внешние ссылки

Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR001747