Алиса Ю. Тинг - Alice Y. Ting

Алиса Йен-Пин Тинг
Родившийся
ОбразованиеГарвардский университет (BS )
Калифорнийский университет в Беркли (кандидат наук )
Известенмолекулярные зонды для исследования живых клеток и нейронов
Научная карьера
УчрежденияСтэндфордский Университет, Чан Цукерберг Биохаб, Массачусетский Институт Технологий
ДокторантПитер Г. Шульц
Другие научные консультантыE.J. Кори, Роджер Ю. Цзянь

Алиса Йен-Пин Тинг американский химик тайваньского происхождения. Она является профессором генетики, биологии и, благодаря любезности, химии в Стэндфордский Университет.[1] Она также Чан Цукерберг Биохаб следователь.

ранняя жизнь и образование

Алиса Тинг родилась на Тайване и иммигрировала в Соединенные Штаты, когда ей было три года. Она выросла в Техасе и посещала Техасская академия математики и наук (ТАМС). Она получила ее Б.С. по химии из Гарвардский университет в 1996 году работал с лауреатом Нобелевской премии E.J. Кори. Она защитила кандидатскую диссертацию. с Питер Г. Шульц на Калифорнийский университет в Беркли в 2000 г.[2]

Тинг получила докторскую степень у лауреата Нобелевской премии 2008 года. Роджер Ю. Цзянь.[3]

Карьера

Тинг присоединился к Химический факультет Массачусетского технологического института в 2002 году, где она была профессором Эллен Суоллоу Ричардс до 2016 года. В 2016 году она перешла в Стэнфордский университет на факультеты генетики, биологии и, благодаря любезности, химии. Ее исследования используют силу направленная эволюция и синтетическая органическая химия разработать новые методы изучения клетки. Она получила ряд наград, в том числе награду 2008 года. Пионерская награда директора NIH,[4] стипендию Артура Коупа 2010 г. Американское химическое общество, премия NIH Transformative R01 (2013 и 2018), премия McKnight за технологические инновации в нейробиологии, премия Technology Review TR35, исследовательская стипендия Фонда Слоуна, премия для молодых исследователей Управления военно-морских исследований, премия учителя и ученого Камиллы Дрейфус, и Премия Вилчека за творческое обещание в биомедицинских науках в 2012 году.[5] Тинг был исследователем Чан Цукерберг Биохаб с 2017 года.

Исследование

Тинг и ее лаборатория приписывают разработку нескольких влиятельных методов, некоторые из которых были широко приняты академическими и промышленными исследователями по всему миру. Маркировка близости (PL) - это метод обнаружения молекул, которые находятся в пределах нескольких нанометров (1-5 нм) от указанной интересующей молекулы в живых клетках или организмах. Методика включает в себя слияние фермента с неразборчивой меткой с интересующей молекулой, а затем добавление низкомолекулярного субстрата, который позволяет ферменту ковалентно маркировать любую молекулу (белка или РНК) в непосредственной близости от него. PL - это мощный метод выявления сетей сигнализации,[6][7] анализ молекулярной функции и потенциальное открытие новых генов болезней.[8][9] Лаборатория Тинга разработала три широко используемых фермента для PL; все были разработаны с использованием направленная эволюция: пероксидаза APEX2,[10][11] и биотиновые лигазы TurboID и miniTurbo.[12]

Кроме того, Тинг и ее лаборатория разработали моновалентный стрептавидин,[13] сайт-специфическое биотинилирование в клетках млекопитающих,[14] небольшие одновалентные квантовые точки для визуализации отдельных молекул,[15] APEX2 как генетический тег для электронной микроскопии (аналог Зеленый флуоресцентный белок но видны под электронной микроскопией),[16] расколоть пероксидаза хрена для визуализации синапсы in vivo,[17] FLARE для получения генетического доступа к активированным нейронным ансамблям,[18] SPARK для считывания транскрипции белок-белковых взаимодействий,[19] и ПРАЙМ (включение в пробу, опосредованное ферментами) - метод маркировки белков, который позволяет ученым извлекать выгоду из яркости, фотостабильности, малого размера и химического разнообразия низкомолекулярных зондов в качестве альтернативы Зеленый флуоресцентный белок.

Рекомендации

  1. ^ "Алиса Тинг | Биологический факультет". biology.stanford.edu. Получено 2020-11-17.
  2. ^ "Алиса Тинг". Фонд Вилчека. Получено 2020-11-17.
  3. ^ «Поймать их с поличным: проф. А. Тинг и проф. Дж. Чжан». NCCR в химической биологии. Получено 2020-11-17.
  4. ^ Лауреаты премии NIH за первенство за 2008 год В архиве 2009-01-13 на Wayback Machine получено онлайн: 2009-05-12
  5. ^ «Профессор Алиса Тинг получила премию Фонда Вилчека за творческие способности в области биомедицины». Новости MIT. Получено 2015-11-12.
  6. ^ Лобингье, БТ (2017). «Подход к пространственно-временному разрешению сетей взаимодействия белков в живых клетках». Клетка. 169: 350–360.e12. Дои:10.1016 / j.cell.2017.03.022. ЧВК  5616215. PMID  28388416.
  7. ^ Пэк, Дж (2017). «Многомерное отслеживание передачи сигналов GPCR с помощью метки близости, катализируемой пероксидазой». Клетка. 169: 338–349.e11. Дои:10.1016 / j.cell.2017.03.028. ЧВК  5514552. PMID  28388415.
  8. ^ Хан, S (2018). «Маркировка близости: протеомное картирование с пространственным разрешением для нейробиологии». Текущее мнение в нейробиологии. 50: 17–23. Дои:10.1016 / j.conb.2017.10.015. ЧВК  6726430. PMID  29125959.
  9. ^ Чен, CL (2017). «Зависимые от близости методы мечения для протеомного профилирования в живых клетках». Wiley Interdiscip Rev Dev Biol. 6. Дои:10.1002 / wdev.272. ЧВК  5553119. PMID  28387482.
  10. ^ Лам, СС (2015). «Направленная эволюция APEX2 для электронной микроскопии и бесконтактной маркировки». Методы природы. 12: 51–4. Дои:10.1038 / nmeth.3179. ЧВК  4296904. PMID  25419960.
  11. ^ Ри, HW (2013). «Протеомное картирование митохондрий в живых клетках с помощью пространственно ограниченного ферментативного мечения». Наука. 339: 1328–1331. Дои:10.1126 / наука.1230593. ЧВК  3916822. PMID  23371551.
  12. ^ Бранон, ТК (2018). «Эффективное бесконтактное маркирование живых клеток и организмов с помощью TurboID». Природа Биотехнологии. 36: 880–887. Дои:10.1038 / nbt.4201. ЧВК  6126969. PMID  30125270.
  13. ^ Ховарт, М. (2006). «Моновалентный стрептавидин с одним фемтомолярным сайтом связывания биотина». Методы природы. 3: 267–73. Дои:10.1038 / nmeth861. ЧВК  2576293. PMID  16554831.
  14. ^ Ховарт, М. (2005). «Нацеливание квантовых точек на поверхностные белки в живых клетках с помощью биотинлигазы». PNAS. 102: 7583–8. Дои:10.1073 / pnas.0503125102. ЧВК  1129026. PMID  15897449.
  15. ^ Ховарт, М. (2008). «Моновалентные квантовые точки уменьшенного размера для визуализации рецепторов живых клеток». Методы природы. 5: 397–9. Дои:10.1038 / nmeth.1206. ЧВК  2637151. PMID  18425138.
  16. ^ Мартелл, JD (2012). «Разработана аскорбатпероксидаза как генетически кодируемый репортер для электронной микроскопии». Природа Биотехнологии. 30: 1143–8. Дои:10.1038 / nbt.2375. ЧВК  3699407. PMID  23086203.
  17. ^ Мартелл, JD (2016). «Расщепленная пероксидаза хрена для обнаружения межклеточных белок-белковых взаимодействий и чувствительной визуализации синапсов». Природа Биотехнологии. 34: 774–80. Дои:10.1038 / nbt.3563. ЧВК  4942342. PMID  27240195.
  18. ^ Ван, В. (2017). «Фактор транскрипции, управляемый светом и кальцием, для визуализации и управления активированными нейронами». Природа Биотехнологии. 35: 864–871. Дои:10.1038 / nbt.3909. ЧВК  5595644. PMID  28650461.
  19. ^ Ким, MW (2017). «Временное обнаружение белок-белковых взаимодействий с транскрипционным считыванием». eLife. 6. Дои:10.7554 / eLife.30233. ЧВК  5708895. PMID  29189201.

внешняя ссылка