Холестанетриол 26-монооксигеназа - Cholestanetriol 26-monooxygenase

холестанетриол 26-монооксигеназа
Идентификаторы
Номер ЕС1.14.13.15
Количество CAS52227-77-7
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmiGO / QuickGO

В энзимология, а холестанетриол 26-монооксигеназа (ЕС 1.14.13.15 ) является фермент который катализирует в химическая реакция

5бета-холестан-3альфа, 7альфа, 12альфа-триол + НАДФН + Н+ + O2 (25R) -5бета-холестан-3альфа, 7альфа, 12альфа, 26-тетраол + НАДФ+ + H2О

4 субстраты этого фермента 5бета-холестан-3альфа, 7альфа, 12альфа-триол, НАДФН, ЧАС+, и О2, а его 3 товары находятся (25R) -5бета-холестан-3альфа, 7альфа, 12альфа, 26-тетраол, НАДФ+, и ЧАС2О.

Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктазы особенно те, которые действуют на парные доноры, с O2 в качестве окислителя и с включением или восстановлением кислорода. Введенный кислород необязательно должен происходить из O2 с NADH или NADPH в качестве одного донора и включением одного атома кислорода в другой донор. В систематическое название этого класса ферментов 5бета-холестан-3альфа, 7альфа, 12альфа-триол, НАДФН: оксидоредуктаза кислорода (26-гидроксилирование). Другие широко используемые имена включают 5бета-холестан-3альфа, 7альфа, 12альфа-триол 26-гидроксилаза, 5бета-холестан-3альфа, 7альфа, 12альфа-триолгидроксилаза, холестанетриол 26-гидроксилаза, стерол-27-гидроксилаза, стерол 26-гидроксилаза, холестерин 27-гидроксилаза, CYP27A, CYP27A1, и цитохром P450 27A1 '. Этот фермент участвует в биосинтез желчных кислот и сигнальный путь ppar.

Рекомендации

  • Окуда К., Хосита Н. (1968). «Окисление 5-бета-холестан-3 альфа, 7 альфа, 12 альфа-триола митохондриями печени крысы». Биохим. Биофиз. Acta. 164 (2): 381–8. Дои:10.1016/0005-2760(68)90162-8. PMID  4388637.
  • Виквалл К. (1984). «Гидроксилирование в биосинтезе желчных кислот. Выделение цитохрома Р-450 из митохондрий печени кролика, катализирующего 26-гидроксилирование С27-стероидов». J. Biol. Chem. 259 (6): 3800–4. PMID  6423637.
  • Андерссон С., Дэвис Д.Л., Дальбак Н., Йорнвалл Н., Рассел Д.В. (1989). «Клонирование, структура и экспрессия митохондриальной цитохрома P-450 стерол 26-гидроксилазы, фермента биосинтеза желчных кислот». J. Biol. Chem. 264 (14): 8222–9. PMID  2722778.
  • Усуи Э., Ноширо М, Окуда К. (1990). «Молекулярное клонирование кДНК 25-гидроксилазы витамина D3 из митохондрий печени крысы». FEBS Lett. 262 (1): 135–8. Дои:10.1016 / 0014-5793 (90) 80172-Ф. PMID  2318307.
  • Ферстер С., Бергман Т., Виквалл К. (1999). «Биохимическая характеристика усеченной формы CYP27A, очищенной из митохондрий печени кролика». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 263 (3): 663–6. Дои:10.1006 / bbrc.1999.1426. PMID  10512735.
  • Holmberg-Betsholtz I, Lund E, Bjorkhem I, Wikvall K (1993). «Стерол-27-гидроксилаза в биосинтезе желчных кислот. Механизм окисления 5-бета-холестан-3 альфа, 7 альфа, 12 альфа, 27-тетрола в 3 альфа, 7 альфа, 12 альфа-тригидрокси-5 бета-холестановую кислоту». J. Biol. Chem. 268 (15): 11079–85. PMID  8496170.
  • Пикулева И.А., Пучкаев А, Бьорхем I (2001). «Предполагаемая спираль F способствует региоселективности гидроксилирования митохондриального цитохрома P450 27A1». Биохимия. 40 (25): 7621–9. Дои:10.1021 / bi010193i. PMID  11412116.