Холинмонооксигеназа - Choline monooxygenase
| холинмонооксигеназа | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 1.14.15.7 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, а холинмонооксигеназа (ЕС 1.14.15.7 ) является фермент который катализирует в химическая реакция
- холин + O2 + 2 восстановленный ферредоксин + 2 H+ гидрат бетаина альдегида + H2O + 2 окисленный ферредоксин
4 субстраты этого фермента холин, О2, восстановленный ферредоксин, и ЧАС+, а его 3 товары находятся гидрат бетаина альдегида, ЧАС2О, и окисленный ферредоксин.
Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктазы особенно те, которые действуют на парные доноры, с O2 в качестве окислителя и с включением или восстановлением кислорода. Введенный кислород необязательно должен происходить из O2 с восстановленным железо-серным белком в качестве одного донора и включением одного атома кислорода в другой донор. В систематическое название этого класса ферментов холин, восстановленный ферредоксин: оксидоредуктаза кислорода. Этот фермент участвует в метаболизм глицина, серина и треонина.
Рекомендации
- Brouquisse R, Weigel P, Rhodes D, Yocum CF, Hanson AD (1989). «Доказательства ферредоксин-зависимой холинмонооксигеназы из стромы хлоропластов шпината». Физиология растений. 90 (1): 322–329. Дои:10.1104 / стр.90.1.322. ЧВК 1061717. PMID 16666757.
- Бернет М., Лафонтен П.Дж., Хэнсон А.Д. (1995). «Анализ, очистка и частичная характеристика холинмонооксигеназы из шпината». Физиология растений. 108 (2): 581–588. Дои:10.1104 / стр.108.2.581. ЧВК 157377. PMID 12228495.
- Скотт П., Голбек Дж. Х., Хэнсон А. Д. (1997). «Холинмонооксигеназа, необычный фермент железо-сера, катализирующий первую стадию синтеза глицинбетаина в растениях: характеристика простетических групп и клонирование кДНК». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 94 (7): 3454–8. Дои:10.1073 / пнас.94.7.3454. ЧВК 20391. PMID 9096415.
- Рассел Б.Л., Ратинасабапати Б., Хансон А.Д. (1998). «Осмотический стресс вызывает экспрессию холинмонооксигеназы в сахарной свекле и амаранте». Физиология растений. 116 (2): 859–65. Дои:10.1104 / стр.116.2.859. ЧВК 35146. PMID 9489025.
- Гейдж Д.А., Хэнсон А.Д. (1998). «Синтез глицинбетаина в трансгенном табаке, экспрессирующем холинмонооксигеназу, ограничен эндогенным запасом холина». Завод J. 16 (1): 101–110. Дои:10.1046 / j.1365-313x.1998.00274.x.
- ОБЪЯВЛЕНИЕ; Russell, BL; Nolte, KD; Ратхинасабапати, B; Гейдж, DA; Хэнсон, AD (1998). «Эндогенное поступление холина ограничивает синтез глицинбетаина в трансгенном табаке, экспрессирующем холинмонооксигеназу». Завод J. 16 (4): 487–96. Дои:10.1046 / j.1365-313x.1998.00316.x. PMID 9881168.
- Такабэ Т; Танака, Y; Аоки, К; Хибино, Т; Jikuya, H; Такано, Дж; Такабэ, Т; Такабэ, Т. (2003). «Выделение и функциональная характеристика N-метилтрансфераз, которые катализируют синтез бетаина из глицина в галотолерантном фотосинтетическом организме Aphanothece halophytica». J. Biol. Chem. 278 (7): 4932–42. Дои:10.1074 / jbc.M210970200. PMID 12466265.
| Этот 1.14 по К.Э. фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |