Адениндезаминаза - Adenine deaminase
| адениндезаминаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 мономер адениндезаминазы, Enterococcus | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 3.5.4.2 | ||||||||
| Количество CAS | 9027-68-3 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, адениндезаминаза (EC 3.5.4.2 ) является фермент который катализирует то химическая реакция
- аденин + H2О гипоксантин + NH3
Таким образом, два субстраты этого фермента аденин и ЧАС2О, а его два товары находятся гипоксантин и NH3.
Этот фермент принадлежит к семейству гидролазы, те, которые действуют на связи углерод-азот, отличные от пептидных связей, особенно в циклических амидинах. В систематическое название этого класса ферментов аденинаминогидролаза. Другие широко используемые имена включают аденаза, аденинаминаза, и ADase. Этот фермент участвует в метаболизм пуринов.
Структурные исследования
По состоянию на конец 2007 г. только один структура было решено для этого класса ферментов, с PDB код доступа 2ICS.
Рекомендации
- Blauch M, Koch FC, Hane ME (1939). «Исследование ксантиноксидазы крови крыс». J. Biol. Chem. 130: 471–486.
- Хеппель Л.А., Гурвиц Дж., Хорекер Б.Л. (1957). «Адениндезаминаза Azotobacter vinelandii». Варенье. Chem. Soc. 79 (3): 630–633. Дои:10.1021 / ja01560a033.
| Этот EC 3.5 фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |