Аспергиллопепсин I - Aspergillopepsin I

Аспергиллопепсин I
Идентификаторы
Номер ЕС3.4.23.18
Количество CAS9025-49-4
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum

Аспергиллопепсин I (EC 3.4.23.18, Протеаза кислоты Aspergillus, Протеиназа кислоты Aspergillus, Аспарагиновая протеиназа Aspergillus, Протеиназа кислоты Aspergillus awamori, Карбоксильная протеиназа Aspergillus, карбоксильная протеиназа, Аспарагиновая протеиназа Aspergillus kawachii, Кислотная протеиназа Aspergillus saitoi, аспарагиновая протеиназа пепсинового типа, Кислотная протеиназа Aspergillus niger, сумизим AP, проктаза P, денапсин, денапсин XP 271, проктаза) является фермент.[1][2][3][4][5][6][7][8][9][10] Этот фермент катализирует следующее химическая реакция

Гидролиз белков с широкой специфичностью. Обычно одобряет гидрофобный остатков в P1 и P1 ', но также принимает Lys в P1, что приводит к активации трипсиноген. Не свертывает молоко

Этот фермент содержится в различных Аспергиллы разновидность.

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Ковалева Г.Г., Шиманская М.П., ​​Степанов В.М. (ноябрь 1972 г.). «Сайт присоединения диазоацетилового ингибитора к кислой протеиназе Aspergillus awamori - аналогу пенициллопепсина и пепсина». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 49 (4): 1075–81. Дои:10.1016 / 0006-291x (72) 90322-1. PMID  4565799.
  2. ^ Морихара К., Ока Т. (август 1973 г.). «Сравнительная специфичность микробных кислотных протеиназ для синтетических пептидов. 3. Взаимосвязь с их способностью активировать трипсиноген». Архивы биохимии и биофизики. 157 (2): 561–72. Дои:10.1016/0003-9861(73)90675-9. PMID  4581238.
  3. ^ Дэвидсон Р., Гертлер А., Хофманн Т. (апрель 1975 г.). «Кислотная протеиназа Aspergillus oryzae. Очистка, свойства и образование пи-химотрипсина». Биохимический журнал. 147 (1): 45–53. Дои:10.1042 / bj1470045. ЧВК  1165373. PMID  239702.
  4. ^ Чанг В.Дж., Хориучи С., Такахаши К., Ямасаки М., Ямада И. (ноябрь 1976 г.). «Структура и функция кислотных протеаз. VI. Влияние специфических ингибиторов кислотных протеаз на кислотные протеазы из Aspergillus niger var. Macrosporus». Журнал биохимии. 80 (5): 975–81. Дои:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a131385. PMID  12156.
  5. ^ Танака Н., Такеучи М., Ичисима Э. (декабрь 1977 г.). «Очистка кислой протеиназы из Aspergillus saitoi и определение специфичности пептидной связи». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Энзимология. 485 (2): 406–16. Дои:10.1016/0005-2744(77)90176-0. PMID  21699.
  6. ^ Остославская В.И., Котлова Е.К., Степанов В.М., Руденская Г.Х., Баратова Л.А., Бельянова Л.П. (1976). "Карбоновая протеиназа аспергиллопепсин F-A из Aspergillus foetidus". Биоорг. Хим. 5: 595–603.
  7. ^ Паннеерселвам М., Дхар С.К. (1981). «Исследования специфичности пептидной связи и основных групп кислой протеиназы из Aspergillus fumigatus». Итальянский журнал биохимии. 30 (3): 207–16. PMID  7024192.
  8. ^ Остославская В.И., Ревина Л.П., Котлова Е.К., Сурова И.А., Левин Е.Д., Тимохима Е.А., Степанов В.М. (1986). «Первичная структура аспергиллопепсина А, аспарагиновая протеиназа из Aspergillus awamori. IV. Аминокислотная последовательность фермента ». Биоорг. Хим. 12: 1030–1047.
  9. ^ Яги Ф., Фан Дж., Тадера К., Кобаяши А. (1986). «Очистка и характеристика карбоксилпротеиназы от Aspergillus kawachii". Agric. Биол. Chem. 50 (4): 1029–1033. Дои:10.1271 / bbb1961.50.1029.
  10. ^ Мадзима Э, Ода К., Мурао С., Ичисима Э (1988). «Сравнительное исследование специфичности некоторых грибковых аспарагиновых и кислых протеиназ в отношении тетрадекапептида субстрата ренина». Agric. Биол. Chem. 52 (3): 787–793. Дои:10.1271 / bbb1961.52.787.

внешняя ссылка