Мясистый мясистый пептид - Beefy meaty peptide

Мясистый мясистый пептид
Мясистый мясистый пептид.svg
Имена
Название ИЮПАК
(2S,5S,8S,11S,14S,17S)-17-{2-[(2S) -2,6-диаминогексанамидо] ацетамидо} -8- (гидроксиметил) -11,14-бис (3-гидрокси-3-оксопропил) -2-метил-5- (2-метилпропил) -4,7,10, 13,16-пентаоксо-3,6,9,12,15-пентаазанонадекандиовая кислота
Другие имена
Вкусный пептид; БМП; BMP (пептид); L-Лизилглицил-L-α-аспартил-L-α-глутамил-L-α-глутамил-L-серил-L-лейцил-L-аланин; КГДЕЕСЛА
Идентификаторы
3D модель (JSmol )
ChemSpider
UNII
Характеристики
C34ЧАС57N9О16
Молярная масса847.877 г · моль−1
Если не указано иное, данные для материалов приводятся в их стандартное состояние (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа).
проверитьY проверять (что проверитьY☒N ?)
Ссылки на инфобоксы

Мясистый мясистый пептид, также известный как вкусный пептид[1] и сокращенно BMP,[2] состоит из 8 аминокислот пептид это было определено как мясистый ароматизатор пищевых продуктов, в которых он присутствует. Он был изолирован от говядина суп Ямасаки и Маэкава в 1978 году.[3] Исследования, проводимые с момента его открытия Ямасаки и Маэкавой, в целом подтвердили наличие его вкусовых свойств. Однако из-за высокой стоимости производства потенциал пептида для широкого применения в пищевой промышленности еще предстоит реализовать, что побудило текущие исследовательские усилия сосредоточить внимание на поиске метода массового производства пептида.

Идентификация

Последовательность

Lys-Gly-Asp-Glu-Glu-Ser-Leu-Ala[1]

Первичная структура была впервые определена Ямасаки и Маэкавой, которые провели эксперимент с использованием Эдман деградация метод для N-конец последовательность действий и карбоксипептидаза А (Cpase A) и методы триазинирования для C-конец последовательность действий.[3] Во время эксперимента (1978) оба метода использовались для определения аминокислотного состава и порядка последовательности, включая обнаружение связи Glu-Glu и обнаружение аланина на С-конце. Однако в настоящее время для секвенирования всего пептида достаточно любой методики.

Производство вкуса умами

На молекулярном уровне вкус умами регистрируется, когда молекулы, такие как глутамат и аспартат, связываются с лиганд-связывающими доменами специализированных вкусовых рецепторов. После активации эти рецепторы посылают электрические импульсы, которые проходят в мозг через сенсорные нейроны.[4] В 1989 году Тамура и др. обнаружили, что сами по себе основные остатки, такие как Lys-Gly и Lys-Lys, вызывают кислый и соленый привкус в их дигидрохлоридных формах, в то время как кислотные остатки, такие как Asp-Glu-Glu и Lys-Gly, вызывают кислый и сладкий вкус.[1] Однако вкус умами создается комбинацией кислотных и основных аминокислотных остатков, таких как Lys-Gly-Asp. Более конкретно, вкус умами, обнаруживаемый в BMP, создается комбинацией лизина на N-конце и кислых аминокислот (Asp-Glu-Glu) в средней части пептида, что предполагает, что катионы и анионы играют роль в стимуляция вкусовых рецепторов для создания вкуса умами.

Однако другие факторы, помимо присутствия определенных аминокислот, могут влиять на вкусовую реакцию пептида. Интенсивность вкуса умами увеличивается, когда кислый пептид взаимодействует с катионами с образованием соли. При пороговом значении 1,25 миллимоля (мМ) дипептид Asp-Glu создает самый сильный вкус умами при воздействии NaOH и повышении pH. Положение аминокислот также играет роль в интенсивности вкуса, поскольку дипептид Glu-Asp регистрирует пороговое значение 3,14 мМ, что означает, что для того, чтобы человек мог зарегистрировать вкус умами, потребуется большее количество соединения.[2] Кроме того, в то время как аналог Lys-Gly-HCl регистрирует соленый вкус умами при 1,22 мМ, аналог Gly-Lys-HCl регистрирует кислый и сладкий вкус при 5,48 мМ. Таким образом, результаты исследований показали, что вкус и силу аромата можно изменить путем модификации кислотных остатков в пептидах, что открывает возможности для производства BMP-подобных пептидов с большей интенсивностью вкуса. Хотя интенсивность вкуса не меняется в зависимости от pH,[5] Было описано, что BMP дает разные вкусы в зависимости от изменений pH. В частности, сообщается, что он кислый при pH 3,5, умами при pH 6,5 и сладкий, кислый и умами при pH 9,5.[6]

Жизнеспособность для реальных приложений

Было показано, что пептид BMP остается стабильным без разрушения в условиях высокотемпературной пастеризации и стерилизации, что делает возможным его использование в кулинарии. Те, кто выступает за присутствие вкуса умами, усиливающего аромат BMP, сообщают, что его вкус аналогичен вкусу глутамата натрия.[1] Следовательно, BMP обладает потенциалом для крупномасштабной коммерциализации в пищевой промышленности. Однако основным препятствием является стоимость массового производства, связанная с пептидом. В настоящее время основными способами производства специфических ароматических пептидов, таких как BMP, являются химический и ферментативный синтез, оба из которых связаны с высокими производственными затратами.

Рекомендации

  1. ^ а б c d Тамура, Масахиро; Накацука, Тору; Тада, Макото; Кавасаки, Йошихиро; Кикучи, Эйити; Окаи, Хидео (1989). «Взаимосвязь между вкусом и первичной структурой« восхитительного пептида »(Lys-Gly-Asp-Glu-Glu-Ser-Leu-Ala) из говяжьего супа». Сельскохозяйственная и биологическая химия. 53 (2): 319–325. Дои:10.1271 / bbb1961.53.319.
  2. ^ а б Wang, K .; Maga, J. A .; Бехтель, П. Дж. (1995). «Устойчивость мясистого пептида к температурам пастеризации и стерилизации». Lebensmittel-Wissenschaft und Technologie. 28 (5): 539–542. Дои:10.1006 / fstl.1995.0089.
  3. ^ а б Ямасаки, Йошио; Маэкава, Казуюки (1978). «Пептид с восхитительным вкусом». Сельскохозяйственная и биологическая химия. 42 (9): 1761–1765. Дои:10.1271 / bbb1961.42.1761.
  4. ^ Берг, Джереми М .; Тимочко, Джон Л .; Страйер, Люберт (2002). Биохимия (5-е изд.). В. Х. Фриман. С. 32-7–32-11. ISBN  0-7167-3051-0.
  5. ^ Wang, K .; Maga, J. A .; Бехтель, П. Дж. (1996). «Вкусовые свойства и синергизм пептида с мясистой начинкой». Журнал пищевой науки. 61 (4): 837–839. Дои:10.1111 / j.1365-2621.1996.tb12214.x.
  6. ^ Тарте, Родриго; Амундсон, Кертис М. (2006). «Взаимодействие белков в мышечной пище». In Gaonkar, Anilkumar G .; Макферсон, Эндрю (ред.). Взаимодействие с ингредиентами: влияние на качество еды. Пищевая наука и технологии. 154 (2-е изд.). CRC Press. п. 224. Дои:10.1201/9781420028133. ISBN  978-1-4200-2813-3.