COLQ - COLQ - Wikipedia

COLQ
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 1VZJ
Идентификаторы
Псевдонимы	COLQ, EAD, CMS5, коллагеноподобная хвостовая субъединица (одна цепь гомотримеров) асимметричной ацетилхолинэстеразы, коллагеноподобная хвостовая субъединица асимметричной ацетилхолинэстеразы
Внешние идентификаторы	OMIM: 603033 MGI: 1338761 ГомолоГен: 10437 Генные карты: COLQ
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 3 (человек)[1] Группа 3п25.1 Начинать 15,450,133 бп[1] Конец 15,521,751 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 14 (мышь)[2] Группа 14 | 14 млрд Начинать 31,523,082 бп[2] Конец 31,591,343 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • GO: 0001948 связывание с белками • структурная составляющая внеклеточного матрикса • связывание гепарина Сотовый компонент • коллаген • нервномышечное соединение • синапс • синаптическая щель • внеклеточный • клеточная мембрана • соединение клеток • базальная мембрана • внеклеточный матрикс • коллагенсодержащий внеклеточный матрикс Биологический процесс • установление локализации белка на мембране • регуляция синаптического роста в нервно-мышечном соединении • катаболический процесс ацетилхолина в синаптической щели • кластеризация ацетилхолин-управляемых каналов скелетных мышц • катаболический процесс нейротрансмиттера • организация внеклеточного матрикса Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	8292	382864
Ансамбль	ENSG00000206561	ENSMUSG00000057606
UniProt	Q9Y215	O35348
RefSeq (мРНК)	NM_080544 NM_005677 NM_080538 NM_080539 NM_080540 NM_080541 NM_080542 NM_080543	NM_009937
RefSeq (белок)	NP_005668 NP_536799 NP_536800	NP_034067
Расположение (UCSC)	Chr 3: 15.45 - 15.52 Мб	Chr 14: 31,52 - 31,59 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Коллагеновый хвостовой пептид ацетилхолинэстеразы также известный как Субъединица AChE Q, коллаген, связанный с ацетилхолинэстеразой, или же ColQ является субъединицей коллагенового хвоста ацетилхолинэстераза найдено в нервномышечное соединение. У людей это кодируется COLQ ген.^[5][6]

Функция

Этот ген кодирует субъединицу коллаген -подобная молекула, связанная с ацетилхолинэстераза в скелетных мышцах. Каждая молекула состоит из трех идентичных субъединиц. Каждая субъединица содержит пролин -богатый домен прикрепления (PRAD), который связывает ацетилхолинэстеразу тетрамер для закрепления каталитической субъединицы фермента на базальной пластинке. Несколько варианты расшифровки кодирование разных изоформы были обнаружены для этого гена.^[6]

Клиническое значение

Мутации в этом гене связаны с дефицитом ацетилхолинэстеразы концевой пластинки.^[6]

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000206561 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000057606 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Оно К., Бренгман Дж., Цуджино А., Engel AG (сентябрь 1998 г.). «Дефицит ацетилхолинэстеразы концевой пластинки человека, вызванный мутациями в коллагеноподобной хвостовой субъединице (ColQ) асимметричного фермента». Proc Natl Acad Sci U S A. 95 (16): 9654–9. Дои:10.1073 / пнас.95.16.9654. ЧВК  21394. PMID  9689136.
6. «Ген Entrez: коллагеноподобная хвостовая субъединица COLQ (одиночная цепь гомотримеров) асимметричной ацетилхолинэстеразы».

внешняя ссылка

• Человек COLQ расположение генома и COLQ страница сведений о генах в Браузер генома UCSC.

дальнейшее чтение

• Донгер Ч., Крейчи Э., Серраделл А.П. и др. (1998). «Мутация в гене коллагена, связанном с ацетилхолинэстеразой человека, COLQ, ответственна за врожденный миастенический синдром с недостаточностью ацетилхолинэстеразы концевой пластинки (тип Ic)». Являюсь. J. Hum. Genet. 63 (4): 967–75. Дои:10.1086/302059. ЧВК  1377491. PMID  9758617.
• Оно К., Бренгман Дж. М., Феличе К. Дж. И др. (1999). «Врожденная недостаточность ацетилхолинэстеразы концевой пластинки, вызванная нонсенс-мутацией и мутацией донорского сайта сплайсинга A -> G в положении +3 гена субъединицы коллагеноподобного хвоста (COLQ): как G в положении +3 приводит к аберрантное сращивание? ". Являюсь. J. Hum. Genet. 65 (3): 635–44. Дои:10.1086/302551. ЧВК  1377969. PMID  10441569.
• Альтамирано CV, Локридж O (1999). «Консервативные ароматические остатки С-конца бутирилхолинэстеразы человека опосредуют ассоциацию тетрамеров». Биохимия. 38 (40): 13414–22. Дои:10.1021 / bi991475 +. PMID  10529218.
• Оно К., Энгель А.Г., Бренгман Дж. М. и др. (2000). «Спектр мутаций, вызывающих дефицит ацетилхолинэстеразы концевой пластинки». Анна. Neurol. 47 (2): 162–70. Дои:10.1002 / 1531-8249 (200002) 47: 2 <162 :: AID-ANA5> 3.0.CO; 2-Q. PMID  10665486.
• Депрез П., Инестроса NC (2000). «Молекулярное моделирование коллагеноподобного хвоста асимметричной ацетилхолинэстеразы». Protein Eng. 13 (1): 27–34. Дои:10.1093 / протеин / 13.1.27. PMID  10679527.
• Шапира Ю.А., Садех М.Э., Бергтраум М.П. и др. (2002). «Три новые мутации COLQ и вариации фенотипической экспрессии из-за G240X». Неврология. 58 (4): 603–9. Дои:10.1212 / wnl.58.4.603. PMID  11865139. S2CID  43142424.
• Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Создание и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 99 (26): 16899–903. Дои:10.1073 / pnas.242603899. ЧВК  139241. PMID  12477932.
• Исигаки К., Николле Д., Крейчи Э. и др. (2003). «Две новые мутации в гене COLQ вызывают дефицит ацетилхолинэстеразы концевой пластинки». Neuromuscul. Disord. 13 (3): 236–44. Дои:10.1016 / s0960-8966 (02) 00243-2. PMID  12609505. S2CID  19202945.
• Hillman RT, Green RE, Brenner SE (2005). «Недооцененная роль надзора за РНК». Геном Биол. 5 (2): R8. Дои:10.1186 / gb-2004-5-2-r8. ЧВК  395752. PMID  14759258.
• Cartaud A, Strochlic L, Guerra M и др. (2004). «MuSK необходим для закрепления ацетилхолинэстеразы в нервно-мышечном соединении». J. Cell Biol. 165 (4): 505–15. Дои:10.1083 / jcb.200307164. ЧВК  2172359. PMID  15159418.
• Герхард Д.С., Вагнер Л., Фейнгольд Е.А. и др. (2004). "Статус, качество и расширение проекта NIH полноразмерной кДНК: Коллекция генов млекопитающих (MGC)". Genome Res. 14 (10B): 2121–7. Дои:10.1101 / гр.2596504. ЧВК  528928. PMID  15489334.
• Двир Х., Харел М., Бон С. и др. (2005). «Тетрамер синаптической ацетилхолинэстеразы собирается вокруг спирали полипролина II». EMBO J. 23 (22): 4394–405. Дои:10.1038 / sj.emboj.7600425. ЧВК  526459. PMID  15526038.
• Тинг А.К., Сиоу Н.Л., Конг Л.В., Цим ​​К.В. (2006). «Транскрипционная регуляция связанного с ацетилхолинэстеразой коллагена ColQ в быстро- и медленно сокращающихся мышечных волокнах». Chem. Биол. Взаимодействовать. 157-158: 63–70. Дои:10.1016 / j.cbi.2005.10.009. PMID  16256971.
• Шрайнер Ф., Хоппенз М., Клаерен Р. и др. (2007). «Новая мутация COLQ 950delC при синаптическом врожденном миастеническом синдроме и симптоматических гетерозиготных родственниках». Neuromuscul. Disord. 17 (3): 262–5. Дои:10.1016 / j.nmd.2006.11.010. PMID  17300939. S2CID  30720410.